Браззеин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Браззеин
Brazzeinmj.png
Структура белка, определённая методом ЯМР[1].
Обозначения
Символы MONA_DIOCU
PDB 1BRZ , More structures
UniProt P56552

Браззеин — белок со сладким вкусом, выделяемый из плодов западно-африканского растения Pentadiplandra brazzeana. Впервые был выделен в Университете Висконсина-Мэдисона в 1994 году[2].

Браззеин встречается в межклеточном пространстве мякоти, окружающей семена плода. После пентадина, открытого в 1989 году, браззеин является вторым белком сладкого вкуса, найденным в плодах Pentadiplandra brazzeana[3].

Как и другие сладкие белки, обнаруженные в растениях, например монелин и тауматин, он значительно слаще привычных подстастителей (в 500—2000 раз слаще сахарозы)[4]. Фрукт имеет сладкий вкус для обезьян, шимпанзе и человека, но гориллы в силу мутации в рецепторах сладкого не воспринимают браззеин как сладкий и поэтому плодами растения не питаются[5][6] .

Традиционное использование[править | править код]

Кустарник Pentadiplandra brazzeana, из которого был выделен белок, произрастает в Габоне и Камеруне, где его плоды употребялись приматами и местными жителями на протяжении долгого времени. Благодаря браззеину и пентадину ягоды растения имеют сильный сладкий вкус. Африканские аборигены называют плоды «oubli» (от фр. забывать), потому что считается, что их вкус может заставить грудных детей забыть о молоке их матери.

Строение белка[править | править код]

Мономерный белок, состоящий из 54 аминокислотных остатков, является самым маленьким из сладких белков с молекулярной массой 6,5 кДа[2]. Аминокислотная последовательность браззеина, приведённая в базе данных белков Swiss-Prot, выглядит следующим образом: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY[7]

Структура браззеина была определена методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР) при рН 5,2 и 22°С. Браззеин имеет четыре равномерно распределенные дисульфидные связи и не содержит сульфгидрильных групп.

Трёхмерный анализ браззеина показал одну альфа-спираль и три антипараллельных бета-складки. Его структура не похожа ни на один из двух других сладких на вкус белков, монеллина и тауматина[8].

Однако недавнее трёхмерное исследование показывает, что эти три белка обладают похожими «сладкими пальцами», которые, как полагают, вызывают сладкий вкус[9].

Было обнаружено, что остатки 29-33 и 39-43, остаток 36, а также С-конец вносят вклад в сладкий вкус белка. Заряд белка также играет важную роль в его взаимодействии с рецептором сладкого вкуса[2].

С учётом этих факторов был синтезирован улучшенный браззеин, называемый pGlu-1-brazzein, который, как сообщалось, в два раза более сладкий, чем природный аналог[10].

Сладкие свойства[править | править код]

В пересчете на массу браззеин в 500—2000 раз слаще сахарозы по сравнению с 10 % сахарозой и 2 % раствором сахарозы соответственно[8].

Его сладкий вкус больше напоминает сахарозу, чем тауматин, с длительным послевкусием и небольшой задержкой (более длительной, чем у аспартама) в равносладком растворе[11].

Браззеин стабилен в широком диапазоне рН от 2,5 до 8[12] и устойчив к воздействию температуры 98 °С в течение 2 часов[2].

Использование в качестве подсластителя[править | править код]

Браззеин представляет собой альтернативу доступным низкокалорийным подсластителям. Как белок, он безопасен для диабетиков. Он также очень хорошо растворяется в воде (> 50 мг/мл)[12].

При смешивании с другими подсластителями, такими как аспартам и стевия, браззеин уменьшает побочное послевкусие и дополняет их вкус[13].

По вкусовым характеристикам он ближе к сахарозе, чем другие натуральные подсластители (кроме тауматина). В отличие от других белков, обладающих сладким вкусом, он выдерживает нагревание, что делает его более пригодным для промышленной обработки пищевых продуктов[14].

