Альфа-аминоадипиновая полуальдегидная синтаза, митохондриальная: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интерактивная навигация по истории
[непроверенная версия][непроверенная версия]
← Предыдущая правкаСледующая правка →
Содержимое удалено Содержимое добавлено
ВизуальныйВики-текст
Нет описания правки
Нет описания правки
Строка 21: Строка 21:


== Актуальность заболевания ==
== Актуальность заболевания ==
Альфа-аминоадипиновая полуанальдегидная синтаза кодируется геном AASS, а мутации этого гена приводят к [[Гиперлизинемия|гиперлизинемии]] [5]. Это характеризуется нарушением расщепления [[Лизин|лизина]], что приводит к повышенным уровням лизина в крови и моче. Повышение уровня лизина не оказывает отрицательного влияния на организм.
Альфа-аминоадипиновая полуанальдегидная синтаза кодируется геном AASS, а мутации этого гена приводят к [[Гиперлизинемия|гиперлизинемии]] <ref name="Sacksteder_2000">{{cite journal|date=June 2000|title=Identification of the alpha-aminoadipic semialdehyde synthase gene, which is defective in familial hyperlysinemia|journal=American Journal of Human Genetics|volume=66|issue=6|pages=1736–43|doi=10.1086/302919|pmid=10775527|vauthors=Sacksteder KA, Biery BJ, Morrell JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Gould SJ, Geraghty MT|pmc=1378037}}</ref><ref name="entrez4">{{cite web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=10157|title=Entrez Gene: AASS aminoadipate-semialdehyde synthase}}</ref> [5]. Это характеризуется нарушением расщепления [[Лизин|лизина]], что приводит к повышенным уровням лизина в крови и моче. Повышение уровня лизина не оказывает отрицательного влияния на организм. <ref name="GHR">{{cite web|url=https://ghr.nlm.nih.gov/condition/hyperlysinemia#genes|title=hyperlysinemia|work=Genetics Home Reference|access-date=2017-03-04}}</ref>


