Гистондеацетилаза 1

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «HDAC1»)
Перейти к навигации Перейти к поиску
Гистондеацетилаза 1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

4BKX, 5ICN

Идентификаторы
ПсевдонимыHDAC1, GON-10, HD1, RPD3, RPD3L1, histone deacetylase 1, KDAC1
Внешние IDOMIM: 601241 MGI: 108086 HomoloGene: 68426 GeneCards: HDAC1
Расположение гена (человек)
1-я хромосома человека
Хр.1-я хромосома человека[1]
1-я хромосома человека
Расположение в геноме HDAC1
Расположение в геноме HDAC1
Локус1p35.2-p35.1Начало32,292,083 bp[1]
Конец32,333,635 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
4-я хромосома мыши
Хр.4-я хромосома мыши[2]
4-я хромосома мыши
Расположение в геноме HDAC1
Расположение в геноме HDAC1
Локус4 D2.2|4 63.26 cMНачало129,409,897 bp[2]
Конец129,436,506 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • right uterine tube
    н/д
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

3065

433759

Ensembl

ENSG00000116478

ENSMUSG00000028800

UniProt

Q13547

O09106

RefSeq (мРНК)

NM_004964

NM_008228

RefSeq (белок)

NP_004955

NP_032254

Локус (UCSC)Chr 1: 32.29 – 32.33 MbChr 4: 129.41 – 129.44 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Гистондеацетилаза 1  — фермент, который у человека кодируется геном HDAC1 .[5]

Функция[править | править код]

Осуществляет ацетилирование и деацетилирование гистонов, катализ мультисубъединичных комплексов, играет ключевую роль в регуляции в экспрессии эукариотических генов. Белок, кодируемый этим геном относится к семейству гистондезацетилаза/acuc/apha и является составной частью гистондезацетилазного комплекса. Он также взаимодействует с белком-супрессором опухоли ретинобластомы, и этот комплекс является ключевым элементом в управлении клеточной пролиферацией и дифференцировкой. Вместе с метастазосвязанным белком-2 MTA2, деацетилирует p53 и модулирует его действие на рост клеток и апоптоз.[6]

Модельные организмы[править | править код]

Модельные организмы были использованы при исследовании функции HDAC1. Условная линия нокаутных мышей, под названием Hdac1tm1a(EUCOMM)Wtsi[11][12] была создана в рамках международной программы консорциума Нокаутная мышь  — проект мутагенеза высокой пропускной способности для создания и распространения животных моделей для изучения болезней заинтересованными учеными — в институте Сенгера.[13][14][15] Мужские и женские особи прошли стандартное фенотипическое обследование для определения последствий удаления.[9][16] Двадцать пять испытаний были проведены и два фенотипа оказались с отклонениями. Сокращение числа гомозиготных мутантов были определены у эмбрионов во время беременности, и никто не дожил до конца лактации. Остальные испытания проводились на гетерозиготных мутантах взрослых мышей, и не было обнаружено каких-либо существенных отклонений у этих животных.[9]

Взаимодействия[править | править код]

HDAC 1,как было выявлено, взаимодействует с:

Примечания[править | править код]

