Аспартатаминотрансфераза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАт; также глутамат оксалоацетат трансаминаза) — эндогенный фермент из группы трансфераз, подгруппы аминотрансфераз (трансаминаз).

История изучения[править | править вики-текст]

Аспартатаминотрансфераза стала первым белком, аминокислотную последовательность (т.е. первичную структуру) которого установили советские/российские учёные[1]. Это сделали в совместной работе две лаборатории: Института молекулярной биологии АН СССР под руководством А. Е. Браунштейна и Института биоорганической химии имени М. М. Шемякина АН СССР[2] под руководством Ю. А. Овчинникова, результаты которой были опубликованы в 1972 году[3]. Ими была исследована аспартатаминотрансфераза из цитозоля сердца свиньи, которая состоит из двух идентичных субъединиц по 412 аминокислотных остатков в каждой.

Катализируемая реакция[править | править вики-текст]

Фермент катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината (2-я реакция цикла). Кроме того, обратная реакция позволяет превратить аспартат в оксалоацетат. Таким образом метаболизм аспартата (а также других аминокислот, которые в процессе их катаболизма становятся оксалоацетатом) снабжает организм веществом, необходимым для процесса глюконеогенеза.

Гены[править | править вики-текст]

У человека существует два гена, кодирующих разные изоферменты АСТ:

Значение для медицины[править | править вики-текст]

Аспартатаминотрансфераза широко используется в медицинской практике для лабораторной диагностики повреждений миокарда (сердечной мышцы) и печени.

Аспартатаминотрансфераза синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. При повреждении миокарда (например, при инфаркте миокарда), печени (при гепатитах, холангите, первичном или метастатическом раке печени) в результате цитолиза (разрушения клеток) этот фермент попадает в кровь, что выявляется лабораторными методами. При циррозе печени с цитолитическим синдромом уровень АСТ чаще повышен, но в поздних стадиях цирроза (класс C по шкале Чайлд-Пью) уровни трансаминаз редко бывают повышены.

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Нормальные показатели для человека (Ед/л)[править | править вики-текст]

  • В норме АСТ составляет 0-31 Ед/л у женщин и 0-41 Ед/л у мужчин.

Интересные факты[править | править вики-текст]

  • Нормальное содержание АСТ в крови черепахи составляет 50-130 ед/л.[4]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. Филиппович Ю.Б. Белки и их роль в процессах жизнедеятельности // Книга для чтения по органической химии. Пособие для учащихся. — М.: Просвещение, 1975. — С. 216—234.
  2. Тимофеева М.Я. Молекулярной биологии институт // Большая Советская Энциклопедия. 3-е изд. / Гл. ред. А. М. Прохоров. — М.: Советская Энциклопедия, 1974. — Т. 16. Мёзия — Моршанск. — С. 457.
  3. Овчинников Ю.А., Браунштейн А.Е., Егоров Ц.А., Поляновский О.Л., Алданова Н.А., Фейгина М.Ю., Липкин В.М., Абдулаев Н.Г., Гришин Е.В., Киселев А.П., Модянов Н.Н., Носиков В.В. Полная первичная структура аспартат-аминотрансферазы // Докл. АН СССР. — 1972. — Т. 207. — С. 728—731.
  4. Биохимический анализ крови черепах. 2009