BCAA

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск

Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин. Все три аминокислоты являются незаменимыми для человека и должны поступать в организм с пищей[1]. Среднее содержание этих аминокислот в пищевых белках составляет 20—25 %[2]. Хотя большая часть аминокислот метаболизируется в печени, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям, главным образом, в других органах и тканях, включая скелетные мышцы, сердце, нейроны, жировую ткань и почки[1][2].

Помимо очевидной роли в построении молекул белков, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями имеют множество других функций. Считается, что при мышечной работе они могут использоваться для синтеза промежуточных соединений цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза, то есть выступают в качестве источников энергии. Кроме того, эти аминокислоты имеют регуляторные функции: выступая в качестве сигнальных молекул, они регулируют процессы синтеза и деградации белков, клеточного метаболизма и роста, а также секрецию инсулина[3].

Лейцин
Изолейцин
Валин

Роль в структуре белков[править | править вики-текст]

Лейцин, изолейцин и валин являются наиболее гидрофобными протеиногенными аминокислотами, это свойство определяет их роль в структуре белков. Гидрофобные аминокислотные остатки (а значит, в том числе и аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями) встречаются в относительно большом количестве во внутренних частях водорастворимых глобулярных белков, на поверхности доменов мембранных белков, взаимодействующих с липидами мембран, на поверхностях контактов между отдельными α-спиралями, входящими в состав фибриллярного белка. Остатки аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями участвуют в гидрофобных взаимодействиях — слабых взаимодействиях, которые наряду с водородными связями, ионными связями и Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями обеспечивают стабильность третичной структуры белка. Помимо такой общей структурной роли, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями могут выполнять и специфические функции: эти аминокислоты важны для связывания молекул кислорода миоглобином и гемоглобином, а также для связывания субстрата и каталитической активности различных ферментов[2].

Примечания[править | править вики-текст]

  1. 1 2 Huang Y., Zhou M., Sun H., Wang Y. (2011). «Branched-chain amino acid metabolism in heart disease: an epiphenomenon or a real culprit?». Cardiovasc Res 90 (2): 220—223. DOI:10.1093/cvr/cvr070. PMID 21502372.
  2. 1 2 3 Brosnan J. T., Brosnan M. E. (2006). «Branched-chain amino acids: enzyme and substrate regulation». J. Nutr. 136 (1 Suppl): 207S—211S. PMID 16365084.
  3. Yoshizawa F. (2012). «New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators». J. Pharmacol. Sci. 118 (2): 149—155. PMID 22293293.