Матриксная металлопротеиназа 2

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Матриксная металлопротеиназа 2
Обозначения
Символы MMP2; CLG4, CLG4A
HGNC 7166
OMIM 120360
Другие данные
Шифр КФ 3.4.24.24
Локус 16-я хр., 16q13

Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.

MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.

Клиническое значение[править | править исходный текст]

Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600).[1]

Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех,[2] исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP.[3]

Белковые взаимодействия[править | править исходный текст]

Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2,[4] TIMP2,[5][6][7][8] тромбоспондином 1,[4] CCL7[9] и TIMP4.[7][8]

См. также[править | править исходный текст]

  • MMP9, «желатиназа B»

Примечания[править | править исходный текст]

  1. Rouzier C, Vanatka R, Bannwarth S, et al. (2006). «A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome». Clin. Genet. 69 (3): 271–6. DOI:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. PMID 16542393.
  2. Collagenolytic proteinases in keratoconus. Mackiewicz Z, Määttä M, Stenman M, Konttinen L, Tervo T, Konttinen YT. Cornea. 2006 Jun;25(5):603-10. Erratum in: Cornea. 2006 Jul; 25(6):760. PMID 16783151
  3. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. Smith VA, Matthews FJ, Majid MA, Cook SD. Biochim Biophys Acta. 2006 Apr;1762(4):431-9. Epub 2006 Feb 17. PMID 16516444
  4. 1 2 Bein, K; Simons M (Oct. 2000). «Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity». J. Biol. Chem. 275 (41): 32167-73. DOI:10.1074/jbc.M003834200. ISSN 0021-9258. PMID 10900205.
  5. Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl (May. 2002). «Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (11): 7414-9. DOI:10.1073/pnas.102185399. ISSN 0027-8424. PMID 12032297.
  6. Overall, C M; Tam E, McQuibban G A, Morrison C, Wallon U M, Bigg H F, King A E, Roberts C R (Dec. 2000). «Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation». J. Biol. Chem. 275 (50): 39497-506. DOI:10.1074/jbc.M005932200. ISSN 0021-9258. PMID 10991943.
  7. 1 2 Bigg, H F; Shi Y E, Liu Y E, Steffensen B, Overall C M (Jun. 1997). «Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2». J. Biol. Chem. 272 (24): 15496-500. ISSN 0021-9258. PMID 9182583.
  8. 1 2 Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S, Morrison Charlotte J, King Angela E, Pelman Gayle R, Overall Christopher M (Dec. 2002). «Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain». J. Biol. Chem. 277 (50): 48696-707. DOI:10.1074/jbc.M209177200. ISSN 0021-9258. PMID 12374789.
  9. McQuibban, G A; Gong J H, Tam E M, McCulloch C A, Clark-Lewis I, Overall C M (Aug. 2000). «Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3». Science 289 (5482): 1202-6. ISSN 0036-8075. PMID 10947989.