Аквапорины

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «Аквапорин»)
Перейти к: навигация, поиск
Структура молекулы Аквапорина-1

Аквапориныинтегральные мембранные протеины, формирующие поры в мембранах клеток. Семейство аквапоринов входит в более крупное семейство основных внутренних белков (англ. major intrinsic proteins, MIP), наиболее типичный представитель которых — основной внутренний белок волокон хрусталика (MIP).

История открытия[править | править вики-текст]

За открытие аквапоринов Питер Агре получил в 2003 году Нобелевскую премию по химии, совместно с Родриком Маккинноном, удостоившимся награды за изучение структуры и механизмов работы калиевых каналов.

Функции[править | править вики-текст]

Аквапорины, или "водные каналы", избирательно пропускают молекулы воды, позволяя ей поступать в клетку и покидать её, в то же время препятствуя протоку ионов и других растворимых веществ. Другие акваглицеропорины пропускают не только воду, но и глицерин, CO2, аммиак и мочевину, в зависимости от диаметра и формы образуемой поры, однако аквапорины совершенно непроницаемы для заряженных частиц, и это их свойство позволяет сохранять электрохимический мембранный потенциал.

Аквапорины содержатся в мембранах множества клеток человека, а также бактерий и других организмов. Аквапорины выполняют незаменимую роль в системе водного транспорта растений.

Аквапорины млекопитающих[править | править вики-текст]

У млекопитающих описано 13 типов аквапоринов, из них 6 обнаруживаются в почках.[1] Возможно, некоторые аквапорины еще не описаны. В таблице приведены наиболее исследованные типы белка:

Тип Локализация[2] Функции[2]
Аквапорин 1 Реабсорбция воды
Аквапорин 2 Реабсорбция воды в ответ на вазопрессин
Аквапорин 3 Реабсорбция воды
Аквапорин 4 Реабсорбция воды

Аквапорины растений[править | править вики-текст]

8-дневный корень арабидопсиса. Коричневый цвет - эпидермис, красный - осевой цилиндр, синий - эндодерма, зелёный - перицикл. Исследование экспрессии аквапоринов тонопласта (TIP) показывает разную локализацию различных подтипов белков этого семейства. Из статьи авт. Gattolin et al., 2009.[3]

У растений описано пять групп аквапоринов:[4]

  • Интегральные белки плазматической мембраны, Plasma membrane Intrinsic Protein (PIP)[5]
  • Интегральные белки тонопласта, Tonoplast Intrinsic Protein (TIP)[6]
  • Интегральные нодулин-26-подобные белки, Nodulin-26 like Intrinsic Protein (NIP)[7]
  • Малые основные интегральные белки, Small basic Intrinsic Protein (SIP)[8]
  • Интегральные X белки, X Intrinsic Protein (XIP)[9]

Данные пять групп аквапоринов на основе последовательностей, кодирующих их ДНК, были разделены на эволюционные подгруппы. Аквапорины плазматической мембраны (PIP) делятся на две подгруппы: PIP1 и PIP2. Аквапорины тонопласта (TIP) классифицируются на 5 подгрупп: TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 и TIP5. В каждой подгруппе выделяют изоформы, например: PIP1;1, PIP1;2. Важно также отметить, что набор аквапоринов не только видоспецифичен, но также ткане- и цитоспецифичен; также следует учитывать, что паттерн экспрессии аквапоринов изменяется в ходе онтогенеза.[10]

Функции аквапоринов в растениях[править | править вики-текст]

У растений вода поглощается корнями, главным образом, в зоне всасывания, для которой характерно наличие корневых волосков - цитоплазматических выростов трихобластов. После поглощения вода проходит кору корня и поступает в проводящие ткани. Выделяют три пути латерального (от периферии корня к центральной его части)[11]:

  • апопластный транспорт - транспорт по пространству клеточных стенок и межклетников;
  • транспорт от клетки к клетке:

Было показано, что при погружении корней в хлорид ртути (наиболее общеупотребительный ингибитор аквапоринов растений) поток воды значительно снижается, в то время как транспорт ионов не изменяется.[13] Данный факт подверждает наличие специализированных механизмов поглощения воды корнями растений, не связанных с транспортом ионов.