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000116478 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028800 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Taunton J., Hassig C.A., Schreiber S.L. A mammalian histone deacetylase related to the yeast transcriptional regulator Rpd3p (англ.) // Science : journal. — 1996. — May (vol. 272, no. 5260). — P. 408—411. — doi:10.1126/science.272.5260.408. — PMID 8602529.
  6. ↑ Entrez Gene: HDAC1 histone deacetylase 1. Архивировано 15 апреля 2023 года.
  7. ↑ Salmonella infection data for Hdac1. Wellcome Trust Sanger Institute. Дата обращения: 2 апреля 2015. Архивировано 4 апреля 2015 года.
  8. ↑ Citrobacter infection data for Hdac1. Wellcome Trust Sanger Institute. Дата обращения: 2 апреля 2015. Архивировано 4 апреля 2015 года.
  9. ↑ 1 2 3 Gerdin A.K. The Sanger Mouse Genetics Programme: High throughput characterisation of knockout mice (англ.) // Acta Ophthalmologica  (англ.) (рус. : journal. — Wiley-Liss, 2010. — Vol. 88, no. S248. — doi:10.1111/j.1755-3768.2010.4142.x.
  10. ↑ Mouse Resources Portal Архивная копия от 24 декабря 2011 на Wayback Machine, Wellcome Trust Sanger Institute.
  11. ↑ International Knockout Mouse Consortium. Дата обращения: 2 апреля 2015. Архивировано из оригинала 20 марта 2012 года.
  12. ↑ Mouse Genome Informatics. Дата обращения: 2 апреля 2015. Архивировано 1 января 2015 года.
  13. ↑ Skarnes W.C., Rosen B., West A.P., Koutsourakis M., Bushell W., Iyer V., Mujica A.O., Thomas M., Harrow J., Cox T., Jackson D., Severin J., Biggs P., Fu J., Nefedov M., de Jong P.J., Stewart A.F., Bradley A. A conditional knockout resource for the genome-wide study of mouse gene function (англ.) // Nature : journal. — 2011. — Vol. 474, no. 7351. — P. 337—342. — doi:10.1038/nature10163. — PMID 21677750. — PMC 3572410.
  14. ↑ Dolgin E. Mouse library set to be knockout (англ.) // Nature. — 2011. — June (vol. 474, no. 7351). — P. 262—263. — doi:10.1038/474262a. — PMID 21677718.
  15. ↑ Collins F.S., Rossant J., Wurst W. A mouse for all reasons (англ.) // Cell. — Cell Press, 2007. — January (vol. 128, no. 1). — P. 9—13. — doi:10.1016/j.cell.2006.12.018. — PMID 17218247.
  16. ↑ van der Weyden L., White J.K., Adams D.J., Logan D.W. The mouse genetics toolkit: revealing function and mechanism. (англ.) // Genome Biol  (англ.) (рус. : journal. — 2011. — Vol. 12, no. 6. — P. 224. — doi:10.1186/gb-2011-12-6-224. — PMID 21722353. — PMC 3218837.
  17. ↑ Gaughan L., Logan I.R., Cook S., Neal D.E., Robson C.N. Tip60 and histone deacetylase 1 regulate androgen receptor activity through changes to the acetylation status of the receptor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — July (vol. 277, no. 29). — P. 25904—25913. — doi:10.1074/jbc.M203423200. — PMID 11994312.
  18. ↑ 1 2 David G., Alland L., Hong S.H., Wong C.W., DePinho R.A., Dejean A. Histone deacetylase associated with mSin3A mediates repression by the acute promyelocytic leukemia-associated PLZF protein (англ.) // Oncogene  (англ.) (рус. : journal. — 1998. — May (vol. 16, no. 19). — P. 2549—2556. — doi:10.1038/sj.onc.1202043. — PMID 9627120.
  19. ↑ Deltour S., Guerardel C., Leprince D. Recruitment of SMRT/N-CoR-mSin3A-HDAC-repressing complexes is not a general mechanism for BTB/POZ transcriptional repressors: the case of HIC-1 and gammaFBP-B (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — December (vol. 96, no. 26). — P. 14831—14836. — doi:10.1073/pnas.96.26.14831. — PMID 10611298. — PMC 24733.
  20. ↑ Farioli-Vecchioli S., Tanori M., Micheli L., Mancuso M., Leonardi L., Saran A., Ciotti M.T., Ferretti E., Gulino A., Pazzaglia S., Tirone F. Inhibition of medulloblastoma tumorigenesis by the antiproliferative and pro-differentiative gene PC3 (англ.) // The FASEB Journal  (англ.) (рус. : journal. — Federation of American Societies for Experimental Biology  (англ.) (рус., 2007. — July (vol. 21, no. 9). — P. 2215—2225. — doi:10.1096/fj.06-7548com. — PMID 17371797.
  21. ↑ 1 2 3 4 5 6 Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett.  (англ.) (рус. : journal. — 2004. — September (vol. 575, no. 1—3). — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
  22. ↑ Hoogeveen A.T., Rossetti S., Stoyanova V., Schonkeren J., Fenaroli A., Schiaffonati L., van Unen L., Sacchi N. The transcriptional corepressor MTG16a contains a novel nucleolar targeting sequence deranged in t (16; 21)-positive myeloid malignancies (англ.) // Oncogene  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — September (vol. 21, no. 43). — P. 6703—6712. — doi:10.1038/sj.onc.1205882. — PMID 12242670.