Гиперлизинемия характеризуется повышенными уровнями лизина в плазме, который превышает 600 мкмоль / л и может достичь до 2000 мкмоль / л. [21] [22]. Это повышение лизина не оказывает отрицательного влияния на организм. [8] Главная причина, лизин может заменить некоторые биохимические реакции. Во-первых лизин можно использовать вместо [[Диаминовалериановая кислота|орнитина]] в [[Цикл мочевины|цикле]] [[Мочевина|мочевины]], что приводит к получению гомоаргинина [23]. Кроме того, несмотря на то, что большинство млекопитающих используют [[Сахаропин|сахаропиновый]] путь для расщепления лизина (путь 1), мозг имеет альтернативный путь (путь 2), который проходит через промежуточное соединение L-пипеколиновой кислоты - оба из них можно увидеть на рисунке [23]. Стоит отметить, что путь 1 происходит в митохондриях, в то время как путь 2 происходит в [[Пероксисома|пероксисоме]] [12]. Рассматривая другие ключевые ферменты в пути расщеплении L-лизина, [[ALDH1A1|ALDH7A1]] дефицитен у детей с пиридоксин-зависимыми судорогами [24]. GCDH дефицит глутаровой ацидурии типа 1. [25] Промежуточный 2-оксоудипат метаболизируется 2-оксоадипатдегидрогеназой, сходной с циррозой кислотой / Кребским ферментным комплексом 2-оксоглутаратдегидрогеназы [10].
Гиперлизинемия характеризуется повышенными уровнями лизина в плазме, который превышает 600 мкмоль / л и может достичь до 2000 мкмоль / л. <ref>{{cite book|veditors=Saudubray JM, van den Berghe G, Walter JH|title=Inborn metabolic diseases diagnosis and treatment|date=2012|publisher=Springer|location=Berlin|isbn=978-3-642-15720-2|edition=5th|chapter=Cerebral organic acid disorders and other disorders of lysine catabolism|vauthors=Hoffmann GF, Kolker S|pages=333–346}}</ref><ref>{{cite journal|date=June 2007|title=Biomarkers identified in inborn errors for lysine, arginine, and ornithine|journal=The Journal of Nutrition|volume=137|issue=6 Suppl 2|pages=1669S-1672S|pmid=17513445|vauthors=Saudubray JM, Rabier D}}</ref> [21] [22]. Это повышение лизина не оказывает отрицательного влияния на организм<ref name="GHR3">{{cite web|url=https://ghr.nlm.nih.gov/condition/hyperlysinemia#genes|title=hyperlysinemia|work=Genetics Home Reference|access-date=2017-03-04}}</ref>. [8] Главная причина, лизин может заменить некоторые биохимические реакции. Во-первых лизин можно использовать вместо [[Диаминовалериановая кислота|орнитина]] в [[Цикл мочевины|цикле]] [[Мочевина|мочевины]], что приводит к получению гомоаргинина <ref name="vd_Heiden_1978">{{cite journal|date=1978|title=Familial hyperlysinaemia due to L-lysine alpha-ketoglutarate reductase deficiency: results of attempted treatment|journal=Journal of Inherited Metabolic Disease|volume=1|issue=3|pages=89–94|pmid=116084|vauthors=vd Heiden C, Brink M, de Bree PK, v Sprang FJ, Wadman SK, de Pater JM, van Biervliet JP}}</ref> [23]. Кроме того, несмотря на то, что большинство млекопитающих используют [[Сахаропин|сахаропиновый]] путь для расщепления лизина (путь 1), мозг имеет альтернативный путь (путь 2), который проходит через промежуточное соединение L-пипеколиновой кислоты - оба из них можно увидеть на рисунке <ref name="vd_Heiden_19782">{{cite journal|date=1978|title=Familial hyperlysinaemia due to L-lysine alpha-ketoglutarate reductase deficiency: results of attempted treatment|journal=Journal of Inherited Metabolic Disease|volume=1|issue=3|pages=89–94|pmid=116084|vauthors=vd Heiden C, Brink M, de Bree PK, v Sprang FJ, Wadman SK, de Pater JM, van Biervliet JP}}</ref> [23]. Стоит отметить, что путь 1 происходит в митохондриях, в то время как путь 2 происходит в [[Пероксисома|пероксисоме]] <ref name="Danhauser_20122">{{cite journal|date=December 2012|title=DHTKD1 mutations cause 2-aminoadipic and 2-oxoadipic aciduria|journal=American Journal of Human Genetics|volume=91|issue=6|pages=1082–7|doi=10.1016/j.ajhg.2012.10.006|pmid=23141293|vauthors=Danhauser K, Sauer SW, Haack TB, Wieland T, Staufner C, Graf E, Zschocke J, Strom TM, Traub T, Okun JG, Meitinger T, Hoffmann GF, Prokisch H, Kölker S|pmc=3516599}}</ref> [12]. Рассматривая другие ключевые ферменты в пути расщеплении L-лизина, [[ALDH1A1|ALDH7A1]] дефицитен у детей с пиридоксин-зависимыми судорогами <ref>{{cite journal|date=March 2006|title=Mutations in antiquitin in individuals with pyridoxine-dependent seizures|journal=Nature Medicine|volume=12|issue=3|pages=307–9|doi=10.1038/nm1366|pmid=16491085|vauthors=Mills PB, Struys E, Jakobs C, Plecko B, Baxter P, Baumgartner M, Willemsen MA, Omran H, Tacke U, Uhlenberg B, Weschke B, Clayton PT}}</ref> [24]. GCDH дефицит глутаровой ацидурии типа 1.<ref>{{cite journal|date=September 1995|title=Cloning of glutaryl-CoA dehydrogenase cDNA, and expression of wild type and mutant enzymes in Escherichia coli|journal=Human Molecular Genetics|volume=4|issue=9|pages=1493–8|pmid=8541831|vauthors=Goodman SI, Kratz LE, DiGiulio KA, Biery BJ, Goodman KE, Isaya G, Frerman FE}}</ref> [25] Промежуточный 2-оксоудипат метаболизируется 2-оксоадипатдегидрогеназой, сходной с циррозой кислотой / Кребским ферментным комплексом 2-оксоглутаратдегидрогеназы <ref name="Houten_2013">{{cite journal|date=April 2013|title=Genetic basis of hyperlysinemia|journal=Orphanet Journal of Rare Diseases|volume=8|pages=57|doi=10.1186/1750-1172-8-57|pmid=23570448|vauthors=Houten SM, Te Brinke H, Denis S, Ruiter JP, Knegt AC, de Klerk JB, Augoustides-Savvopoulou P, Häberle J, Baumgartner MR, Coşkun T, Zschocke J, Sass JO, Poll-The BT, Wanders RJ, Duran M}}</ref>[10].


