Аквапорин 1

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Аквапорин 1
AQP1.png
Схематическая структура мономера аквапорина 1
Обозначения
Символы AQP1; CHIP28
Entrez Gene 358
HGNC 633
OMIM 107776
RefSeq NM_000385
UniProt P29972
Другие данные
Локус 7-я хр., 7p14
Wikidata-logo S.svg Информация в Викиданных ?

Аквапорин 1белок группы аквапоринов, водный канал, широко представлен во многих тканях, особенно высоко экспрессирован в почках.

Структура и функции[править | править код]

Структура[править | править код]

Аквапорин 1 является тетрамерным интегральным белком. Мономер состоит из 269 аминокислот, содержит 2 тандемных повтора с 3 трансмембранными участками и петлю с характерным мотивом аспарагин-пролин-аланин, которая формирует водный канал..

Функция[править | править код]

Формирует специфичный водный канал в клеточной мембране, в особенности в эритроцитах и клетках проксимальных канальцев почек. Обеспечивает передвижение воды через клеточную мембрану в направлении осмотического градиента.

Экспрессия в тканях[править | править код]

Аквапорин 1 содержится в ряде тканей. Находится в эритроцитах, эпителии почечных канальцев, пигментном эпителии сетчатки, сердце, лёгких, скелетных мышцах, почках и поджелудочной железе. В мозге, плаценте и печени уровень экспрессии — низкий.

Группа крови Колтона (Co)[править | править код]

Фрагмент аквапорина 1 является антигеном Колтона, который отвечает за одноимённую группу крови. Существуют две аллели белка Co(a) и Co(b), причём у 99,8% людей имеется аллель Co(a). Около 92% европейцев являются Co(A+B-), 8% — Co(A+B+), 0,2% — Co(A-B+). Полное отсутствие аквапорина 1 — Co(A-B-) — исключительно редко. Группа крови Колтона является важным фактором при переливании крови. В случае несовместимости матери и плода по этой группе крови выработка антител у матери к эритроцитам плода может вызвать гемолитическую болезнь новорожденных.

См. также[править | править код]

Библиография[править | править код]