  23. ↑ Amann J.M., Nip J., Strom D.K., Lutterbach B., Harada H., Lenny N., Downing J.R., Meyers S., Hiebert S.W. ETO, a target of t(8;21) in acute leukemia, makes distinct contacts with multiple histone deacetylases and binds mSin3A through its oligomerization domain (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — October (vol. 21, no. 19). — P. 6470—6483. — doi:10.1128/mcb.21.19.6470-6483.2001. — PMID 11533236. — PMC 99794.
  24. ↑ 1 2 3 4 Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — 1998. — October (vol. 395, no. 6705). — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
  25. ↑ 1 2 3 4 Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — February (vol. 22, no. 3). — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859. — PMC 133546.
  26. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — October (vol. 278, no. 43). — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
  27. ↑ 1 2 3 Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — April (vol. 96, no. 9). — P. 4868—4873. — doi:10.1073/pnas.96.9.4868. — PMID 10220385. — PMC 21783.
  28. ↑ Smirnov D.A., Hou S., Ricciardi R.P. Association of histone deacetylase with COUP-TF in tumorigenic Ad12-transformed cells and its potential role in shut-off of MHC class I transcription (англ.) // Virology : journal. — 2000. — March (vol. 268, no. 2). — P. 319—328. — doi:10.1006/viro.1999.0181. — PMID 10704340.
  29. ↑ 1 2 Melhuish T.A., Wotton D. The interaction of the carboxyl terminus-binding protein with the Smad corepressor TGIF is disrupted by a holoprosencephaly mutation in TGIF (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39762—39766. — doi:10.1074/jbc.C000416200. — PMID 10995736.
  30. ↑ Zhang C.L., McKinsey T.A., Lu J.R., Olson E.N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — January (vol. 276, no. 1). — P. 35—9. — doi:10.1074/jbc.M007364200. — PMID 11022042.
  31. ↑ Sundqvist A., Sollerbrant K., Svensson C. The carboxy-terminal region of adenovirus E1A activates transcription through targeting of a C-terminal binding protein-histone deacetylase complex (англ.) // FEBS Lett.  (англ.) (рус. : journal. — 1998. — June (vol. 429, no. 2). — P. 183—188. — doi:10.1016/s0014-5793(98)00588-2. — PMID 9650586.
  32. ↑ 1 2 Wilson B.J., Bates G.J., Nicol S.M., Gregory D.J., Perkins N.D., Fuller-Pace F.V. The p68 and p72 DEAD box RNA helicases interact with HDAC1 and repress transcription in a promoter-specific manner (англ.) // BMC Mol. Biol. : journal. — 2004. — August (vol. 5). — P. 11. — doi:10.1186/1471-2199-5-11. — PMID 15298701. — PMC 514542.
  33. ↑ Fuks F., Burgers W.A., Godin N., Kasai M., Kouzarides T. Dnmt3a binds deacetylases and is recruited by a sequence-specific repressor to silence transcription (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — May (vol. 20, no. 10). — P. 2536—2544. — doi:10.1093/emboj/20.10.2536. — PMID 11350943. — PMC 125250.
  34. ↑ Aapola U., Liiv I., Peterson P. Imprinting regulator DNMT3L is a transcriptional repressor associated with histone deacetylase activity (англ.) // Nucleic Acids Res.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — August (vol. 30, no. 16). — P. 3602—3608. — doi:10.1093/nar/gkf474. — PMID 12177302. — PMC 134241.
  35. ↑ Deplus R., Brenner C., Burgers W.A., Putmans P., Kouzarides T., de Launoit Y., Fuks F. Dnmt3L is a transcriptional repressor that recruits histone deacetylase (англ.) // Nucleic Acids Res.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — September (vol. 30, no. 17). — P. 3831—3838. — doi:10.1093/nar/gkf509. — PMID 12202768. — PMC 137431.
  36. ↑ Li H., Leo C., Zhu J., Wu X., O'Neil J., Park E.J., Chen J.D. Sequestration and inhibition of Daxx-mediated transcriptional repression by PML (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2000. — March (vol. 20, no. 5). — P. 1784—1796. — doi:10.1128/mcb.20.5.1784-1796.2000. — PMID 10669754. — PMC 85360.
  37. ↑ 1 2 3 van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1999. — December (vol. 23, no. 4). — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
  38. ↑ Vinatzer U., Taplick J., Seiser C., Fonatsch C., Wieser R. The leukaemia-associated transcription factors EVI-1 and MDS1/EVI1 repress transcription and interact with histone deacetylase (англ.) // Br. J. Haematol.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — September (vol. 114, no. 3). — P. 566—573. — doi:10.1046/j.1365-2141.2001.02987.x. — PMID 11552981.
