Гем C

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «Гем С»)
Перейти к навигации Перейти к поиску
Гем С
Heme c.svg
Общие
Хим. формула C₃₄H₃₆FeN₄O₄S₂
Рац. формула C34H36O4N4S2Fe
Физические свойства
Молярная масса 684,651 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 26598-29-8
PubChem
SMILES
InChI
ChEBI 60562
ChemSpider
Безопасность
NFPA 704
NFPA 704.svg
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Гем С — вид гема, отличается от гема B наличием тиольных групп.

История[править | править код]

Точная структура гема С была опубликована в середине XX-го века шведским биохимиком К. Г. Паулем.[1] Эта работа подтвердила верность формулы, предположенной ранее великим шведским биохимиком Хуго Теореллем. В 1975 году структура гема С была подтверждена экспериментально методами ядерного магнитного резонанса и инфракрасного излучения на восстановленной, Fe(II), форме гема.[2] Впервые структура гема С, включая абсолютную стереохимическую конфигурацию тиоэфирных связей, была показана для белка позвоночного[3], а ныне и для многих других гем-С-содержащих белков.

Свойства[править | править код]

Гем С отличается от гема В тем, что два боковых винильных радикала заменены двумя ковалентными тиоэфирными связями с ферментом. Эти связи не позволяют ему так легко отсоединится от холопротеина или цитохрома с по сравнению с гемом В, который может отсоединится от гемопротеиновых комплексов даже при мягких условиях. Это делает возможным существование неизмеримо большого числа различных структур цитохромов, выполняющих различные функции, и работающих в основном как переносчики электронов.

Количество молекул гема С, присоединённых к одной молекуле белка достаточно широко варьирует. Для клеток позвоночных животных действует правило: один белок — один гем, но у бактерий обычно бывает 2, 4, 5, 6 или даже 16 гемов С на один холопротеин. Считается, что определённое количество и взаиморасположение гемов, не только связано с функциями белка, но и абсолютно необходимы. Например, белки содержащие несколько гемов С участвуют во множественном переносе электронов, особенно важной является реакция 6-ти электронного восстановления, необходимая для восстановления атмосферного азота до двух молекул аммиака. Для бактериальных гемопротеинов характерно высокое соотношение гемов С к аминокислотам, поэтому внутренняя часть некоторых цитохромов с часто оказываются полностью упакованной большим количеством групп гемов, по сравнению с обычными гемопротеинами. Некоторые из них, обычно из одноклеточных организмов, могут содержать до пяти гемов С.[4] Ещё одним важным ферментом, содержащим гем С, является Коэнзим Q - цитохром c редуктаза.

Тиоэфирные связи, по видимому, многократно увеличивают функциональность холопротеинов. Обычно цитохромы с можно «точно настроить» на большое количество окислительно-восстановительных потенциалов, чем цитохромы b. Возможно именно по этой причине цитохром с практически вездесущ на всех уровнях жизни. Гем С также играет важную роль в апоптозе клеток, когда всего несколько цитоплазматических молекул цитохрома с, содержащих гем С, приводят к программируемой смерти клеток.[5]

Вдобавок к ковалентным связям, железо в геме С дополнительно координируется двумя аминокислотными цепями по 5-й и 6-й координационным связям,, что делает его шестикоординированным. Именно это позволяет железу в цитохроме менять свою валентность, в отличие от железа в гемоглобине, которое в независимости от присоединения или отдачи кислорода остаётся двухвалентным. Например, цитохром с млекопитающих и тунца содержит единственный гем С одновременно скоординированный цепями из гистидина и метионина[6]. Возможно именно из-за двух ковалентных связей, удерживающих гем, железо в геме С иногда лигируется аминогруппой лизина или даже водой.

Источники[править | править код]

  1. Paul, K.G.; Högfeldt, Erik; Sillén, Lars Gunnar; Kinell, Per-Olof (1950). “The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c”. Acta Chemica Scandinavica. 4: 239—244. DOI:10.3891/acta.chem.scand.04-0239.
  2. Caughey, W.S.; et al. (1975). “Heme A of Cytochrome c Oxidase”. Journal of Biological Chemistry. 250: 7602—7622.
  3. Takano T., Trus B.L., Mandel N., Mandel G., Kallai O.B., Swanson R., Dickerson R.E. (1977). “Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis”. Journal of Biological Chemistry. 252: 776—785. PMID 188826.
  4. Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase
  5. Bowman, S.E.J., Bren, K.L. (2008). “The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment”. Nat. Prod. Rep. 25 (6): 1118—1130. DOI:10.1039/b717196j. PMC 2654777. PMID 19030605.
  6. Yeh, S.R., Han, S., and Rousseau, D.L. (1998). “Cytochrome c folding and unfolding”. Accounts of Chemical Research. 31 (11): 727—735. DOI:10.1021/ar970084p.

См. также[править | править код]