  • Hussein A.A., El-Dken Z.H., Barakat N., Abol-Enein H. Renal ischaemia/reperfusion injury: possible role of aquaporins (англ.) // Acta Physiologica (англ.) : journal. — 2012. — March (vol. 204, no. 3). — P. 308—316. — DOI:10.1111/j.1748-1716.2011.02372.x. — PMID 21992594.
  • Knepper M.A. The aquaporin family of molecular water channels. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1994. — Vol. 91, no. 14. — P. 6255—6258. — DOI:10.1073/pnas.91.14.6255. — PMID 7517546.
  • Borgnia M., Nielsen S., Engel A., Agre P. Cellular and molecular biology of the aquaporin water channels. (англ.) // Annual Review of Biochemistry (англ.) : journal. — 2000. — Vol. 68. — P. 425—458. — DOI:10.1146/annurev.biochem.68.1.425. — PMID 10872456.
  • Horster M. Embryonic epithelial membrane transporters. (англ.) // American Physiological Society (англ.) : journal. — 2001. — Vol. 279, no. 6. — P. F982—96. — PMID 11097616.
  • Yool A.J., Weinstein A.M. New roles for old holes: ion channel function in aquaporin-1. (англ.) // Physiology (англ.) : journal. — 2002. — Vol. 17. — P. 68—72. — PMID 11909995.
  • Mitra A.K., Ren G., Reddy V.S.,. The architecture of a water-selective pore in the lipid bilayer visualized by electron crystallography in vitreous ice (англ.) // Novartis Found. Symp. : journal. — 2002. — Vol. Novartis Foundation Symposia. — P. 33—46; discussion 46—50; 165—8. — ISBN 9780470868751. — DOI:10.1002/0470868759.ch4. — PMID 12027013.
  • Ripoche P., Goossens D., Devuyst O.,. Role of RhAG and AQP1 in NH3 and CO2 gas transport in red cell ghosts: a stopped-flow analysis (англ.) // Transfusion clinique et biologique : journal de la Société française de transfusion sanguine : journal. — 2006. — Vol. 13, no. 1—2. — P. 117—122. — DOI:10.1016/j.tracli.2006.03.004. — PMID 16574458.
  • Preston G.M., Carroll T.P., Guggino W.B., Agre P. Appearance of water channels in Xenopus oocytes expressing red cell CHIP28 protein (англ.) // Science : journal. — 1992. — Vol. 256, no. 5055. — P. 385—387. — DOI:10.1126/science.256.5055.385. — PMID 1373524.
  • Preston G.M., Agre P. Isolation of the cDNA for erythrocyte integral membrane protein of 28 kilodaltons: member of an ancient channel family (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1992. — Vol. 88, no. 24. — P. 11110—11114. — DOI:10.1073/pnas.88.24.11110. — PMID 1722319.
  • Smith B.L., Agre P. Erythrocyte Mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunit oligomer similar to channel proteins (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1991. — Vol. 266, no. 10. — P. 6407—6415. — PMID 2007592.
  • Denker B.M., Smith B.L., Kuhajda F.P., Agre P. Identification, purification, and partial characterization of a novel Mr 28,000 integral membrane protein from erythrocytes and renal tubules (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1988. — Vol. 263, no. 30. — P. 15634—15642. — PMID 3049610.
  • Zelinski T., Kaita H., Lewis M.,. The Colton blood group locus. A linkage analysis (неопр.) // Transfusion. — 1988. — Т. 28, № 5. — С. 435—438. — DOI:10.1046/j.1537-2995.1988.28588337331.x. — PMID 3166547.
  • Preston G.M., Jung J.S., Guggino W.B., Agre P. Membrane topology of aquaporin CHIP. Analysis of functional epitope-scanning mutants by vectorial proteolysis (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1994. — Vol. 269, no. 3. — P. 1668—1673. — PMID 7507481.
  • Skach W.R., Shi L.B., Calayag M.C.,. Biogenesis and transmembrane topology of the CHIP28 water channel at the endoplasmic reticulum (англ.) // Journal of Cell Biology (англ.) : journal. — 1994. — Vol. 125, no. 4. — P. 803—815. — DOI:10.1083/jcb.125.4.803. — PMID 7514605.
  • Li X., Yu H., Koide S.S. The water channel gene in human uterus (неопр.) // Biochem. Mol. Biol. Int.. — 1994. — Т. 32, № 2. — С. 371—377. — PMID 7517253.
  • Walz T., Smith B.L., Agre P., Engel A. The three-dimensional structure of human erythrocyte aquaporin CHIP (англ.) // The EMBO Journal (англ.) : journal. — 1994. — Vol. 13, no. 13. — P. 2985—2993. — PMID 7518771.
  • Preston G.M., Smith B.L., Zeidel M.L.,. Mutations in aquaporin-1 in phenotypically normal humans without functional CHIP water channels (англ.) // Science : journal. — 1994. — Vol. 265, no. 5178. — P. 1585—1587. — DOI:10.1126/science.7521540. — PMID 7521540.
  • Smith B.L., Preston G.M., Spring F.A.,. Human red cell aquaporin CHIP. I. Molecular characterization of ABH and Colton blood group antigens (англ.) // Journal of Clinical Investigation (англ.) : journal. — 1994. — Vol. 94, no. 3. — P. 1043—1049. — DOI:10.1172/JCI117418. — PMID 7521882.
  • van Hoek A.N., Wiener M.C., Verbavatz J.M.,. Purification and structure-function analysis of native, PNGase F-treated, and endo-beta-galactosidase-treated CHIP28 water channels (англ.) // Biochemistry : journal. — 1995. — Vol. 34, no. 7. — P. 2212—2219. — DOI:10.1021/bi00007a015. — PMID 7532004.
  • Keen T.J., Inglehearn C.F., Patel R.J.,. Localization of the aquaporin 1 (AQP1) gene within a YAC contig containing the polymorphic markers D7S632 and D7S526 (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1995. — Vol. 25, no. 2. — P. 599—600. — DOI:10.1016/0888-7543(95)80070-3. — PMID 7540589.