  39. ↑ Chakraborty S., Senyuk V., Sitailo S., Chi Y., Nucifora G. Interaction of EVI1 with cAMP-responsive element-binding protein-binding protein (CBP) and p300/CBP-associated factor (P/CAF) results in reversible acetylation of EVI1 and in co-localization in nuclear speckles (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — November (vol. 276, no. 48). — P. 44936—44943. — doi:10.1074/jbc.M106733200. — PMID 11568182.
  40. ↑ Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — September (vol. 20, no. 17). — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945. — PMC 125595.
  41. ↑ Watamoto K., Towatari M., Ozawa Y., Miyata Y., Okamoto M., Abe A., Naoe T., Saito H. Altered interaction of HDAC5 with GATA-1 during MEL cell differentiation (англ.) // Oncogene  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — December (vol. 22, no. 57). — P. 9176—9184. — doi:10.1038/sj.onc.1206902. — PMID 14668799.
  42. ↑ 1 2 3 4 Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298. — PMC 124246.
  43. ↑ 1 2 Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — March (vol. 277, no. 11). — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
  44. ↑ 1 2 Cai R.L., Yan-Neale Y., Cueto M.A., Xu H., Cohen D. HDAC1, a histone deacetylase, forms a complex with Hus1 and Rad9, two G2/M checkpoint Rad proteins (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — September (vol. 275, no. 36). — P. 27909—27916. — doi:10.1074/jbc.M000168200. — PMID 10846170.
  45. ↑ 1 2 Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — February (vol. 277, no. 8). — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
  46. ↑ Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — February (vol. 278, no. 9). — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
  47. ↑ Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — January (vol. 9, no. 1). — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  48. ↑ Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — September (vol. 276, no. 38). — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  49. ↑ 1 2 Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — October (vol. 21, no. 20). — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889. — PMC 99882.
  50. ↑ 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — 1999. — August (vol. 13, no. 15). — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
  51. ↑ 1 2 3 Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1998. — March (vol. 95, no. 7). — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398. — PMC 19868.
  52. ↑ 1 2 3 Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — May (vol. 89, no. 3). — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
  53. ↑ Melhuish T.A., Gallo C.M., Wotton D. TGIF2 interacts with histone deacetylase 1 and represses transcription (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — August (vol. 276, no. 34). — P. 32109—32114. — doi:10.1074/jbc.M103377200. — PMID 11427533.
  54. ↑ Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2003. — April (vol. 17, no. 7). — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868. — PMC 196026.
  55. ↑ Vietor I., Vadivelu S.K., Wick N., Hoffman R., Cotten M., Seiser C., Fialka I., Wunderlich W., Haase A., Korinkova G., Brosch G., Huber L.A. TIS7 interacts with the mammalian SIN3 histone deacetylase complex in epithelial cells (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — September (vol. 21, no. 17). — P. 4621—4631. — doi:10.1093/emboj/cdf461. — PMID 12198164. — PMC 125408.
  56. ↑ 1 2 Koipally J., Renold A., Kim J., Georgopoulos K. Repression by Ikaros and Aiolos is mediated through histone deacetylase complexes (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — June (vol. 18, no. 11). — P. 3090—3100. — doi:10.1093/emboj/18.11.3090. — PMID 10357820. — PMC 1171390.
  57. ↑ Koipally J., Georgopoulos K. A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — August (vol. 277, no. 31). — P. 27697—27705. — doi:10.1074/jbc.M201694200. — PMID 12015313.
  58. ↑ Vieyra D., Loewith R., Scott M., Bonnefin P., Boisvert F.M., Cheema P., Pastyryeva S., Meijer M., Johnston R.N., Bazett-Jones D.P., McMahon S., Cole M.D., Young D., Riabowol K. Human ING1 proteins differentially regulate histone acetylation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — August (vol. 277, no. 33). — P. 29832—29839. — doi:10.1074/jbc.M200197200. — PMID 12015309.
  59. ↑ Sakai H., Urano T., Ookata K., Kim M.H., Hirai Y., Saito M., Nojima Y., Ishikawa F. MBD3 and HDAC1, two components of the NuRD complex, are localized at Aurora-A-positive centrosomes in M phase (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48714—48723. — doi:10.1074/jbc.M208461200. — PMID 12354758.
