Альдолаза

Фруктозобисфосфатальдолаза
Идентификаторы
Шифр КФ	4.1.2.13
Номер CAS	9024-52-6
Базы ферментов
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO • EGO
Поиск
PMC	статьи
PubMed	статьи
NCBI	NCBI proteins
CAS	9024-52-6
Медиафайлы на Викискладе

Альдола́за, также фрукто́зобисфосфа́т-(фруктозодифосфат)-альдолаза, реже альдолаза А — фермент (КФ 4.1.2.13) из семейства альдолазы (класс лиазы), катализирующий реакцию негидролитическогонегидролитического расщепления связей атомов C-С (ретроальдольная конденсация) в молекуле фруктозо-1,6-дифосфата, в результате которой образуются дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид-3-фосфат в процессе гликолиза, а также обратную реакцию альдольной конденсации, происходящей в глюконеогенезе, по схеме:

Фермент играет важнейшую роль в энергетическом обмене.

У человека альдолаза А кодируется геном ALDOA, который локализован на коротком плече (p-плече) 16-й хромосомы. У альдолазы имеется несколько изоферментов, помимо альдолазы А это альдолаза B и С, которые отличаются локализацией экспрессии в тканях и органах и субстратной специфичностью. Альдолаза А экспрессируется в основном мышцах и эритроцитах, альдолаза B — в печени и почках, а альдолаза C — в гиппокампе и клетках Пуркинье головного мозга. Субстратная специфичность альдолазы В такова, что она примерно в одинаковом соотношении способна катализировать расщепление и конденсацию молекул, как фруктозо-1,6-бисфосфата, так и фруктозо-1-фосфата (до глицеральдегида и дигидроксиацетонфосфата), в то же время альдолазы A и C, активнее с первым субстратом (фруктозо-1,6-бисфосфат). Такая субстратная специфичность альдолазы B обусловлена тем, что имеются небольшие различия в структуре фермента, а также она закодирована другим геном (ALDOB, 9-хромосома). Альдолаза C закодирована геном ALDOC, который расположен на длинном плече (q-плече) 17-й хромосомы.

Клиническое значение

Активность альдолазы в крови служит дополнительным диагностическим признаком ряда заболеваний. В ткани злокачественных опухолей фермент в несколько раз активнее, чем в не изменённых тканях, в эритроцитах активность фермента в 100 раз выше, чем в сыворотке крови, гемолиз существенно искажает результаты анализа.

Генетически обусловленная неполноценность этого фермента является причиной врождённой непереносимости фруктозы.

При ряде заболеваний (прогрессирующая мышечная дистрофия, инфаркт миокарда, активный ревматизм, рак, поражения печени и др.) активность альдолазы в крови повышается, причем тем значительнее, чем тяжелее протекает болезнь.

Определение

В качестве унифицированного метода определения альдолазы в СССР был принят метод Товарницкого — Валуйской, основанный на том, что продукты расщепления фруктозо-1,6-фосфата альдолазой при реакции с 2,4-динитрофенилгидразином образуют гидразоны, обладающие окраской в щелочной среде, причём интенсивность окраски пропорциональна активности фермента.

В норме в сыворотке крови активность данного фермента составляет от 0,0038 мкмоль до 0,02 мкмоль (в среднем 0,012 мкмоль) фруктозо-1,6-дифосфата, превращённого ферментом, содержащимся в 1 мл сыворотки крови, за 1 мин при 37°.

Литература

• Химическая энциклопедия / Редкол.: Кнунянц И. Л. и др.. — М.: Советская энциклопедия, 1988. — Т. 1 (Абл-Дар). — 623 с.

Ссылки

• Tolan Laboratory at Boston University (англ.)