Матриксная металлопротеиназа 2

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Матриксная металлопротеиназа 2
Protein MMP2 PDB 1ck7.png
PDB прорисована с опорой на 1ck7.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ MMP2 ; CLG4; CLG4A; MMP-II; MONA; TBE-1
Внешние ID OMIM: 120360 MGI97009 HomoloGene3329 ChEMBL: 333 GeneCards: MMP2 Gene
номер EC 3.4.24.24
Профиль экспрессии РНК
PBB GE MMP2 201069 at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 4313 17390
Ensembl ENSG00000087245 ENSMUSG00000031740
UniProt P08253 P33434
RefSeq (мРНК) NM_001127891 NM_008610
RefSeq (белок) NP_001121363 NP_032636
Локус (UCSC) Chr 16:
55.42 – 55.54 Mb
Chr 8:
92.83 – 92.85 Mb
PubMed поиск [1] [2]


Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.

MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.

Клиническое значение[править | править вики-текст]

Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600).[1]

Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех,[2] исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP.[3]

Белковые взаимодействия[править | править вики-текст]

Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2,[4] TIMP2,[5][6][7][8] тромбоспондином 1,[4] CCL7[9] и TIMP4.[7][8]

См. также[править | править вики-текст]

  • MMP9, «желатиназа B»

Примечания[править | править вики-текст]

  1. Rouzier C, Vanatka R, Bannwarth S, et al. (2006). «A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome». Clin. Genet. 69 (3): 271–6. DOI:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. PMID 16542393.
  2. Collagenolytic proteinases in keratoconus. Mackiewicz Z, Määttä M, Stenman M, Konttinen L, Tervo T, Konttinen YT. Cornea. 2006 Jun;25(5):603-10. Erratum in: Cornea. 2006 Jul; 25(6):760. PMID 16783151
  3. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. Smith VA, Matthews FJ, Majid MA, Cook SD. Biochim Biophys Acta. 2006 Apr;1762(4):431-9. Epub 2006 Feb 17. PMID 16516444
  4. 1 2 Bein, K; Simons M (Oct. 2000). «Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity». J. Biol. Chem. 275 (41): 32167-73. DOI:10.1074/jbc.M003834200. ISSN 0021-9258. PMID 10900205.
  5. Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl (May. 2002). «Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (11): 7414-9. DOI:10.1073/pnas.102185399. ISSN 0027-8424. PMID 12032297.
  6. Overall, C M; Tam E, McQuibban G A, Morrison C, Wallon U M, Bigg H F, King A E, Roberts C R (Dec. 2000). «Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation». J. Biol. Chem. 275 (50): 39497-506. DOI:10.1074/jbc.M005932200. ISSN 0021-9258. PMID 10991943.
  7. 1 2 Bigg, H F; Shi Y E, Liu Y E, Steffensen B, Overall C M (Jun. 1997). «Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2». J. Biol. Chem. 272 (24): 15496-500. ISSN 0021-9258. PMID 9182583.
  8. 1 2 Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S, Morrison Charlotte J, King Angela E, Pelman Gayle R, Overall Christopher M (Dec. 2002). «Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain». J. Biol. Chem. 277 (50): 48696-707. DOI:10.1074/jbc.M209177200. ISSN 0021-9258. PMID 12374789.
  9. McQuibban, G A; Gong J H, Tam E M, McCulloch C A, Clark-Lewis I, Overall C M (Aug. 2000). «Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3». Science 289 (5482): 1202-6. ISSN 0036-8075. PMID 10947989.