Аланинаминопептидаза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Аланинаминопептидаза
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ ANPEP ; APN; CD13; GP150; LAP1; P150; PEPN
Внешние ID OMIM: 151530 MGI96749 HomoloGene68163 ChEMBL: 1907 GeneCards: ANPEP Gene
номер EC 3.4.11.2
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ANPEP 202888 s at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 290 16790
Ensembl ENSG00000166825 ENSMUSG00000039062
UniProt P15144 P97449
RefSeq (мРНК) NM_001150 NM_008486
RefSeq (белок) NP_001141 NP_032512
Локус (UCSC) Chr 15:
90.33 – 90.36 Mb
Chr 7:
79.82 – 79.85 Mb
PubMed поиск [1] [2]

Аланинаминопептидаза (ААП, КФ 3.4.11.2; аминопептидаза N) — мембранный белок, фермент, относящийся к классу пептидаз, или протеаз. Используется как маркёр почечных повреждений и играет роль в диагностике определённых болезней почек. Другие названия фермента: аминопептидаза M, микросомальная аминопептидаза, миелоидный гликопротеин плазматической мембраны CD13, gp150.

Тканевая специфичность и функции[править | править вики-текст]

Аланинаминопептидаза (ААП) локализована в тонком кишечнике и на мембране почечных микроворсинок, а также на других плазматических мембранах. В тонком кишечнике аланинаминопептидаза участвует в конечном разложении пептидов, образованных при гидролизе белков пищи под действием желудочных и панкреатических протеаз.

Кроме этого, ААП имеет множество физиологических функций, включая ферментативную регуляцию пептидов, и функции, связанные с клетками злокачественных опухолей, такие как их инвазивность, дифференцировка и апоптоз, подвижность и ангиогенез. Было показано, что ААП может служить вирусным рецептором и участвовать в метаболизме холестерина. [1]

Каталитическая специфичность[править | править вики-текст]

ААП является экзопептидазой и высвобождает N-концевую аминокислоту из пептида, амида или ариламида. Предпочтительнее ААП гидролизует связь у N-концевого аланина и других нейтральных аминокислот, но может гидролизовать пептидную связь практически всех остальных аминокислот, включая пролин, хотя с замедленной скоростью. В случае, когда за гидрофобной аминокислотой X следует пролин, ААП высвобождает дипептид X-Pro.[2]

Структура[править | править вики-текст]

ААП состоит из 966 аминокислот, молекулярная масса — 109,5 кДа. Включает короткий N-концевой цитоплазматический участок, трансмембранный фрагмент и внеклеточный металлопротеазный фрагмент. Внеклеточный участок включает 4 сульфотирозинов, 1 фосфотреонин и 10 участков N-гликозилирования. Активный центр фермента состоит из акцептора протона (остаток глутаминовой кислоты), трёх аминокислот, связывающих активный цинк и тирозина-стабилизатора промежуточного состояния.

В клетке образует димер. Связывается с белком HCoV-229E.[2]

См.также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. Mina-Osorio P (August 2008). «The moonlighting enzyme CD13: old and new functions to target». Trends Mol Med 14 (8): 361–71. DOI:10.1016/j.molmed.2008.06.003. PMID 18603472.
  2. 1 2 Uniprot database entry for CD9 (accession number P15144)

Библиография[править | править вики-текст]