Также важно отметить, что аквапорины играют важную роль в поддержании нормальной осмолярности цитоплазмы и принимают участие в росте растительных клеток растяжением, регулируя трансмембранный поток воды в клетку.[10] В частности, предполагается участие аквапоринов в регидратации обезвоженных пыльцевых зёрен на рыльце пестика и регуляция трансмембранного потока воды в растущую пыльцевую трубку. [14]

Подавление экспрессии генов аквапоринов в растениях приводит к снижению гидравлической проводимости и снижению интенсивности фотосинтеза в листьях.[15]

Регуляция работы аквапоринов у растений[править | править вики-текст]

Регуляция работы аквапоринов позволяет контролировать их пропускающую способность, что может быть необходимо, например при засухе, когда необходимо ограничить потери воды клетками.[16] Закрывание/открывание аквапоринов достигается путем посттрансляционных модификаций, которые приводят к изменения конформации белка. В настоящее время у растений известно два механизма, контролирующих состояние аквапоринов:

  • дефосфорилирование остатка серина - отщепление остатка фосфорной кислоты (осуществляется при водном дефиците);
  • протонирование остатка гистидина (при затоплении).

Показано в частности, что фосфорилирование/дефосфорилирование аквапоринов играет важную роль в открывании и закрывании лепестков тюльпана в ответ на изменения температуры.[17][18]

Генетика[править | править вики-текст]

Мутации в гене аквапорина-2 вызывают у человека наследственный нефрогенный несахарный диабет.[19]

См. также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). «Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine». Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. DOI:10.1152/physrev.00024.2001. PMID 11773613.
  2. 1 2 Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F., PhD. Boron. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. — Elsevier/Saunders, 2005. — ISBN 1-4160-2328-3. Page 842
  3. Gattolin S, Sorieul M, Hunter PR, Khonsari RH, Frigerio L (2009). «In vivo imaging of the tonoplast intrinsic protein family in Arabidopsis roots». BMC Plant Biol. 9: 133. DOI:10.1186/1471-2229-9-133. PMID 19922653.
  4. Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). «Characterization of plant aquaporins». Meth. Enzymol. 428: 505–31. DOI:10.1016/S0076-6879(07)28028-0. PMID 17875436.
  5. Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). «Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system». Plant J. 6 (2): 187–99. DOI:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID 7920711.
  6. Maeshima M (2001). «TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52: 469–497. DOI:10.1146/annurev.arplant.52.1.469. PMID 11337406.
  7. Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins». Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. DOI:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. PMID 16716251.
  8. Johanson U, Gustavsson S (2002). «A new subfamily of major intrinsic proteins in plants». Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287.
  9. Ошибка в сносках?: Неверный тег <ref>; для сносок pmid25284357 не указан текст
  10. 1 2 3 Johansson, I (2000-05-01). «The role of aquaporins in cellular and whole plant water balance». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes 1465 (1–2): 324–342. DOI:10.1016/S0005-2736(00)00147-4.
  11. Физиология растений. И.П. Ермаков 2007. — С. 126—128
  12. Chaumont, F (2014-04-01). «Aquaporins: Highly Regulated Channels Controlling Plant Water Relations». Plant Physiology 164 (4): 1600–1618. DOI:10.1104/pp.113.233791. PMID 24449709.
  13. Физиология растений. И.П. Ермаков 2007. — С. 126—128
  14. Ошибка в сносках?: Неверный тег <ref>; для сносок PMID_27598621 не указан текст
  15. Sade, N (2014-11-01). «The Role of Plasma Membrane Aquaporins in Regulating the Bundle Sheath-Mesophyll Continuum and Leaf Hydraulics» (en). Plant Physiology 166 (3): 1609–1620. DOI:10.1104/pp.114.248633. PMID 25266632.
  16. (2006) «Aquaporins in plants». Acta Physiol (Oxf) 187 (1–2): 169–76. DOI:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. PMID 16734753.
  17. (2004) «Phosphorylation of plasma membrane aquaporin regulates temperature-dependent opening of tulip petals». Plant Cell Physio 45 (5): 608–17. DOI:10.1093/pcp/pch069. PMID 15169943.
  18. (2008) «Characterization of four plasma membrane aquaporins in tulip petals: a putative homolog is regulated by phosphorylation». Plant Cell Physiol 49 (8): 1196–208. DOI:10.1093/pcp/pcn095. PMID 18567892.
  19. Mulders SM, Knoers NV, Van Lieburg AF, Monnens LA, Leumann E, Wühl E, Schober E, Rijss JP, Van Os CH, Deen PM (February 1997). «New mutations in the AQP2 gene in nephrogenic diabetes insipidus resulting in functional but misrouted water channels». J. Am. Soc. Nephrol. 8 (2): 242–8. PMID 9048343.