Адипонектин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Адипонектин
PBB Protein ADIPOQ image.jpg
PDB структура 1c28.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ ADIPOQ ; ACDC; ACRP30; ADIPQTL1; ADPN; APM-1; APM1; GBP28
Внешние ID OMIM: 605441 MGI106675 HomoloGene3525 GeneCards: ADIPOQ Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ADIPOQ 207175 at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 9370 11450
Ensembl ENSG00000181092 ENSMUSG00000022878
UniProt Q15848 Q60994
RefSeq (мРНК) NM_001177800 NM_009605
RefSeq (белок) NP_001171271 NP_033735
Локус (UCSC) Chr 3:
186.84 – 186.86 Mb
Chr 16:
23.15 – 23.16 Mb
Поиск в PubMed [1] [2]

Адипонектин (также называемый GBP-28, apM1, AdipoQ и Acrp30) — гормон, который синтезируется и секретируется белой жировой тканью, преимущественно адипоцитами висцеральной области (а также плацентой во время беременности[1]), находится в достаточном количестве в крови — около 0,01% общего белка плазмы c общей концентрацией около 5-10 мкг/мл. Его секреция стимулируется инсулином. У человека этот белок кодируется геном ADIPOQ[2]. Адипонектин участвует в регуляции уровня глюкозы и расщепления жирных кислот.

Структура[править | править вики-текст]

Адипонектина — полипептид из 244 аминокислот. В его структуре есть четыре различных региона. Первый представляет собой короткую сигнальную последовательность, предназначенную для секреции гормона; затем короткий регион, который варьируется между видами; третий — область из 65 аминокислот, схожая с коллагеновыми белками; последний представляет собой глобулярный домен. В целом этот ген схож с (с1q системы комплемента). Однако, когда была определена 3-мерная структура глобулярных региона, поразительное сходство обнаружилось с TNFa, несмотря на не родственные белковые последовательности[3].

Функции[править | править вики-текст]

Концентрация адипонектина в плазме крови имеет чёткую отрицательную корреляцию с индексом атерогенности, уровнем ТГ и Апо-В, а также положительную корреляцию с ЛПВП и Апо-А-1. Этот белок регулирует энергетический гомеостаз и оказывает противовоспалительный и антиатерогенный эффекты, подавляя адгезию моноцитов к эндотелиальным клеткам сосудов и оказывая тормозящее влияние на обусловленную ростовым фактором пролиферацию гладкомышечных клеток в сосудистой стенке. Уровень адипонектина снижается при ожирении, в отличие от других адипокинов, которые при этом повышаются, включая лептин, резистин и TNF-α. Развитие сахарного диабета (СД) 2 типа может быть связано с нарушением регуляции секреции этого гормона. Показано, что снижение экспрессии адипонектина коррелирует с инсулинорезистентностью. Введение рекомбинантного адипонектина угнетает синтез глюкозы в печени. Полагают, что адипонектин выполняет защитную функцию против гипергликемии, инсулинорезистентности и атеросклероза (АС), модулирует чувствительность к инсулину и гомеостаз глюкозы.

Низкое содержание адипонектина в сыворотке является независимым фактором прогноза развития СД 2 типа. Чем выше уровень адипонектина в крови, тем ниже риск развития сахарного диабета 2 типа, независимо от индекса массы тела (ИМТ), расы и пола.

Показано, что сывороточная концентрация адипонектина обратно коррелирует с плотностью костной ткани и массой висцерального жира. Предполагают, что адипонектин может играть роль в защитном действии висцерального жира на плотность костной ткани. Адипонектин также ингибирует воспалительные процессы, связанные с АС, подавляя экспрессию цитокинов и молекул адгезии в клетках сосудистого эндотелия и макрофагах соответственно. Чем выше содержание гормона, секретируемого жировыми клетками, тем меньше риск развития инфаркта миокарда. Адипонектин противодействует накоплению жиров в стенках артерий, уменьшая вероятность образования тромбов, которые могут приводить к инфаркту миокарда.

В настоящее время адипонектин является одним из наиболее достоверных биохимических предикторов сахарного диабета 2 типа.

Примечания[править | править вики-текст]

  1. (2006) «Secretion of adiponectin by human placenta: differential modulation of adiponectin and its receptors by cytokines». Diabetologia 49 (6): 1292–302. DOI:10.1007/s00125-006-0194-7. PMID 16570162.
  2. (1996) «cDNA cloning and expression of a novel adipose specific collagen-like factor, apM1 (AdiPose Most abundant Gene transcript 1)». Biochem. Biophys. Res. Commun. 221 (2): 286–9. DOI:10.1006/bbrc.1996.0587. PMID 8619847.
  3. (1998) «The crystal structure of a complement-1q family protein suggests an evolutionary link to tumor necrosis factor». Curr. Biol. 8 (6): 335–8. DOI:10.1016/S0960-9822(98)70133-2. PMID 9512423.