  60. ↑ Saito M., Ishikawa F. The mCpG-binding domain of human MBD3 does not bind to mCpG but interacts with NuRD/Mi2 components HDAC1 and MTA2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — September (vol. 277, no. 38). — P. 35434—35439. — doi:10.1074/jbc.M203455200. — PMID 12124384.
  61. ↑ Ding Z., Gillespie L.L., Paterno G.D. Human MI-ER1 alpha and beta function as transcriptional repressors by recruitment of histone deacetylase 1 to their conserved ELM2 domain (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — January (vol. 23, no. 1). — P. 250—258. — doi:10.1128/mcb.23.1.250-258.2003. — PMID 12482978. — PMC 140656.
  62. ↑ Xia Z.B., Anderson M., Diaz M.O., Zeleznik-Le N.J. MLL repression domain interacts with histone deacetylases, the polycomb group proteins HPC2 and BMI-1, and the corepressor C-terminal-binding protein (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — July (vol. 100, no. 14). — P. 8342—8347. — doi:10.1073/pnas.1436338100. — PMID 12829790. — PMC 166231.
  63. ↑ Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — 2001. — January (vol. 3, no. 1). — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
  64. ↑ 1 2 3 4 You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — February (vol. 98, no. 4). — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972. — PMC 29278.
  65. ↑ 1 2 3 Yasui D., Miyano M., Cai S., Varga-Weisz P., Kohwi-Shigematsu T. SATB1 targets chromatin remodelling to regulate genes over long distances (англ.) // Nature : journal. — 2002. — October (vol. 419, no. 6907). — P. 641—645. — doi:10.1038/nature01084. — PMID 12374985.
  66. ↑ Ito A., Kawaguchi Y., Lai C.H., Kovacs J.J., Higashimoto Y., Appella E., Yao T.P. MDM2-HDAC1-mediated deacetylation of p53 is required for its degradation (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — November (vol. 21, no. 22). — P. 6236—6245. — doi:10.1093/emboj/cdf616. — PMID 12426395. — PMC 137207.
  67. ↑ 1 2 3 Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1999. — September (vol. 23, no. 1). — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
  68. ↑ Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — October (vol. 277, no. 43). — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
  69. ↑ Wotton D., Lo R.S., Lee S., Massagué J. A Smad transcriptional corepressor (англ.) // Cell. — Cell Press, 1999. — April (vol. 97, no. 1). — P. 29—39. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80712-6. — PMID 10199400.
  70. ↑ 1 2 Polesskaya A., Rudnicki M.A. A MyoD-dependent differentiation checkpoint: ensuring genome integrity (неопр.) // Dev. Cell  (англ.) (рус.. — 2001. — October (т. 3, № 6). — С. 757—758. — doi:10.1016/s1534-5807(02)00372-6. — PMID 12479798.
  71. ↑ Mal A., Sturniolo M., Schiltz R.L., Ghosh M.K., Harter M.L. A role for histone deacetylase HDAC1 in modulating the transcriptional activity of MyoD: inhibition of the myogenic program (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — April (vol. 20, no. 7). — P. 1739—1753. — doi:10.1093/emboj/20.7.1739. — PMID 11285237. — PMC 145490.
  72. ↑ 1 2 Zhong H., May M.J., Jimi E., Ghosh S. The phosphorylation status of nuclear NF-kappa B determines its association with CBP/p300 or HDAC-1 (англ.) // Mol. Cell  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — March (vol. 9, no. 3). — P. 625—636. — doi:10.1016/s1097-2765(02)00477-x. — PMID 11931769.
  73. ↑ Underhill C., Qutob M.S., Yee S.P., Torchia J. A novel nuclear receptor corepressor complex, N-CoR, contains components of the mammalian SWI/SNF complex and the corepressor KAP-1 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — December (vol. 275, no. 51). — P. 40463—40470. — doi:10.1074/jbc.M007864200. — PMID 11013263.
  74. ↑ Milutinovic S., Zhuang Q., Szyf M. Proliferating cell nuclear antigen associates with histone deacetylase activity, integrating DNA replication and chromatin modification (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 23). — P. 20974—20978. — doi:10.1074/jbc.M202504200. — PMID 11929879.
  75. ↑ Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.  (англ.) (рус. : journal. — 2004. — September (vol. 322, no. 2). — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
  76. ↑ Joshi B., Ko D., Ordonez-Ercan D., Chellappan S.P. A putative coiled-coil domain of prohibitin is sufficient to repress E2F1-mediated transcription and induce apoptosis (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — December (vol. 312, no. 2). — P. 459—466. — doi:10.1016/j.bbrc.2003.10.148. — PMID 14637159.
