Малатдегидрогеназа

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск

Малатдегидрогеназа (Дегидрогеназа яблочной кислоты, англ. MDH, КФ 1.1.1.37) — фермент, катализирующий последний этап цикла Кребса. Коферментом этой реакции является НАД.

Максимальная активность фермента наблюдается при концентрации яблочной кислоты равной 0,03 М, полумаксимальная — при 0,01 М. В присутствии цианида каждый атом потреблённого кислорода окисляет молекулу яблочной кислоты, и реакция кончается образованием щавелевоуксусной кислоты. Специфическим субстратом малатдегидрогеназы является естественная L-яблочная кислота. Фермент не действует на D-яблочную кислоту, и он не катализирует малеиновой и диоксималеиновой кислот.

Препараты малатдегидрогеназы обладают способностью катализировать окисление яблочной кислоты в присутствии NAD, метиленового синего и цианида. Метиленовый синий можно заменить адреналином, лактофлавином или пиоцианином. В присутствии жёлтого фермента наблюдается незначительное потребление кислорода, что обусловлено, по-видимому, медленным окислением жёлтого фермента.

Малатдегидрогеназа найдена в мозге, сердце, печени, мышцах, почках и других тканях, в дрожжах, у некоторых бактерий и высших растений. В клетках существуют две разновидности дегидрогеназы яблочной кислоты — одна из них находится в митохондриях, другая в цитоплазме. Соотношения активности разновидностей фермента неодинаковы в различных органах.

Оптимум pH фермента находится при 7,2.