Рибонуклеазы

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск

Рибонуклеазы (РНКазы, англ. Ribonuclease, RNase) — ферментынуклеазы, катализирующие деградацию РНК. Рибонуклеазы классифицируют на эндорибонуклеазы и экзорибонуклеазы. К рибонуклеазам относят некоторые подклассы КФ 2.7 и КФ 3.1

Функции[править | править исходный текст]

Рибонуклеазы различных классов обнаружены во всех живых организмах. Это указывает на тот факт, что расщепление РНК является древним и очень важным процессом. Рибонуклеазы играют важную роль в созревании молекул РНК всех типов, и особенно мРНК и некодирующих РНК. Система деградации РНК также является первым этапом защиты против РНК-содержащих вирусов, а также более тонких клеточных систем иммунитета, например, РНК-интерференции.

Некоторые эндорибонуклеазы распознают и разрезают определенные последовательности нуклеотидов одноцепочечных РНК, подобные свойства имеют рестриктазы — нуклеазы, разрезающие двухцепочечные ДНК.

Рибонуклеазы играют ключевую роль во многих биологических процессах, например, при ангиогенезе, а также обуславливают невозможность самоопыления у некоторых цветковых растений.

Классификация[править | править исходный текст]

Основные типы эндорибонуклеаз[править | править исходный текст]

Структура Рибонуклеазы А
  • РНКаза A (КФ 3.1.27.5) — широко используется в биохимических лабораториях. Например, рибонуклеаза А из поджелудочной железы быка (PDB 2AAS) является одним из наиболее широко используемых в лабораторной практике ферментов. Специфична к одноцепочечным РНК, разрезает 3’-конец неспаренных цитидиловых и уридиловых нуклеотидов, оставляя 3'-фосфорилированный продукт в виде 2',3'-циклического монофосфата.
  • РНКаза H (КФ 3.1.26.4) — расщепляет РНК, находящуюся в виде гетеродуплекса РНК/ДНК. При действии рибонуклеазы Н образуется одноцепочечная ДНК. Рибонуклеаза H является неспецифической эндонуклеазой и катализирует расщепление РНК по механизму гидролиза в присутствии связанного двухвалентного иона металла. В результате активности рибонуклеазы Н образуется 5'-фосфорилированный продукт.
  • РНКаза I разрезает 3'-конец одноцепочечных РНК, по всем нуклеотид-нуклеотидным связям, оставляя на 5'-конце гидроксильную группу и фосфат на 3'-конце, через переходное состояние в виде 2',3'-циклического монофосфата.
  • РНКаза III (КФ 3.1.26.3) — рибонуклеаза, вырезающая 16S и 23S рибосомные РНК из продукта транскрипции полицистронного оперона рибосомных РНК у прокариот. РНКаза III расщепляет двухцепочечные РНК, разрезает пре-микроРНК по специфическим сайтам, образуя более короткие микроРНК, и таким образом принимает участие в регуляции периода жизни мРНК.
  • РНКаза L — интерферон-индуцируемая нуклеаза, после индукции расщепляет все РНК в клетке.
  • РНКаза P (КФ 3.1.26.5) — представляет собой рибозим — молекулу РНК с каталитическими свойствами, принимает участие в метаболизме транспортных РНК.[1]
  • RNase PhyM специфична к одноцепочечной РНК, разрезает 3'-конец неспаренных адениловых и уридиловых нуклеотидов.
  • RNase T1 (КФ 3.1.27.3) — специфична к одноцепочечной РНК, разрезает 3'-конец неспаренных гуаниловых нуклеотидов.
  • RNase T2 (КФ 3.1.27.1) — специфична к одноцепочечной РНК, разрезает 3'-конец по всем азотистым основаниям, но преимущественно по адениловым.
  • RNase U2 (КФ 3.1.27.4) — специфична к одноцепочечным РНК, разрезает по 3'-концу неспаренных адениловых оснований.
  • RNase V1 (КФ 3.1.27.8) — сиквенс-неспецифична к двухцепочечным РНК, разрезает любые спаренные нуклеотиды.
  • RNase V (КФ 3.1.27.8)

Основные типы экзорибонуклеаз[править | править исходный текст]

  • РНКаза PH (КФ 2.7.7.56) имеет как экзонуклеазную, так и нуклеотидтрансферазную активность.
  • РНКаза II расщепляет одноцепочечную РНК в направлении 3'-5'.
  • РНКаза R является близким гомологом РНКазы II, однако, в отличие от РНКазы II, расщепляет РНК со вторичными структурами без участия вспомогательных факторов.
  • РНКаза T — основной фермент созревания стабильных РНК в направлении 3'-5'.

Ссылки[править | править исходный текст]

Примечания[править | править исходный текст]

  1. J. Holzmann, P. Frank, E. Löffler, K. Bennett, C. Gerner & W. Rossmanith (2008). «RNase P without RNA: Identification and functional reconstitution of the human mitochondrial tRNA processing enzyme». Cell (135): 462–474. DOI:10.1016/j.cell.2008.09.013.

Литература[править | править исходный текст]

  • D’Alessio G and Riordan JF, eds. (1997) Ribonucleases: Structures and Functions, Academic Press.
  • Gerdes K, Christensen SK and Lobner-Olesen A (2005). «Prokaryotic toxin-antitoxin stress response loci». Nat. Rev. Microbiol. (3): 371—382.