  77. ↑ 1 2 Wang S., Fusaro G., Padmanabhan J., Chellappan S.P. Prohibitin co-localizes with Rb in the nucleus and recruits N-CoR and HDAC1 for transcriptional repression (англ.) // Oncogene  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — December (vol. 21, no. 55). — P. 8388—8396. — doi:10.1038/sj.onc.1205944. — PMID 12466959.
  78. ↑ Khan M.M., Nomura T., Kim H., Kaul S.C., Wadhwa R., Shinagawa T., Ichikawa-Iwata E., Zhong S., Pandolfi P.P., Ishii S. Role of PML and PML-RARalpha in Mad-mediated transcriptional repression (англ.) // Mol. Cell  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — June (vol. 7, no. 6). — P. 1233—1243. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00257-x. — PMID 11430826.
  79. ↑ Wu W.S., Vallian S., Seto E., Yang W.M., Edmondson D., Roth S., Chang K.S. The growth suppressor PML represses transcription by functionally and physically interacting with histone deacetylases (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — April (vol. 21, no. 7). — P. 2259—2268. — doi:10.1128/MCB.21.7.2259-2268.2001. — PMID 11259576. — PMC 86860.
  80. ↑ 1 2 Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — June (vol. 85, no. 2—5). — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
  81. ↑ 1 2 3 Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — September (vol. 277, no. 36). — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
  82. ↑ Nicolas E., Ait-Si-Ali S., Trouche D. The histone deacetylase HDAC3 targets RbAp48 to the retinoblastoma protein (англ.) // Nucleic Acids Res.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — August (vol. 29, no. 15). — P. 3131—3136. — doi:10.1093/nar/29.15.3131. — PMID 11470869. — PMC 55834.
  83. ↑ Hassig C.A., Fleischer T.C., Billin A.N., Schreiber S.L., Ayer D.E. Histone deacetylase activity is required for full transcriptional repression by mSin3A (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — May (vol. 89, no. 3). — P. 341—347. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80214-7. — PMID 9150133.
  84. ↑ Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — January (vol. 278, no. 4). — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
  85. ↑ Anderson L.A., Perkins N.D. The large subunit of replication factor C interacts with the histone deacetylase, HDAC1 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — August (vol. 277, no. 33). — P. 29550—29554. — doi:10.1074/jbc.M200513200. — PMID 12045192.
  86. ↑ 1 2 3 Ferreira R., Magnaghi-Jaulin L., Robin P., Harel-Bellan A., Trouche D. The three members of the pocket proteins family share the ability to repress E2F activity through recruitment of a histone deacetylase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1998. — September (vol. 95, no. 18). — P. 10493—10498. — doi:10.1073/pnas.95.18.10493. — PMID 9724731. — PMC 27922.
  87. ↑ 1 2 Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 1999. — October (vol. 19, no. 10). — P. 6632—6641. — PMID 10490602. — PMC 84642.
  88. ↑ Dick F.A., Sailhamer E., Dyson N.J. Mutagenesis of the pRB pocket reveals that cell cycle arrest functions are separable from binding to viral oncoproteins (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2000. — May (vol. 20, no. 10). — P. 3715—3727. — doi:10.1128/mcb.20.10.3715-3727.2000. — PMID 10779361. — PMC 85672.
  89. ↑ Fuks F., Burgers W.A., Brehm A., Hughes-Davies L., Kouzarides T. DNA methyltransferase Dnmt1 associates with histone deacetylase activity (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 2000. — January (vol. 24, no. 1). — P. 88—91. — doi:10.1038/71750. — PMID 10615135.
  90. ↑ Luo R.X., Postigo A.A., Dean D.C. Rb interacts with histone deacetylase to repress transcription (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1998. — February (vol. 92, no. 4). — P. 463—473. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80940-x. — PMID 9491888.
  91. ↑ Bouzahzah B., Fu M., Iavarone A., Factor V.M., Thorgeirsson S.S., Pestell R.G. Transforming growth factor-beta1 recruits histone deacetylase 1 to a p130 repressor complex in transgenic mice in vivo (англ.) // Cancer Research  (англ.) (рус. : journal. — American Association for Cancer Research  (англ.) (рус., 2000. — August (vol. 60, no. 16). — P. 4531—4537. — PMID 10969803.
  92. ↑ Huang N.E., Lin C.H., Lin Y.S., Yu W.C. Modulation of YY1 activity by SAP30 (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — June (vol. 306, no. 1). — P. 267—275. — doi:10.1016/S0006-291X(03)00966-5. — PMID 12788099.
  93. ↑ Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell  (англ.) (рус. : journal. — 1998. — June (vol. 1, no. 7). — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
