Браззеин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Браззеин
Brazzeinmj.png
Структура белка, определённая методом ЯМР[1].
Обозначения
Символы MONA_DIOCU
PDB 1BRZ , More structures
UniProt P56552
Wikidata-logo S.svg Информация в Викиданных ?

Браззеин — белок со сладким вкусом, выделяемый из плодов западно-африканского растения Pentadiplandra brazzeana. Впервые был выделен в Университете Висконсина-Мэдисона в 1994 году[2].

Браззеин встречается в межклеточном пространстве мякоти, окружающей семена плода. После пентадина, открытого в 1989 году, браззеин является вторым белком сладкого вкуса, найденным в плодах Pentadiplandra brazzeana[3].

Как и другие сладкие белки, обнаруженные в растениях, например монелин и тауматин, он значительно слаще привычных подстастителей (в 500—2000 раз слаще сахарозы)[4]. Фрукт имеет сладкий вкус для обезьян, шимпанзе и человека, но гориллы в силу мутации в рецепторах сладкого не воспринимают браззеин как сладкий и поэтому плодами растения не питаются[5][6] .

Традиционное использование[править | править код]

Кустарник Pentadiplandra brazzeana, из которого был выделен белок, произрастает в Габоне и Камеруне, где его плоды употреблялись приматами и местными жителями на протяжении долгого времени. Благодаря браззеину и пентадину ягоды растения имеют сильный сладкий вкус. Африканские аборигены называют плоды «oubli» (от фр. забывать), потому что считается, что их вкус может заставить грудных детей забыть о молоке их матери.

Строение белка[править | править код]

Мономерный белок, состоящий из 54 аминокислотных остатков, является самым маленьким из сладких белков с молекулярной массой 6,5 кДа[2]. Аминокислотная последовательность браззеина, приведённая в базе данных белков Swiss-Prot, выглядит следующим образом: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY[7]

Структура браззеина была определена методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР) при рН 5,2 и 22°С. Браззеин имеет четыре равномерно распределенные дисульфидные связи и не содержит сульфгидрильных групп.

Трёхмерный анализ браззеина показал одну альфа-спираль и три антипараллельных бета-складки. Его структура не похожа ни на один из двух других сладких на вкус белков, монеллина и тауматина[8].

Однако недавнее трёхмерное исследование показывает, что эти три белка обладают похожими «сладкими пальцами», которые, как полагают, вызывают сладкий вкус[9].

Было обнаружено, что остатки 29-33 и 39-43, остаток 36, а также С-конец вносят вклад в сладкий вкус белка. Заряд белка также играет важную роль в его взаимодействии с рецептором сладкого вкуса[2].

С учётом этих факторов был синтезирован улучшенный браззеин, называемый pGlu-1-brazzein, который, как сообщалось, в два раза более сладкий, чем природный аналог[10].

Сладкие свойства[править | править код]

В пересчете на массу браззеин в 500—2000 раз слаще сахарозы по сравнению с 10 % сахарозой и 2 % раствором сахарозы соответственно[8].

Его сладкий вкус больше напоминает сахарозу, чем тауматин, с длительным послевкусием и небольшой задержкой (более длительной, чем у аспартама) в равносладком растворе[11].

Браззеин стабилен в широком диапазоне рН от 2,5 до 8[12] и устойчив к воздействию температуры 98 °С в течение 2 часов[2].

Использование в качестве подсластителя[править | править код]

Браззеин представляет собой альтернативу доступным низкокалорийным подсластителям. Как белок, он безопасен для диабетиков. Он также очень хорошо растворяется в воде (> 50 мг/мл)[12].

При смешивании с другими подсластителями, такими как аспартам и стевия, браззеин уменьшает побочное послевкусие и дополняет их вкус[13].

По вкусовым характеристикам он ближе к сахарозе, чем другие натуральные подсластители (кроме тауматина). В отличие от других белков, обладающих сладким вкусом, он выдерживает нагревание, что делает его более пригодным для промышленной обработки пищевых продуктов[14].

