Альфа-лактальбумин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Альфа-лактальбумин
Protein LALBA PDB 1a4v.png
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ LALBA ; MGC138521; MGC138523
Внешние ID OMIM: 149750 MGI96742 HomoloGene1720 GeneCards: LALBA Gene
номер EC 2.4.1.22
Профиль экспрессии РНК
PBB GE LALBA 207816 at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 3906 16770
Ensembl ENSG00000167531 ENSMUSG00000022991
UniProt P00709 P29752
RefSeq (мРНК) NM_002289 NM_010679
RefSeq (белок) NP_002280 NP_034809
Локус (UCSC) Chr 12:
48.96 – 48.96 Mb
Chr 15:
98.48 – 98.48 Mb
PubMed поиск [1] [2]


Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, кодируемый в геноме человека геном LALBA.[1][2][3]

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы.[4] α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках.[1]

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.

Эволюция[править | править вики-текст]

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c.[5] Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с.[6] Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад.[7]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
  2. Hall L, Davies MS, Craig RK (January 1981). «The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences». Nucleic Acids Res. 9 (1): 65–84. DOI:10.1093/nar/9.1.65. PMID 6163135.
  3. Hall L, Emery DC, Davies MS, Parker D, Craig RK (March 1987). «Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene». Biochem. J. 242 (3): 735–42. PMID 2954544.
  4. Kleinberg JL, Todd J, Babitsky G (1983). «Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen.». PNAS 80 (13): 4144–4148. DOI:10.1073/pnas.80.13.4144. PMID 97356016.
  5. Acharya KR, Stuart DI, Walker NP, Lewis M, Phillips DC (1989). «Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme». J. Mol. Biol. 208 (1): 99–127. DOI:10.1016/0022-2836(89)90091-0. PMID 2769757.
  6. Qasba PK, Kumar S (1997). «Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin». Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 32 (4): 255–306. DOI:10.3109/10409239709082574. PMID 9307874.
  7. Prager EM, Wilson AC (1988). «Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences». J. Mol. Evol. 27 (4): 326–35. DOI:10.1007/BF02101195. PMID 3146643.

Литература[править | править вики-текст]

  • Heine WE, Klein PD, Reeds PJ (1991). «The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition.». J. Nutr. 121 (3): 277–83. PMID 2002399.
  • Permyakov EA, Berliner LJ (2000). «alpha-Lactalbumin: structure and function.». FEBS Lett. 473 (3): 269–74. DOI:10.1016/S0014-5793(00)01546-5. PMID 10818224.
  • Hall L, Emery DC, Davies MS, et al. (1987). «Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene.». Biochem. J. 242 (3): 735–42. PMID 2954544.
  • Davies MS, West LF, Davis MB, et al. (1987). «The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13.». Ann. Hum. Genet. 51 (Pt 3): 183–8. DOI:10.1111/j.1469-1809.1987.tb00869.x. PMID 3479943.
  • Findlay JB, Brew K (1972). «The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin.». Eur. J. Biochem. 27 (1): 65–86. DOI:10.1111/j.1432-1033.1972.tb01812.x. PMID 5049057.
  • Hall L, Craig RK, Edbrooke MR, Campbell PN (1982). «Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene.». Nucleic Acids Res. 10 (11): 3503–3515. DOI:10.1093/nar/10.11.3503. PMID 6285305.
  • Håkansson A, Zhivotovsky B, Orrenius S, et al. (1995). «Apoptosis induced by a human milk protein.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (17): 8064–8068. DOI:10.1073/pnas.92.17.8064. PMID 7644538.
  • Stacey A, Schnieke A, Kerr M, et al. (1995). «Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (7): 2835–2839. DOI:10.1073/pnas.92.7.2835. PMID 7708733.
  • Fujiwara Y, Miwa M, Takahashi R, et al. (1997). «Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA.». Mol. Reprod. Dev. 47 (2): 157–63. DOI:10.1002/(SICI)1098-2795(199706)47:2<157::AID-MRD5>3.0.CO;2-L. PMID 9136116.
  • Lindner RA, Kapur A, Carver JA (1997). «The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin.». J. Biol. Chem. 272 (44): 27722–9. DOI:10.1074/jbc.272.44.27722. PMID 9346914.
  • Giuffrida MG, Cavaletto M, Giunta C, et al. (1998). «The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin.». J. Protein Chem. 16 (8): 747–53. DOI:10.1023/A:1026359715821. PMID 9365923.
  • Chandra N, Brew K, Acharya KR (1998). «Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin.». Biochemistry 37 (14): 4767–4772. DOI:10.1021/bi973000t. PMID 9537992.
  • Håkansson A, Andréasson J, Zhivotovsky B, et al. (1999). «Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei.». Exp. Cell Res. 246 (2): 451–60. DOI:10.1006/excr.1998.4265. PMID 9925761.
  • Svensson M, Sabharwal H, Håkansson A, et al. (1999). «Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells.». J. Biol. Chem. 274 (10): 6388–6396. DOI:10.1074/jbc.274.10.6388. PMID 10037730.
  • Harata K, Abe Y, Muraki M (1999). «Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method.». J. Mol. Biol. 287 (2): 347–58. DOI:10.1006/jmbi.1999.2598. PMID 10080897.
  • Last AM, Schulman BA, Robinson CV, Redfield C (2001). «Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry.». J. Mol. Biol. 311 (4): 909–19. DOI:10.1006/jmbi.2001.4911. PMID 11518539.
  • Bai P, Peng Z (2001). «Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme.». J. Mol. Biol. 314 (2): 321–9. DOI:10.1006/jmbi.2001.5122. PMID 11718563.
  • Andrews P. «Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin.» 9 (5): 297–300. PMID 11947697.