  94. ↑ Swanson K.A., Knoepfler P.S., Huang K., Kang R.S., Cowley S.M., Laherty C.D., Eisenman R.N., Radhakrishnan I. HBP1 and Mad1 repressors bind the Sin3 corepressor PAH2 domain with opposite helical orientations (англ.) // Nat. Struct. Mol. Biol. : journal. — 2004. — August (vol. 11, no. 8). — P. 738—746. — doi:10.1038/nsmb798. — PMID 15235594.
  95. ↑ Yochum G.S., Ayer D.E. Pf1, a novel PHD zinc finger protein that links the TLE corepressor to the mSin3A-histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2001. — July (vol. 21, no. 13). — P. 4110—4118. — doi:10.1128/MCB.21.13.4110-4118.2001. — PMID 11390640. — PMC 87072.
  96. ↑ 1 2 Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — May (vol. 23, no. 10). — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404. — PMC 164750.
  97. ↑ Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — February (vol. 369, no. Pt 3). — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767. — PMC 1223118.
  98. ↑ Zhang J., Kalkum M., Chait B.T., Roeder R.G. The N-CoR-HDAC3 nuclear receptor corepressor complex inhibits the JNK pathway through the integral subunit GPS2 (англ.) // Mol. Cell  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — March (vol. 9, no. 3). — P. 611—623. — doi:10.1016/s1097-2765(02)00468-9. — PMID 11931768.
  99. ↑ Huang E.Y., Zhang J., Miska E.A., Guenther M.G., Kouzarides T., Lazar M.A. Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — January (vol. 14, no. 1). — P. 45—54. — PMID 10640275. — PMC 316335.
  100. ↑ Shi Y., Downes M., Xie W., Kao H.Y., Ordentlich P., Tsai C.C., Hon M., Evans R.M. Sharp, an inducible cofactor that integrates nuclear receptor repression and activation (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2001. — May (vol. 15, no. 9). — P. 1140—1151. — doi:10.1101/gad.871201. — PMID 11331609. — PMC 312688.
  101. ↑ Alland L., David G., Shen-Li H., Potes J., Muhle R., Lee H.C., Hou H., Chen K., DePinho R.A. Identification of mammalian Sds3 as an integral component of the Sin3/histone deacetylase corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — April (vol. 22, no. 8). — P. 2743—2750. — doi:10.1128/mcb.22.8.2743-2750.2002. — PMID 11909966. — PMC 133736.
  102. ↑ Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res.  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — January (vol. 30, no. 2). — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710. — PMC 99834.
  103. ↑ Di Padova M., Bruno T., De Nicola F., Iezzi S., D'Angelo C., Gallo R., Nicosia D., Corbi N., Biroccio A., Floridi A., Passananti C., Fanciulli M. Che-1 arrests human colon carcinoma cell proliferation by displacing HDAC1 from the p21WAF1/CIP1 promoter (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — September (vol. 278, no. 38). — P. 36496—36504. — doi:10.1074/jbc.M306694200. — PMID 12847090.
  104. ↑ Singh J., Murata K., Itahana Y., Desprez P.Y. Constitutive expression of the Id-1 promoter in human metastatic breast cancer cells is linked with the loss of NF-1/Rb/HDAC-1 transcription repressor complex (англ.) // Oncogene  (англ.) (рус. : journal. — 2002. — March (vol. 21, no. 12). — P. 1812—1822. — doi:10.1038/sj.onc.1205252. — PMID 11896613.
  105. ↑ Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — September (vol. 277, no. 39). — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
  106. ↑ 1 2 Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 2000. — November (vol. 26, no. 3). — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.
  107. ↑ 1 2 Johnson C.A., Padget K., Austin C.A., Turner B.M. Deacetylase activity associates with topoisomerase II and is necessary for etoposide-induced apoptosis (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — February (vol. 276, no. 7). — P. 4539—4542. — doi:10.1074/jbc.C000824200. — PMID 11136718.
  108. ↑ Chauchereau A., Mathieu M., de Saintignon J., Ferreira R., Pritchard L.L., Mishal Z., Dejean A., Harel-Bellan A. HDAC4 mediates transcriptional repression by the acute promyelocytic leukaemia-associated protein PLZF (англ.) // Oncogene  (англ.) (рус. : journal. — 2004. — November (vol. 23, no. 54). — P. 8777—8784. — doi:10.1038/sj.onc.1208128. — PMID 15467736.
  109. ↑ Wong C.W., Privalsky M.L. Components of the SMRT corepressor complex exhibit distinctive interactions with the POZ domain oncoproteins PLZF, PLZF-RARalpha, and BCL-6 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1998. — October (vol. 273, no. 42). — P. 27695—27702. — doi:10.1074/jbc.273.42.27695. — PMID 9765306.