На данный момент описаны два типа семейной гиперлизинемии: тип I связан с комбинированным дефицитом двух ферментных активностей, LOR и SDH, тогда как в семейной гиперглинемии II типа нарушается только активность сахаропиндегидрогеназы [26]. [27] Гиперлизинемия II типа также упоминается как сахаропинурия [10].
На данный момент описаны два типа семейной гиперлизинемии: тип I связан с комбинированным дефицитом двух ферментных активностей, LOR и SDH, тогда как в семейной гиперглинемии II типа нарушается только активность сахаропиндегидрогеназы [26]. [27] Гиперлизинемия II типа также упоминается как сахаропинурия [10].

Версия от 09:03, 1 ноября 2017

Альфа-аминоадипиновая полуальдегидная синтаза, митохондриальная
Идентификаторы
ПсевдонимыAASS, LKR/SDH, LKRSDH, LORSDH, aminoadipate-semialdehyde synthase
Внешние IDOMIM: 605113 MGI: 1353573 HomoloGene: 4212 GeneCards: AASS
Расположение гена (человек)
7-я хромосома человека
Хр.7-я хромосома человека[1]
7-я хромосома человека
Расположение в геноме AASS
Расположение в геноме AASS
Локус7q31.32Начало122,064,583 bp[1]
Конец122,144,308 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
6-я хромосома мыши
Хр.6-я хромосома мыши[2]
6-я хромосома мыши
Расположение в геноме AASS
Расположение в геноме AASS
Локус6 A3.1|6 10.27 cMНачало23,072,172 bp[2]
Конец23,132,985 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • right lobe of liver

  • left uterine tube

  • sural nerve

  • popliteal artery

  • body of pancreas
Наибольшая экспрессия в
  • left lobe of liver

  • proximal tubule

  • epithelium of stomach

  • secondary oocyte
Дополнительные справочные данные
BioGPS


Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
  • oxidoreductase activity
  • saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) activity
  • saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) activity
  • активность катализатора
  • saccharopine dehydrogenase activity
    • Компонент клетки
    Биологический процесс
    Источники: Amigo, QuickGO
    Ортологи
    ВидЧеловекМышь
    Entrez

    10157

    30956

    Ensembl

    ENSG00000008311

    ENSMUSG00000029695

    UniProt

    Q9UDR5

    Q99K67

    RefSeq (мРНК)

    NM_005763

    NM_013930

    RefSeq (белок)

    NP_005754

    NP_038958

    Локус (UCSC)Chr 7: 122.06 – 122.14 MbChr 6: 23.07 – 23.13 Mb
    Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
    Логотип Викиданных Информация в Викиданных
    Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

    Альфа-аминоадипиновая полуальдегидная синтаза (англ. Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase) − фермент, кодируемый геном AASS у людей. Участвует в расщеплении лизина. Он подобен ферментам, кодируемыми генами LYS1 и LYS9 у дрожжей, и связан, хотя и не похож по структуре с бифункциональным ферментом, найденным в растениях. [5][6] [5] [6]. У людей мутации в гене AASS и соответствующий альфа-аминоадипиновый фермент полуальдегидсинтазы связаны с семейной гиперлизинемией .[7][8][9] [5]. [7] [8] Это состояние наследуется в аутосомно-рецессивном образце и не считается особенно негативным состоянием, что делает его редким заболеванием [10] [9].

