Протеогликаны

Протеогликаны — гликопротеины с высокой степенью гликозилирования, углеводные остатки которых представляют собой длинные неразветвленные полисахаридные цепи — гликозаминогликаны, образованные чередующимися остатками гексозамина и уроновой кислоты (глюкуроновой, идуроновой или галактуроновой) либо галактозы. Гликозаминогликановые цепи гликопротеинов зачастую сульфированы.

Протеогликаны являются одним из основных компонентов внеклеточного матрикса соединительной ткани.

Протеогликаны состоят из сердцевинных белков (лат. core protein) с молекулярной массой от 10 до 600 кДа, с которыми ковалентно связаны несколько гликозаминогликановых цепей (до 80 гликозидных звеньев массой до 50 — 60 кДа); число связанных с белком полисахаридных цепей варьирует от одной (декорин фибробластов) до ста и выше (аггрекан хрящевой ткани). Такое строение обуславливает высокую молекулярную массу протеогликанов (у аггрекана до 5 МДа), при этом на белковую часть приходится ~5-10 % и на углеводную ~90-95 % массы.

Сердцевинные белки протеогликанов, как и другие белки, синтезируются рибосомами шероховатого эндоплазматического ретикулума и транспортируются в аппарат Гольджи, где происходит их гликозилирование. На первой стадии происходит «наращивание» на сериновом остатке сердцевинного белка «связующего тетрасахарида» (англ. proteoglycan linkage tetrasaccharide) «ксилоза-галактоза-галактоза-глюкуроновая кислота»(ß1-4Xyl ß1-3Gal ß1-3Gal GlcA), после чего соответствующими гликозилтрансферазами осуществяется наращивание специфичной для данного протеогликана гликозиламиногликановой цепи.

Литература

• Comprehensive Glycoscience: From Chemistry to Systems Biology. — Elsevier Science & Technology. — Vol. 3. — ISBN 9780444519672