Бактериородопсин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Бактериородопсин
1m0l opm.png
Тример бактериородопсина
Идентификаторы
Символ Bac_rhodopsin
Pfam PF01036
InterPro IPR001425
PROSITE PDOC00291
SCOP 2brd
SUPERFAMILY 2brd
TCDB 3.E.1
OPM superfamily 6
OPM protein 1vgo
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Бактериородопси́ны — семейство мембранных светочувствительных белков археот (например, галобактерий). Бактериородопсины осуществляют перенос протона через плазматическую мембрану, по строению сходны с родопсинами млекопитающих.

Этот белок выполняет ту же функцию, что и хлорофилл в других организмах - обеспечивает преобразование энергии солнечного света в энергию химических связей. Он действует как зависимая от света протонная помпа. Поглощение кванта света приводит к быстрым структурным изменениям в молекуле, благодаря которым происходит перенос катиона водорода с цитоплазмы на внешнюю сторону клеточной мембраны.

Состав белка[править | править код]

Трансмембранная часть бактериородопсина сложена из 7 регулярных -спиралей, идущих от одного до другого края мембраны, а одинокая -шпилька и все нерегулярные участки цепи (соединяющие спирали-петли) выходят из мембраны[1]. Сидящие на -спиралях гидрофобные группы обращены «наружу» к липидам (тоже гидрофобным) мембраны. Полярные же группы (их немного) обращены внутрь очень узкого канала, по которому идет протон.

Процесс переноса протона через мембрану[править | править код]

Протонная проводимость осуществляется при содействии прикреплённой внутри пучка спиралей молекулы кофактора — ретиналя. Он перекрывает центральный канал бактериородопсина. Поглотив фотон, ретиналь переходит из полностью-транс- в 13-цис-форму. При этом он изгибается и переносит протон с одного конца семиспирального пучка на другой. А потом ретиналь разгибается и возвращается назад, но уже без протона.

Alt text

Применение бактериородопсина в нано-биотехнологиях[править | править код]

В 1971 году Остерхельт (ФРГ) и Стохениус (США) сумели выделить бактериородопсин из клеточной мембраны галобактерии Halobacterium halobium[2][3]. Природные фотопреобразующие наноматериалы используются в фармакологии, биомедицине, био- и нанотехнологиях. В 1994-м группа российских ученых впервые в мире получила пластинки с бактериородопсином. Пластинки с бактериородопсином можно применять в биомолекулярной электронике. Главный результат достижения — ориентирование пурпурных мембран, которые содержат бактериородопсин в гидрофобных и гидрофильных средах[4]. В пластинках на желатиновой основе содержится около 50 % бактериородопсина. На основе бактериородопсина создается фоторецептор с микроэлектродом из SnO2 и на светоизлучающие диоды подается сигнал.[5] Главное применение этого нанотехнологического материала — в искусственных энерго- и фотопреобразующих мембранах и нанопленках.

Галерея[править | править код]

Конформационный переход.
Мономер бактериородопсина[6][7][8].
Тример бактериородопсина (вид сверху).

Примечания[править | править код]

  1. А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын, «Физика белка», 2002
  2. Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin — Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, № 89, pp. 149-60.
  3. Vought B.W., Birge R.R. (eds.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./in: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York,.pp. 477—490.
  4. Мосин О. В., Складнев Д. А., Егорова Т. А., Швец В. И. Получение бактериородопсина H. halobium, меченного дейтерием по остаткам ароматическим аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана // Биотехнология, 1996. — № 10. — С. 24-40.
  5. Мосин O.В., Складнев Д. А., Швец В. И. Включение дейтерированных ароматических аминокислот в молекулу бактериородопсина Halobacterium halobium // Прикладная биохимия и микробиология, 1999. — Т. 35. — № 1. — с. 34-42.
  6. Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin.. RCSB Protein Data Bank (PDB) (28 марта 2005). doi:10.2210/pdb1x0s/pdb. Дата обращения 7 октября 2012.
  7. Nishikawa, T.; Murakami, M. Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state. (англ.) // J.Mol.Biol. : journal. — Elsevier, 2005. — Vol. 352. — P. 319—328. — DOI:10.1016/j.jmb.2005.07.021. — PMID 16084526.
  8. Image created with RasTop (Molecular Visualization Software)

См. также[править | править код]