Дезамидирование

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Дезамидирование — это химическая реакция, в которой амидная функциональная группа удаляется из органического соединения. В биохимии реакция играет важную роль в деградации белков, так как она повреждает амидосодержащие боковые цепи аминокислот аспарагина и глутамина.

В биохимической дезамидирующей реакции боковые цепи аспарагина атакуют следующую пептидную группу, образуя симметричное сукцинимид промежуточное соединение. Промежуточное соединение даёт два продукта его гидролиза: либо аспартат, либо изоаспартат, который является бета-аминокислотой. Этот процесс считается деамидированием из-за амида в боковой цепи аспарагина замененный карбоксильной группой. Тем не менее, подобная реакция может происходить в боковых цепях аспартата, приводя к частичному превращению в изоаспартат.

Кинетика дезамидирования[править | править код]

Деамидирующие реакции, предположительно, — один из факторов, ограничивающих полезный срок службы белков.

Дезамидирование происходит значительно быстрее, если чувствительная аминокислота имеет небольшой, гибкий остаток, такая как глицин, чье низкое стерическое препятствие покидает пептидную группу, открытую для атаки. Дезамидирование реакции также протекать значительно быстрее при повышенном значении рН (> 10) и температуры.

Литература[править | править код]

  • Clarke S. (1987) "Propensity for spontaneous succinimide formation from aspartyl and asparaginyl residues in cellular proteins", Int. J., Peptide Protein Res., 30, 808-821. PMID 3440704
  • Stephenson RC and Clarke S. (1989) "Succinimide Formation from Aspartyl and Asparaginyl Peptides as a Model for the Spontaneous Degradation of Proteins", J. Biol. Chem., 264, 6164-6170. PMID 2703484
  • Robinson NE, Robinson AB. Molecular Clocks: Deamidation of Asparaginyl and Glutaminyl Residues in Peptides and Proteins. Althouse Press: Cave Junction, Ore. OCLC 56978028

См. также[править | править код]