    Функции

    Альфа-аминоадипиновый белок полуанальдегидсинтазы катализирует первые две стадии расщепления L-лизина млекопитающих через сахаропиновый путь в митохондриях, который считается основным метаболическим путем для расщепления лизина у верхних эукариот [11][12]. Другой путь, на котором фокусируется этот фермент, является синтез глутарил-СоА из L-лизина [13] [9]. Глутарил-СоА может быть промежуточным звеном в более расширенном пути превращения/расщепления L-лизина в Ацетил CoA,

    Два заметных компонента расщепления L-лизина через сахаропиновый путь представляют собой промежуточную реакцию/продукт глутамата и возможно, Ацетил CoA с углеродом. Глутамат является важным веществом в теле организма из группы нейромедиаторов, связан с обучением и болезнью Хантингтона. [14][15] [13] [14] Ацетил CoA, возможно, имеет еще более высокий уровень важности, действуя как один из интегральных компонентов лимонной кислоты / цикла Кребса, с основной функцией доставки ацетильной группы, подлежащей окислению для производства энергии[16]. [15] Таким образом, функция альфа-аминоадипиновой полуальдегидной синтазы связана с уровнями двух интегральных соединений внутри организма.

    Механизм

    Во-первых, N-концевая часть этого фермента, которая содержит активность лизин-кетоглутаратредуктазы (LOR / LKR) (Шифр КФ: 1.5.1.8), конденсирует лизин и 2-оксоглутарат с молекулой, называемой сахаропином (реакция 1 на рисунке справа) [17][18] [7]. [11] Затем С-концевая часть этого фермента, которая содержит активность сахаропиндегидрогеназы (SHD) (Шифр КФ: 1.5.1.9), катализирует окисление сахаропина с образованием альфа-аминоадипидного полуальдегида и глутамата (реакция 2 на рисунке справа) [19][20] [7]. [11] Примечание: Эти реакции являются обратными к соответствующим стадиям путей биосинтеза лизина, присутствующих в дрожжах и грибах. [21][22][23][16] [17] [18]

    Эти реакции можно визуализировать также в форме уравненных реакций:

    N(6)-(L-1,3-dicarboxypropyl)-L-lysine + NADP+ + H2O = L-lysine + 2-oxoglutarate + NADPH с последующим

    N(6)-(L-1,3-dicarboxypropyl)-L-lysine + NAD+ + H2O = L-glutamate + (S)-2-amino-6-oxohexanoate + NADH. [24]

    Структура

    Нативный, человеческий фермент является бифункциональным, подобно лизин-кетоглутаратредуктазе или сахаропиндегидрогеназе (LKR/SHD), найденных в растениях, поэтому и считается, что он похож по структуре [25] [16]. Бифункциональность этого фермента исходит от того, что он исполняет две активные функции, одну на своем C-конце, другой на N-конце [26] [7]. С-концевая часть альфа-аминоадипиновой полуальдегидной синтазы содержит активность SHD, а N-концевая часть содержит LKR. [27] [19] На сегодняшний день структура альфа-аминоадипиновой полуальдегидной синтазы не определена.[28] [20] Фермент не имеет линкерной области, присутствующей в растениях, и область активности LKR связана с областью SHD-активности, как в Magnaporthe grisea [29] [19].

    Актуальность заболевания

    Альфа-аминоадипиновая полуанальдегидная синтаза кодируется геном AASS, а мутации этого гена приводят к гиперлизинемии [30][31] [5]. Это характеризуется нарушением расщепления лизина, что приводит к повышенным уровням лизина в крови и моче. Повышение уровня лизина не оказывает отрицательного влияния на организм. [32]