В лабораторных исследованиях сообщается о создании белка с использованием пептидного синтеза[8], а рекомбинантные белки были успешно получены с помощью E.coli.[15]

Техасские компании Prodigene и Nectar Worldwide были в числе лицензиатов на использование патентов Wisconsin Alumni Research Foundation на браззеин и добавили его методами генной инженерии в кукурузу. Такой браззеин может быть коммерчески извлечен из кукурузы посредством обычного помола. Примерно одна тонна кукурузы дает 1-2 килограмма браззеина. Его также можно вносить в растения, такие как пшеница, для производства предварительно подслащенных зерен, например для зерновых.[14]

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. PDB 2brz; Caldwell JE, Abildgaard F, Dzakula Z, Ming D, Hellekant G, Markley JL (June 1998). “Solution structure of the thermostable sweet-tasting protein brazzein”. Nat. Struct. Biol. 5 (6): 427—31. DOI:10.1038/nsb0698-427. PMID 9628478.
  2. 1 2 3 4 Ming D, Hellekant G (November 1994). “Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B”. FEBS Lett. 355 (1): 106—8. DOI:10.1016/0014-5793(94)01184-2. PMID 7957951.
  3. van der Wel H, Larson G, Hladik A, Hladik CM, Hellekant G, Glaser D (1989). “Isolation and characterization of pentadin, the sweet principle of Pentadiplandra brazzeana Baillon”. Chem. Senses. 14 (1): 75—79. DOI:10.1093/chemse/14.1.75.
  4. Sweet-tasting Proteins // Biopolymers: Polyamides and Complex Proteinaceous Materials II. — 8th. — Weinheim : Wiley-VCH, 2004. — P. 203–209. — ISBN 978-3-527-30223-9.
  5. Guevara EE, Veilleux CC, Saltonstall K, Caccone A, Mundy NI, Bradley BJ (Jul 2016). “Potential arms race in the coevolution of primates and angiosperms: brazzein sweet proteins and gorilla taste receptors”. American Journal of Physical Anthropology. 161 (1): 181—185. DOI:10.1002/ajpa.23046. PMID 27393125.
  6. “Gorillas may have evolved a way to beat a cheating berry plant”. New Scientist. Jul 23, 2016.
  7. UniProtKB/Swiss-Prot database entry #PP56552
  8. 1 2 3 Izawa H, Ota M, Kohmura M, Ariyoshi Y (July 1996). “Synthesis and characterization of the sweet protein brazzein”. Biopolymers. 39 (1): 95—101. DOI:10.1002/(SICI)1097-0282(199607)39:1<95::AID-BIP10>3.0.CO;2-B. PMID 8924630.
  9. Tancredi T, Pastore A, Salvadori S, Esposito V, Temussi PA (June 2004). “Interaction of sweet proteins with their receptor. A conformational study of peptides corresponding to loops of brazzein, monellin and thaumatin”. Eur. J. Biochem. 271 (11): 2231—40. DOI:10.1111/j.1432-1033.2004.04154.x. PMID 15153113.
  10. Assadi-Porter FM, Aceti DJ, Markley JL (April 2000). “Sweetness determinant sites of brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein”. Arch. Biochem. Biophys. 376 (2): 259—65. DOI:10.1006/abbi.2000.1726. PMID 10775411.
  11. Pfeiffer JF, Boulton RB, Noble AC (2000). “Modelling the sweetness response using time-intensity data”. Food Quality and Preference. 11 (1): 129—138. DOI:10.1016/S0950-3293(99)00036-1.
  12. 1 2 Birch, Gordon Gerard. Ingredients Handbook - Sweeteners (Ingredients Handbook Series). — Leatherhead Food Research Association, 2000. — ISBN 978-0-905748-90-0.
  13. Hellekant G, Danilova V (2005). “Brazzein a Small, Sweet Protein: Discovery and Physiological Overview”. Chem. Senses. 30 (Supplement 1): i88—i89. DOI:10.1093/chemse/bjh127. PMID 15738210.
  14. 1 2 Шаблон:US patent reference
  15. Assadi-Porter FM, Aceti DJ, Cheng H, Markley JL (April 2000). “Efficient production of recombinant brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein of plant origin”. Arch. Biochem. Biophys. 376 (2): 252—8. DOI:10.1006/abbi.2000.1725. PMID 10775410.