Литература[править | править код]

  • Wolffe A.P. Histone deacetylase: a regulator of transcription (англ.) // Science. — 1996. — Vol. 272, no. 5260. — P. 371—372. — doi:10.1126/science.272.5260.371. — PMID 8602525.
  • Ahringer J. NuRD and SIN3 histone deacetylase complexes in development (англ.) // Trends Genet.  (англ.) (рус. : journal. — 2000. — Vol. 16, no. 8. — P. 351—356. — doi:10.1016/S0168-9525(00)02066-7. — PMID 10904264.
  • Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators (англ.) // Trends Genet.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
  • Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/S0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
  • Stevens M., De Clercq E., Balzarini J. The regulation of HIV-1 transcription: molecular targets for chemotherapeutic intervention (англ.) // Med Res Rev : journal. — 2007. — Vol. 26, no. 5. — P. 595—625. — doi:10.1002/med.20081. — PMID 16838299.
  • Hijmans E.M., Voorhoeve P.M., Beijersbergen R.L., van 't Veer LJ, Bernards R. E2F-5, a new E2F family member that interacts with p130 in vivo (англ.) // Mol. Cell. Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 1995. — Vol. 15, no. 6. — P. 3082—3089. — PMID 7760804. — PMC 230539.
  • Maruyama K., Sugano S. Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides (англ.) // Gene  (англ.) (рус. : journal. — Elsevier, 1994. — Vol. 138, no. 1—2. — P. 171—174. — doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. — PMID 8125298.
  • Margolis D.M., Somasundaran M., Green M.R. Human transcription factor YY1 represses human immunodeficiency virus type 1 transcription and virion production (англ.) // J. Virol.  (англ.) (рус. : journal. — 1994. — Vol. 68, no. 2. — P. 905—910. — PMID 8289393. — PMC 236527.
  • Furukawa Y., Kawakami T., Sudo K., Inazawa J., Matsumine A., Akiyama T., Nakamura Y. Isolation and mapping of a human gene (RPD3L1) that is homologous to RPD3, a transcription factor in Saccharomyces cerevisiae (англ.) // Cytogenetic and Genome Research  (англ.) (рус. : journal. — Karger Publishers  (англ.) (рус., 1996. — Vol. 73, no. 1—2. — P. 130—133. — doi:10.1159/000134323. — PMID 8646880.
  • Hassig C.A., Fleischer T.C., Billin A.N., Schreiber S.L., Ayer D.E. Histone deacetylase activity is required for full transcriptional repression by mSin3A (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 341—347. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80214-7. — PMID 9150133.
  • Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
  • Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
  • Romerio F., Gabriel M.N., Margolis D.M. Repression of human immunodeficiency virus type 1 through the novel cooperation of human factors YY1 and LSF (англ.) // J. Virol.  (англ.) (рус. : journal. — 1997. — Vol. 71, no. 12. — P. 9375—9382. — PMID 9371597. — PMC 230241.
  • Suzuki Y., Yoshitomo-Nakagawa K., Maruyama K., Suyama A., Sugano S. Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library (англ.) // Gene  (англ.) (рус. : journal. — Elsevier, 1997. — Vol. 200, no. 1—2. — P. 149—156. — doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. — PMID 9373149.
  • Brehm A., Miska E.A., McCance D.J., Reid J.L., Bannister A.J., Kouzarides T. Retinoblastoma protein recruits histone deacetylase to repress transcription (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 391, no. 6667. — P. 597—601. — doi:10.1038/35404. — PMID 9468139.
  • Magnaghi-Jaulin L., Groisman R., Naguibneva I., Robin P., Lorain S., Le Villain J.P., Troalen F., Trouche D., Harel-Bellan A. Retinoblastoma protein represses transcription by recruiting a histone deacetylase (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 391, no. 6667. — P. 601—605. — doi:10.1038/35410. — PMID 9468140.
  • Lin R.J., Nagy L., Inoue S., Shao W., Miller W.H., Evans R.M. Role of the histone deacetylase complex in acute promyelocytic leukaemia (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 391, no. 6669. — P. 811—814. — doi:10.1038/35895. — PMID 9486654.
  • Luo R.X., Postigo A.A., Dean D.C. Rb interacts with histone deacetylase to repress transcription (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1998. — Vol. 92, no. 4. — P. 463—473. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80940-X. — PMID 9491888.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Гистондеацетилаза_1&oldid=137026734