    Гиперлизинемия характеризуется повышенными уровнями лизина в плазме, который превышает 600 мкмоль / л и может достичь до 2000 мкмоль / л. [33][34] [21] [22]. Это повышение лизина не оказывает отрицательного влияния на организм[35]. [8] Главная причина, лизин может заменить некоторые биохимические реакции. Во-первых лизин можно использовать вместо орнитина в цикле мочевины, что приводит к получению гомоаргинина [36] [23]. Кроме того, несмотря на то, что большинство млекопитающих используют сахаропиновый путь для расщепления лизина (путь 1), мозг имеет альтернативный путь (путь 2), который проходит через промежуточное соединение L-пипеколиновой кислоты - оба из них можно увидеть на рисунке [37] [23]. Стоит отметить, что путь 1 происходит в митохондриях, в то время как путь 2 происходит в пероксисоме [38] [12]. Рассматривая другие ключевые ферменты в пути расщеплении L-лизина, ALDH7A1 дефицитен у детей с пиридоксин-зависимыми судорогами [39] [24]. GCDH дефицит глутаровой ацидурии типа 1.[40] [25] Промежуточный 2-оксоудипат метаболизируется 2-оксоадипатдегидрогеназой, сходной с циррозой кислотой / Кребским ферментным комплексом 2-оксоглутаратдегидрогеназы [41][10].

    На данный момент описаны два типа семейной гиперлизинемии: тип I связан с комбинированным дефицитом двух ферментных активностей, LOR и SDH, тогда как в семейной гиперглинемии II типа нарушается только активность сахаропиндегидрогеназы [26]. [27] Гиперлизинемия II типа также упоминается как сахаропинурия [10].

    Дополнительным симптомом, связанным с гиперлизинемией, является дефицит диеноил-КоА-редуктазы, хотя это относительно недавнее открытие, и публикаций, поддерживающих это, мало. [28]

