Гем A

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «Гем А»)
Перейти к: навигация, поиск
Гем А
Гем A
Гем A
Общие
Традиционные названия Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин
Хим. формула C₄₉H₅₆O₆N₄Fe
Рац. формула C49H56O6N4Fe
Физические свойства
Молярная масса 852.837 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 18535-39-2
PubChem 5288529
SMILES
ChemSpider 21106444
Безопасность
NFPA 704
NFPA 704.svg
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иначе.

Гем А это вид гема, представляющий собой координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа.

Связь с другими гемами[править | править вики-текст]

Гем А отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гидроксиметилфарнезильная группа, присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем А похож по строению на гем О: оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гема О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема А, основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерно магнитного резонанса и инфракрасного излучения, была опубликована в 1975 году.[1]

История[править | править вики-текст]

Гем А был впервые изолирован великим немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротиином цитохром c оксидазы.[2]

Стереохимия[править | править вики-текст]

До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема С был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S конфигурации.[3]

Как и гем В, гем А обычно связан с аппопротеином через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится гемоглобине, миоглобине, а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с оксидазе.[4]

Гем А в цитохром оксидазе с, крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)
Гем А в цитохром оксидазе с(ЦСО), крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)[5]

Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема А в цитохроме а шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в цитохроме а3 (другое название ЦСО) оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом.[5] К тому же, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также ионами меди и близко расположенным цитохромом с.

Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с оксидазой. ЦСО, по видимому, ответственна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство.[6]

См. также[править | править вики-текст]

Источники[править | править вики-текст]

  1. Caughey, W.S. et al. (1975). «Heme A of Cytochrome c Oxidase». Journal of Biological Chemistry 250: 7602–7622.
  2. Warburg, O and Gewitz H S. (1951). «». Zeitschrift für Physiologische Chemie 288: 1–4.
  3. Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T. (2005). «Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution». Acta Crystallographica D 61 (10): 1373–1377. DOI:10.1107/S0907444905023358.
  4. Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S. (2003). «The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process». PNAS 100 (26): 15304–15309. DOI:10.1073/pnas.2635097100. PMID 14673090.
  5. 1 2 (1998) «Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase». Science 280 (5370): 1723–1729. DOI:10.1126/science.280.5370.1723. PMID 9624044.
  6. Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H. (2007). «The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase». PNAS 104 (10): 4200–4205. DOI:10.1073/pnas.0611627104. PMID 17360500.