ANK1

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ANK1
Структура анкирина 1
Структура анкирина 1
Обозначения
Символы ANK1; SPH1
Entrez Gene 286
HGNC 492
OMIM 612641
RefSeq NM_020475
UniProt P16157
Другие данные
Локус 8-я хр., 8p11.21
Логотип Викиданных Информация в Викиданных ?

ANK1, анкирин 1, или эритроцитарный анкирин, (англ. ankyrin 1, erythrocytic; ankyrin-R) — адаптерный белок из семейства анкиринов, типовой представитель семейства, кодируется геном человека ANK1.

Структура[править | править код]

Белок состоит из 1880 аминокислот. Включает 23 анкириновых повтора, которые формируют структуру, напоминающую соленоид, и обеспечивают связывание ANK1 со спектрином, 2 домена ZU5, death-домен, связывающий анкирин с белками, участвующими в апоптозе, UPA домен и регуляторный домен. [1]

Функция[править | править код]

ANK1 является цитозольным белком, обеспечивает связь интегральных мембранных белков со спектрин-актиновым цитоскелетом клетки.

Тканевая специфичность[править | править код]

Анкирин 1 является прототипом всех представителей семейства. Был впервые обнаружен в эритроцитах. Кроме этого экспрессируется в мозге и мышцах.

В патологии[править | править код]

Мутации гена ANK1 ответственны за 50% случаев наследственного сфероцитоза, аутоиммунной гемолитической анемии, характеризующейся образованием сферических эритроцитов вместо нормальных двояковогнутых дискоидных клеток.

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. uniprot P16157. Дата обращения: 26 октября 2012. Архивировано 26 августа 2017 года.

Библиография[править | править код]

  • Bennett V., Baines A.J. Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues. (англ.) // Physiological Reviews  (англ.) : journal. — 2001. — Vol. 81, no. 3. — P. 1353—1392. — PMID 11427698.
  • Bennett V. Immunoreactive forms of human erythrocyte ankyrin are present in diverse cells and tissues. (англ.) // Nature : journal. — 1979. — Vol. 281, no. 5732. — P. 597—599. — doi:10.1038/281597a0. — PMID 492324.
  • Lambert S., Yu H., Prchal J.T., et al. cDNA sequence for human erythrocyte ankyrin. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1990. — Vol. 87, no. 5. — P. 1730—1734. — doi:10.1073/pnas.87.5.1730. — PMID 1689849. — PMC 53556.
  • Fujimoto T., Lee K., Miwa S., Ogawa K. Immunocytochemical localization of fodrin and ankyrin in bovine chromaffin cells in vitro. (англ.) // Journal of Histochemistry & Cytochemistry  (англ.) : journal. — 1991. — Vol. 39, no. 11. — P. 1485—1493. — PMID 1833445.
  • Lux S.E., John K.M., Bennett V. Analysis of cDNA for human erythrocyte ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue-differentiation and cell-cycle control proteins. (англ.) // Nature : journal. — 1990. — Vol. 344, no. 6261. — P. 36—42. — doi:10.1038/344036a0. — PMID 2137557.
  • Davis L.H., Bennett V. Mapping the binding sites of human erythrocyte ankyrin for the anion exchanger and spectrin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1990. — Vol. 265, no. 18. — P. 10589—10596. — PMID 2141335.
  • Korsgren C., Cohen C.M. Associations of human erythrocyte band 4.2. Binding to ankyrin and to the cytoplasmic domain of band 3. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 21. — P. 10212—10218. — PMID 2968981.
  • Cianci C.D., Giorgi M., Morrow J.S. Phosphorylation of ankyrin down-regulates its cooperative interaction with spectrin and protein 3. (англ.) // Journal of Cellular Biochemistry  (англ.) : journal. — 1988. — Vol. 37, no. 3. — P. 301—315. — doi:10.1002/jcb.240370305. — PMID 2970468.
  • Steiner J.P., Bennett V. Ankyrin-independent membrane protein-binding sites for brain and erythrocyte spectrin. (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 28. — P. 14417—14425. — PMID 2971657.