    Примечания

    1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000008311 - Ensembl, May 2017
    2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000029695 - Ensembl, May 2017
    3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
    4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
    5. ↑ Sacksteder KA, Biery BJ, Morrell JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Gould SJ, Geraghty MT (June 2000). "Identification of the alpha-aminoadipic semialdehyde synthase gene, which is defective in familial hyperlysinemia". American Journal of Human Genetics. 66 (6): 1736—43. doi:10.1086/302919. PMC 1378037. PMID 10775527.
    6. ↑ Zhu X, Tang G, Galili G (December 2002). "The activity of the Arabidopsis bifunctional lysine-ketoglutarate reductase/saccharopine dehydrogenase enzyme of lysine catabolism is regulated by functional interaction between its two enzyme domains". The Journal of Biological Chemistry. 277 (51): 49655—61. doi:10.1074/jbc.M205466200. PMID 12393892.
    7. ↑ Sacksteder KA, Biery BJ, Morrell JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Gould SJ, Geraghty MT (June 2000). "Identification of the alpha-aminoadipic semialdehyde synthase gene, which is defective in familial hyperlysinemia". American Journal of Human Genetics. 66 (6): 1736—43. doi:10.1086/302919. PMC 1378037. PMID 10775527.
    8. ↑ Entrez Gene: AASS aminoadipate-semialdehyde synthase.
    9. ↑ hyperlysinemia. Genetics Home Reference. Дата обращения: 4 марта 2017.
    10. ↑ Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial. UniProt. Дата обращения: 4 марта 2017.
    11. ↑ Papes F, Kemper EL, Cord-Neto G, Langone F, Arruda P (December 1999). "Lysine degradation through the saccharopine pathway in mammals: involvement of both bifunctional and monofunctional lysine-degrading enzymes in mouse". The Biochemical Journal. 344 Pt 2 (Pt 2): 555—63. doi:10.1042/0264-6021:3440555. PMC 1220675. PMID 10567240.
    12. ↑ Danhauser K, Sauer SW, Haack TB, Wieland T, Staufner C, Graf E, Zschocke J, Strom TM, Traub T, Okun JG, Meitinger T, Hoffmann GF, Prokisch H, Kölker S (December 2012). "DHTKD1 mutations cause 2-aminoadipic and 2-oxoadipic aciduria". American Journal of Human Genetics. 91 (6): 1082—7. doi:10.1016/j.ajhg.2012.10.006. PMC 3516599. PMID 23141293.
    13. ↑ Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial. UniProt. Дата обращения: 4 марта 2017.
    14. ↑ Meldrum BS (April 2000). "Glutamate as a neurotransmitter in the brain: review of physiology and pathology". The Journal of Nutrition. 130 (4S Suppl): 1007S–15S. PMID 10736372.
    15. ↑ About Glutamate Toxicity. Huniting Disease Outreach for Education at Stanford (HOPES). Huntington’s Disease Society of America. Дата обращения: 5 марта 2017.
    16. ↑ Acetyl CoA Crossroads Compound. Virtual ChemBook. Elmhurst College (2003).
    17. ↑ Entrez Gene: AASS aminoadipate-semialdehyde synthase.
    18. ↑ Papes F, Kemper EL, Cord-Neto G, Langone F, Arruda P (December 1999). "Lysine degradation through the saccharopine pathway in mammals: involvement of both bifunctional and monofunctional lysine-degrading enzymes in mouse". The Biochemical Journal. 344 Pt 2 (Pt 2): 555—63. doi:10.1042/0264-6021:3440555. PMC 1220675. PMID 10567240.
    19. ↑ Entrez Gene: AASS aminoadipate-semialdehyde synthase.
    20. ↑ Papes F, Kemper EL, Cord-Neto G, Langone F, Arruda P (December 1999). "Lysine degradation through the saccharopine pathway in mammals: involvement of both bifunctional and monofunctional lysine-degrading enzymes in mouse". The Biochemical Journal. 344 Pt 2 (Pt 2): 555—63. doi:10.1042/0264-6021:3440555. PMC 1220675. PMID 10567240.
    21. ↑ Markovitz PJ, Chuang DT, Cox RP (October 1984). "Familial hyperlysinemias. Purification and characterization of the bifunctional aminoadipic semialdehyde synthase with lysine-ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase activities". The Journal of Biological Chemistry. 259 (19): 11643—6. PMID 6434529.
    22. ↑ Jones EE, Broquist HP (June 1965). "Saccharopine, an intermediate of the aminoadipic acid pathway of lysine biosynthesis. Ii. studies in saccharomyces cereviseae". The Journal of Biological Chemistry. 240: 2531—6. PMID 14304864.
    23. ↑ Trupin JS, Broquist HP (June 1965). "Saccharopine, an intermediate of the aminoadipic acid pathway of lysine biosynthesis. I. studies in neurospora crassa". The Journal of Biological Chemistry. 240: 2524—30. PMID 14304863.
