Липоксигеназы

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
15-липоксигеназа
Lipoxygenase 1LOX.png
15-липоксигеназа кролика (синий) с ингибитором (жёлтый) в активном центре
Обозначения
Символы ALOX15
Entrez Gene 246
HGNC 433
PDB 1LOX
Другие данные
Шифр КФ 1.13.11.33

Липоксигеназы (англ. Lipoxygenases) — железо-содержащие ферменты, катализирующие реакцию диоксигенации (присоединение двух атомов кислорода) к полиненасыщенным жирным кислотам. Различные типы липоксигеназ найдены в растениях, животных и грибах. Они вовлечены в различные клеточные функции.

Общий вид катализируемой реакции:

жирная кислота + O2 = гидропероксид жирной кислоты

Классификация[править | править исходный текст]

Шифр КФ Фермент полное название реакция
КФ 1.13.11.12 липоксигеназа (линолеат:кислород 13-оксидоредуктаза) линолеат + O2 = (9Z,11E,13S)-13-гидропероксиоктадека-9,11-диеноат
КФ 1.13.11.31 арахидонат 12-липоксигеназа (арахидонат:кислород 12-оксидоредуктаза) арахидонат + O2 = (5Z,8Z,10E,12S,14Z)-12-гидропероксиикоза-5,8,10,14-тетраеноат
КФ 1.13.11.33 арахидонат 15-липоксигеназа (арахидонат:кислород 15-оксидоредуктаза) арахидонат + O2 = (5Z,8Z,11Z,13E,15S)-15-гидропероксиикоза-5,8,11,13-тетраеноат
КФ 1.13.11.34 арахидонат 5-липоксигеназа (арахидонат:кислород 5-оксидоредуктаза) арахидонат + O2 = лейкотриен A4 + H2
КФ 1.13.11.40 арахидонат 8-липоксигеназа (арахидонат:кислород 8-оксидоредуктаза) арахидонат + O2 = (5Z,8R,9E,11Z,14Z)-8-гидропероксиикоза-5,9,11,14-тетраеноат

Липоксигеназы, действующие на арахидоновую кислоту, классифицируются по номеру атома углерода, который окисляется данным ферментом. Например, 15-липоксигеназа окисляет арахидоновую кислоту по 15-му атому, а 12/15-липоксигеназа способна окислить арахидонат по 12-му или 15-му атому.

Структура[править | править исходный текст]

Кристаллическая структура липоксигеназы известна для фермента из соевых бобов (одного из наиболее распространённых источников фермента) и для липоксигеназы кролика. Липоксигеназа состоит из двух доменов: N-концевого и более крупного C-концевого, в котором расположен активный центр фермента. Протеолитическое разделение доменов приводит к потере каталитической активности. В активном центре железо закреплено координационными связями с Nε атомом гистидина и кислородом C-концевой карбоксильной группой.

Ссылки[править | править исходный текст]

  • Липоксигеназы
  • Kulkarni, A.P. (2001). «Lipoxygenase - a versatile biocatalyst for biotransformation of endobiotics and xenobiotics». Cell Mol Life Sci 58: 1805–1825. PMID 11766881..
  • Nelson, M.J. and Seitz, S.P. (1994). «The structure and function of lipoxygenase». Curr Opin Struct Biol 4: 878–884. PMID 8161558..