Интегрин бета-2

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Интегрин бета-2
Обозначения
Символы ITGB2; CD18, MFI7, LFA-1 (бета-субъединица), MAC-1
Entrez Gene 3689
HGNC 6155
OMIM 600065
RefSeq NM_000211
UniProt P05107
Другие данные
Локус 21-я хр., 21q22.3

Интегрин бета-2 (CD18) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB2.

Функции[править | править вики-текст]

Интегрин бета-2 является одним из компонентов гетеродимерных клеточных рецепторов. Он входит в состав нескольких рецепторов. Интегрин альфа-L/бета-2 является рецептором для молекул клеточной адгезии ICAM1, ICAM2, ICAM3 и ICAM4. Интегрины альфа-M/бета-2 и альфа-X/бета-2 — рецепторы фрагмента iC3b компонента комплемента C3 и фибриногена. Интегрин альфа-X/бета-2 распознаёт аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин в альфа-цепи фибриногена. Интегрин альфа-M/бета-2 распознаёт пептиды P1 и P2 гамма-цепи фибриногена и является рецептором фактора X. Интегрин альфа-D/бета-2 — рецептор для ICAM3 и VCAM1 и запускает процесс трансмиграции нейтрофилов с помощью PTK2B/PYK2-опосредованной активации. [1]

Структура[править | править вики-текст]

Интегрин бета-2 состоит из 747 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 84,8 кДа. Основной N-концевой участок (678 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент. Внеклеточный фрагмент включает от 5 до 8 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 5 участков фосфорилирования.

Интегрин бета-2 образует гетеродимерный комплекс, связываясь с альфа-субъединицей. Он способен связываться с интегринами альфа-L, альфа-M, альфа-X или альфа-D. Взаимодействует с FGR, а также COPS5 и RANBP9.

Патология[править | править вики-текст]

Недостаточность гена ITGB2 приводит к недостаточности лейкоцитарной адгезии 1-го типа. Проявляется в повторяющихся бактериальных инфекциях и в нарушении функциональной адгезии лейкоцитов.

Адгезия[править | править вики-текст]

  • Интегрин β2 часто используется при исследовании биологической (клеточной) адгезии в рамках модели Белла [2] и её модификаций для анализа взаимодействий клетка-клетка и клетка-матрикс, пара ITGB2/ICAM-1 — одна из самых изученных в этом отношении. [3]

См.также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. Uniprot database entry for CD18 (accession number P05107)
  2. Bell GI (May 1978). «Models for the specific adhesion of cells to cells». Science 200 (4342): 618–27. PMID 347575.
  3. Hubbard AK, Rothlein R (May 2000). «Intercellular adhesion molecule-1 (ICAM-1) expression and cell signaling cascades». Free Radic. Biol. Med. 28 (9): 1379–86. PMID 10924857.

Библиография[править | править вики-текст]

  • Bunting M, Harris ES, McIntyre TM, et al. (2002). «Leukocyte adhesion deficiency syndromes: adhesion and tethering defects involving beta 2 integrins and selectin ligands.». Curr. Opin. Hematol. 9 (1): 30–5. DOI:10.1097/00062752-200201000-00006. PMID 11753075.
  • Roos D, Law SK (2003). «Hematologically important mutations: leukocyte adhesion deficiency.». Blood Cells Mol. Dis. 27 (6): 1000–4. DOI:10.1006/bcmd.2001.0473. PMID 11831866.
  • Gahmberg CG, Fagerholm S (2003). «Activation of leukocyte beta2-integrins.». Vox Sang. 83 Suppl 1: 355–8. PMID 12617168.
  • Schymeinsky J, Mócsai A, Walzog B (2007). «Neutrophil activation via beta2 integrins (CD11/CD18): molecular mechanisms and clinical implications.». Thromb. Haemost. 98 (2): 262–73. PMID 17721605.

Ссылки[править | править вики-текст]