    24. ↑ Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial. UniProt. Дата обращения: 4 марта 2017.
    25. ↑ Markovitz PJ, Chuang DT, Cox RP (October 1984). "Familial hyperlysinemias. Purification and characterization of the bifunctional aminoadipic semialdehyde synthase with lysine-ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase activities". The Journal of Biological Chemistry. 259 (19): 11643—6. PMID 6434529.
    26. ↑ Markovitz PJ, Chuang DT, Cox RP (October 1984). "Familial hyperlysinemias. Purification and characterization of the bifunctional aminoadipic semialdehyde synthase with lysine-ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase activities". The Journal of Biological Chemistry. 259 (19): 11643—6. PMID 6434529.
    27. ↑ Johansson E, Steffens JJ, Lindqvist Y, Schneider G (October 2000). "Crystal structure of saccharopine reductase from Magnaporthe grisea, an enzyme of the alpha-aminoadipate pathway of lysine biosynthesis". Structure. 8 (10): 1037—47. doi:10.1016/s0969-2126(00)00512-8. PMID 11080625.
    28. ↑ AASS - aminoadipate-semialdehyde synthase. RCSB Protein Data Bank.
    29. ↑ Johansson E, Steffens JJ, Lindqvist Y, Schneider G (October 2000). "Crystal structure of saccharopine reductase from Magnaporthe grisea, an enzyme of the alpha-aminoadipate pathway of lysine biosynthesis". Structure. 8 (10): 1037—47. doi:10.1016/s0969-2126(00)00512-8. PMID 11080625.
    30. ↑ Sacksteder KA, Biery BJ, Morrell JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Gould SJ, Geraghty MT (June 2000). "Identification of the alpha-aminoadipic semialdehyde synthase gene, which is defective in familial hyperlysinemia". American Journal of Human Genetics. 66 (6): 1736—43. doi:10.1086/302919. PMC 1378037. PMID 10775527.
    31. ↑ Entrez Gene: AASS aminoadipate-semialdehyde synthase.
    32. ↑ hyperlysinemia. Genetics Home Reference. Дата обращения: 4 марта 2017.
    33. ↑ Cerebral organic acid disorders and other disorders of lysine catabolism // Inborn metabolic diseases diagnosis and treatment. — 5th. — Berlin : Springer, 2012. — P. 333–346. — ISBN 978-3-642-15720-2.
    34. ↑ Saudubray JM, Rabier D (June 2007). "Biomarkers identified in inborn errors for lysine, arginine, and ornithine". The Journal of Nutrition. 137 (6 Suppl 2): 1669S–1672S. PMID 17513445.
    35. ↑ hyperlysinemia. Genetics Home Reference. Дата обращения: 4 марта 2017.
    36. ↑ vd Heiden C, Brink M, de Bree PK, v Sprang FJ, Wadman SK, de Pater JM, van Biervliet JP (1978). "Familial hyperlysinaemia due to L-lysine alpha-ketoglutarate reductase deficiency: results of attempted treatment". Journal of Inherited Metabolic Disease. 1 (3): 89—94. PMID 116084.
    37. ↑ vd Heiden C, Brink M, de Bree PK, v Sprang FJ, Wadman SK, de Pater JM, van Biervliet JP (1978). "Familial hyperlysinaemia due to L-lysine alpha-ketoglutarate reductase deficiency: results of attempted treatment". Journal of Inherited Metabolic Disease. 1 (3): 89—94. PMID 116084.
    38. ↑ Danhauser K, Sauer SW, Haack TB, Wieland T, Staufner C, Graf E, Zschocke J, Strom TM, Traub T, Okun JG, Meitinger T, Hoffmann GF, Prokisch H, Kölker S (December 2012). "DHTKD1 mutations cause 2-aminoadipic and 2-oxoadipic aciduria". American Journal of Human Genetics. 91 (6): 1082—7. doi:10.1016/j.ajhg.2012.10.006. PMC 3516599. PMID 23141293.
    39. ↑ Mills PB, Struys E, Jakobs C, Plecko B, Baxter P, Baumgartner M, Willemsen MA, Omran H, Tacke U, Uhlenberg B, Weschke B, Clayton PT (March 2006). "Mutations in antiquitin in individuals with pyridoxine-dependent seizures". Nature Medicine. 12 (3): 307—9. doi:10.1038/nm1366. PMID 16491085.
    40. ↑ Goodman SI, Kratz LE, DiGiulio KA, Biery BJ, Goodman KE, Isaya G, Frerman FE (September 1995). "Cloning of glutaryl-CoA dehydrogenase cDNA, and expression of wild type and mutant enzymes in Escherichia coli". Human Molecular Genetics. 4 (9): 1493—8. PMID 8541831.
    41. ↑ Houten SM, Te Brinke H, Denis S, Ruiter JP, Knegt AC, de Klerk JB, Augoustides-Savvopoulou P, Häberle J, Baumgartner MR, Coşkun T, Zschocke J, Sass JO, Poll-The BT, Wanders RJ, Duran M (April 2013). "Genetic basis of hyperlysinemia". Orphanet Journal of Rare Diseases. 8: 57. doi:10.1186/1750-1172-8-57. PMID 23570448.{{cite journal}}: Википедия:Обслуживание CS1 (не помеченный открытым DOI) (ссылка)

    Источники

    Шаблон:Источник/перевод

    Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Альфа-аминоадипиновая_полуальдегидная_синтаза,_митохондриальная&oldid=88730242