Криптохром

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Криптохром 3 у резуховидки Таля (Arabidopsis thaliana)

Криптохро́мы (греч. κρυπτό — скрытый, греч. χρώμα — цвет) — класс светочувствительных белков растений и животных. Эти белки дают клеткам возможность воспринимать синий и ультрафиолетовый свет.

Строение и разнообразие криптохромов[править | править вики-текст]

Все криптохромы резуховидки Таля (Arabidopsis thaliana) ближе к N-концу содержат PHR-домен (от англ. photoliasa homology related), который выполняет фотосенсорную функцию и имеет высокую степень гомологии с фотолиазами, ферментами осуществляющими светозависимую репарацию ДНК. В PHR домене имеется два кармана, обеспечивающих связывание с хромофорами: ближе к N-концу располагается птерин (5,10-метенилтетрагидрофолат), ближе к C-концу флавин (ФАД)[1]. В геноме Arabidopsis содержится три гена кодирующих криптохромы: AtCry1 и AtCry2. Поверхность PHR-домена CRY1 и CRY2 заряжена преимущественно отрицательно, что приводит к неспособности этих белков связываться с ДНК и осуществлять её репарацию. Именно CRY1/2 выполняют роль фоторецепторов. Ген AtCry3 кодирует белок, принадлежащий к cry-DASH классу криптохромов (от англ. Drosophila, Arabidopsis, Synechocystis, Homo). cry-DASH белки могут связываться как с двуцепочечной так и с одноцепочечной ДНК, а также могут репарировать одноцепочечную ДНК содержащую циклобутан-пиримидиновые димеры. Однако участие cry-DASH белков в фоторецепции изучена недостаточно. Белки CRY1/2 имеют удлиненную С-концевую часть (C-termini extension CCT), для белка CRY3 характерно удлинение N-конца. C-концевая часть белков CRY1/2 менее консервативна и отвечает за связывание криптохрома с партнерами и трансдукцию сигнала. На этом участке имеется DAS-домен включающий последовательность трёх коротких мотивов: DQXVP, acidic (кислые) и serin-rich (обогащенные серином) последовательности.

В геноме папоротника Адиантум венерин волос (Adiantum capillus-veneris) обнаружено пять генов, кодирующих криптохромы.

Физиология рецепции синего света криптохромом[править | править вики-текст]

Фотохимический цикл криптохрома[править | править вики-текст]

Криптохромы обладают значительным поглощением в синей (320—390 нм) и зелёной (390—500 нм) областях спектра видимого света. Роль антенны (светособирающего хромофора) в криптохромах выполняет птерин. При поглощении птерином кванта света его возбуждение передается на молекулу ФАД, которая играет роль «реакционного центра». Исходным в рабочем цикле криптохрома является полностью окисленное состояние ФАД. Поглощение синего кванта света приводит к одноэлектронному фотовосстановлению, в результате чего образуется семихинонная радикальная форма ФАДН. Донором электрона служит триада триптофанов, находящихся в непосредственной близости от ФАД, источник протона не известен[2]. ФАДН форма криптохрома является активной, вызывающей физиологический ответ на синий свет. Дальнейшее поглощение кванта зелёного света приводит ко второму акту одноэлектронного фотовосстановления семихинона и образованию неактивной полностю восстановленной формы ФАДН-. В ходе темновой релаксации происходит полное окисление ФАДН- и образование исходной окисленной ФАД формы криптохрома, т.о. рабочий цикл криптохрома замыкается.

Трансдукция сигнала криптохрома[править | править вики-текст]

Предполагается, что эффектором в криптохроме является CCT домен. На это указывают исследования в которых было показано, что сверхэкспрессия изолированных фрагментов ССТ домена криптохромов CRY1/2 приводила к конститутивному фотоморфогенезу[3]. Кроме того, известно, что мутации именно в CCT домене приводят к инактивации криптохрома CRY1[4]

Показано, что CCT домен подвергается светозависимому переходу из упорядоченного в неупорядоченное состояние. При этом происходит взаимодействие между неупорядоченным CCT доменом криптохрома и убиквитинлигазой COP1. Также ряд данных указывает, но то, что неупорядоченный CCT домен может служить субстратом для светозависимых киназ. Известно, что CRY1/2 могут образовывать гомодимеры, предполагается, что способность к димеризации играет важную роль в сигналинге.

CRY1 локализован как в ядре, так и в цитоплазме, при этом функциональная роль этих пулов до конца не выяснена[5]. CRY2 имеет ядерную локализацию.

Физиологический ответ[править | править вики-текст]

Физиологический ответ растений на синий свет определяется его качеством (длиной волны) и интенсивностью.

Криптохромы играют ключевую роль в фототропизмах, направленных ростовых изгибах. Освещение листьев синим светом приводит к увеличению апертуры устьиц. Также синий свет вызывает рост листьев, дифференцировку хлоропластов, раскрытие семядолей и распрямление апекса побега[6].

Исследования различных животных и растений показали, что криптохром играет ключевую роль в циркадных ритмах.

Благодаря криптохрому в сетчатке глаз птицы могут буквально «видеть» магнитное поле Земли[7].

Эволюционная история[править | править вики-текст]

Криптохромы — чрезвычайно древние (эволюционно консервативные) белки: они довольно сходны даже у далеко родственных видов.

Примечания[править | править вики-текст]

  1. Физиология растений / под ред. И. П. Ермакова. — М. : «Академия», 2007. — 640 с. — ISBN 978-5-7695-36-88-5.
  2. Hongtao Liu, Dongping Zhong, Chentao Lin Searching for a photocycle of the cryptochrome photoreceptors
  3. Yang HQ, Wu YJ, Tang RH, Liu D, Liu Y, Cashmore AR. (2000). «The C termini of Arabidopsis cryptochromes mediate a constitutive light response». Cell 103: 815-827. DOI:10.1016/S0092-8674(00)00184-7. PMID 11114337.
  4. Margaret Ahmad, Chentao Lin and Anthony R. Cashmore (1995). «Mutations throughout an Arabidopsis blue-light photoreceptor impair blue-light-responsive anthocyanin accumulation and inhibition of hypocotyl elongation». Plant J. 8 (5): 653-658. DOI:http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.1365-313X.1995.08050653.x/abstract.
  5. Guosheng Wu and Edgar P. Spalding (2007). «Separate functions for nuclear and cytoplasmic cryptochrome 1 during photomorphogenesis of Arabidopsis seedlings». PNAS 104: 18813–18818. DOI:10.1073/pnas.0705082104.
  6. Медведев С. С. Физиология растений — СПб.: БХВ-Петербург, 2013. — 512с. ISBN 978-5-9775-0716-5
  7. J R Soc Interface 2012 9 (77) 3329-3337

Ссылки[править | править вики-текст]