Матриксная металлопротеиназа 15

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Матриксная металлопротеиназа 15
Обозначения
Символы MMP15; MT2-MMP, MTMMP2, SMCP-2
Entrez Gene 7161
HGNC 7161
OMIM 602261
RefSeq NM_002428
UniProt P51511
Другие данные
Шифр КФ 3.4.24.
Локус 16-я хр., 16q13

Матриксная металлопротеиназа 15 (англ. matrix metallopeptidase 15, MMP15) — мембранная эндопептидаза подсемейства матриксных металлопротеиназ, кодируется геном человека MMP15.

Функция[править | править вики-текст]

MMP15 расщепляет различные компоненты внеклеточного матрикса, активирует прожелатиназу A.

Структура[править | править вики-текст]

Синтезированный белок состоит из 669 аминокислот. После отщепления сигнального пептида и пропептида эндопептидазой фурином зрелый белок включает 538 аминокислот. Состоит из N-концевого внеклеточного участка (494 аминокислоты), единственного трансмембранного фрагмента и короткого (23 аминокислоты) цитозольного участка. Внеклеточный участок влкючает 4 гемопексин-подобных доменов, цистеиновый переключатель, 4 участка связывания цинка и каталитический центр.[1]

Тканевая специфичность[править | править вики-текст]

MMP15 экспрессируется преимущественно в печени, плаценте, яичках, толстом кишечнике и тонком кишечнике. Кроме этого, существенный уровень MMP15 наблюдается в поджелудочной железе, почках, лёгких, сердце и скелетных мышцах.

См. также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

Библиография[править | править вики-текст]

  • Terp GE, Christensen IT, Jørgensen FS (June 2000). «Structural differences of matrix metalloproteinases. Homology modeling and energy minimization of enzyme-substrate complexes». J. Biomol. Struct. Dyn. 17 (6): 933–46. PMID 10949161.
  • Morrison CJ, Overall CM (2006). «TIMP independence of matrix metalloproteinase (MMP)-2 activation by membrane type 2 (MT2)-MMP is determined by contributions of both the MT2-MMP catalytic and hemopexin C domains.». J. Biol. Chem. 281 (36): 26528–39. DOI:10.1074/jbc.M603331200. PMID 16825197.
  • Takino T, Sato H, Shinagawa A, Seiki M (1995). «Identification of the second membrane-type matrix metalloproteinase (MT-MMP-2) gene from a human placenta cDNA library. MT-MMPs form a unique membrane-type subclass in the MMP family.». J. Biol. Chem. 270 (39): 23013–20. DOI:10.1074/jbc.270.39.23013. PMID 7559440.
  • Will H, Hinzmann B (1995). «cDNA sequence and mRNA tissue distribution of a novel human matrix metalloproteinase with a potential transmembrane segment.». Eur. J. Biochem. 231 (3): 602–8. DOI:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20738.x. PMID 7649159.
  • Lu YG, Zhou HY, Ding LC, et al. (2006). «[Analysis of differential expression genes related to different metastasis potential of adenoid cystic carcinoma using restriction fragments differential display PCR]». Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi 23 (5): 505–10. PMID 17029196.
  • Rozanov DV, Hahn-Dantona E, Strickland DK, Strongin AY (2004). «The low density lipoprotein receptor-related protein LRP is regulated by membrane type-1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) proteolysis in malignant cells.». J. Biol. Chem. 279 (6): 4260–8. DOI:10.1074/jbc.M311569200. PMID 14645246.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. DOI:10.1101/gr.2596504. PMID 15489334.