В лабораторных исследованиях сообщается о создании белка с использованием пептидного синтеза[8], а рекомбинантные белки были успешно получены с помощью E.coli.[15]

Техасские компании Prodigene и Nectar Worldwide были в числе лицензиатов на использование патентов Wisconsin Alumni Research Foundation на браззеин и добавили его методами генной инженерии в кукурузу. Такой браззеин может быть коммерчески извлечен из кукурузы посредством обычного помола. Примерно одна тонна кукурузы дает 1-2 килограмма браззеина. Его также можно вносить в растения, такие как пшеница, для производства предварительно подслащенных зерен, например для зерновых.[14]

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. PDB 2brz; Caldwell J.E., Abildgaard F., Dzakula Z., Ming D., Hellekant G., Markley J.L. Solution structure of the thermostable sweet-tasting protein brazzein (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — 1998. — June (vol. 5, no. 6). — P. 427—431. — DOI:10.1038/nsb0698-427. — PMID 9628478.
  2. 1 2 3 4 Ming D., Hellekant G. Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B (англ.) // FEBS Lett. (англ.) : journal. — 1994. — November (vol. 355, no. 1). — P. 106—108. — DOI:10.1016/0014-5793(94)01184-2. — PMID 7957951.
  3. van der Wel H., Larson G., Hladik A., Hladik C.M., Hellekant G., Glaser D. Isolation and characterization of pentadin, the sweet principle of Pentadiplandra brazzeana Baillon (англ.) // Chem. Senses : journal. — 1989. — Vol. 14, no. 1. — P. 75—79. — DOI:10.1093/chemse/14.1.75.
  4. Sweet-tasting Proteins // Biopolymers: Polyamides and Complex Proteinaceous Materials II. — 8th. — Weinheim : Wiley-VCH, 2004. — P. 203–209. — ISBN 978-3-527-30223-9.
  5. Guevara E.E., Veilleux C.C., Saltonstall K., Caccone A., Mundy N.I., Bradley B.J. Potential arms race in the coevolution of primates and angiosperms: brazzein sweet proteins and gorilla taste receptors (англ.) // American Journal of Physical Anthropology (англ.) : journal. — 2016. — July (vol. 161, no. 1). — P. 181—185. — DOI:10.1002/ajpa.23046. — PMID 27393125.
  6. Gorillas may have evolved a way to beat a cheating berry plant (англ.) // New Scientist : magazine. — 2016. — 23 July.
  7. UniProtKB/Swiss-Prot database entry #PP56552
  8. 1 2 3 Izawa H., Ota M., Kohmura M., Ariyoshi Y. Synthesis and characterization of the sweet protein brazzein (англ.) // Biopolymers : journal. — 1996. — July (vol. 39, no. 1). — P. 95—101. — DOI:10.1002/(SICI)1097-0282(199607)39:1<95::AID-BIP10>3.0.CO;2-B. — PMID 8924630.
  9. Tancredi T., Pastore A., Salvadori S., Esposito V., Temussi P.A. Interaction of sweet proteins with their receptor. A conformational study of peptides corresponding to loops of brazzein, monellin and thaumatin (англ.) // Eur. J. Biochem. (англ.) : journal. — 2004. — June (vol. 271, no. 11). — P. 2231—2240. — DOI:10.1111/j.1432-1033.2004.04154.x. — PMID 15153113.
  10. Assadi-Porter F.M., Aceti D.J., Markley J.L. Sweetness determinant sites of brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics (англ.) : journal. — Elsevier, 2000. — April (vol. 376, no. 2). — P. 259—265. — DOI:10.1006/abbi.2000.1726. — PMID 10775411.
  11. Pfeiffer J.F., Boulton R.B., Noble A.C. Modelling the sweetness response using time-intensity data (англ.) // Food Quality and Preference (англ.) : journal. — 2000. — Vol. 11, no. 1. — P. 129—138. — DOI:10.1016/S0950-3293(99)00036-1.
  12. 1 2 Birch, Gordon Gerard. Ingredients Handbook - Sweeteners (Ingredients Handbook Series). — Leatherhead Food Research Association, 2000. — ISBN 978-0-905748-90-0.
  13. Hellekant G., Danilova V. Brazzein a Small, Sweet Protein: Discovery and Physiological Overview (англ.) // Chem. Senses : journal. — 2005. — Vol. 30, no. Supplement 1. — P. i88—i89. — DOI:10.1093/chemse/bjh127. — PMID 15738210.
  14. 1 2 Шаблон:US patent reference
  15. Assadi-Porter F.M., Aceti D.J., Cheng H., Markley J.L. Efficient production of recombinant brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein of plant origin (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics (англ.) : journal. — Elsevier, 2000. — April (vol. 376, no. 2). — P. 252—258. — DOI:10.1006/abbi.2000.1725. — PMID 10775410.