Интегрин альфа-9

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Интегрин альфа-9
Идентификаторы
Символ ITGA9 ; ALPHA-RLC; ITGA4L; RLC
Внешние ID OMIM: 603963 MGI104756 HomoloGene1664 ChEMBL: 3170 GeneCards: ITGA9 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ITGA9 gnf1h04097 s at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 3680 104099
Ensembl ENSG00000144668 ENSMUSG00000039115
UniProt Q13797 B8JK39
RefSeq (мРНК) NM_002207 NM_001113514
RefSeq (белок) NP_002198 NP_001106986
Локус (UCSC) Chr 3:
37.49 – 37.87 Mb
Chr 9:
118.61 – 118.9 Mb
Поиск в PubMed [1] [2]

Интегрин альфа-9 (α9) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA9, альфа-субъединица интегрина α9β1.

Функции[править | править код]

Интегрин альфа-9/бета-1 (α9β1) является рецептором для VCAM1, цитотактина и остеопонтина. Распознаёт аминокислотную последовательность A-E-I-D-G-I-E-L в цитотактине.[1] Вместе с интегринами αvβ3, αvβ6, α8β1 and α2β1 является рецептором нейтрофилов, обеспечивающим их миграцию, опосредованную VCAM-1 и тенасцином-C эндотелиальных клеток во время воспалительной реакции. [2]

Структура[править | править код]

Интегрин альфа-9 — крупный белок, состоит из 1006 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (952 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (33 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов и от 1 до 11 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив.

В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью.

Тканевая специфичность[править | править код]

Интегрин α9β1 экспрессирован в эпителии воздушных путей, в базальном слое сквамозного эпителия, на гладкомышечных клетках, клетках скелетных мышц и гепатоцитах. Высокий уровень экспрессии в эмбриональных лёгких и в опухолевых клетках лёгких.

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. Uniprot database entry for ITGA9 (accession number Q13797)
  2. Taooka Y, Chen J, Yednock T, Sheppard D (April 1999). «The integrin alpha9beta1 mediates adhesion to activated endothelial cells and transendothelial neutrophil migration through interaction with vascular cell adhesion molecule-1». J. Cell Biol. 145 (2): 413–20. PMID 10209034.

Библиография[править | править код]

  • Yokasaki Y, Sheppard D (May 2000). «Mapping of the cryptic integrin-binding site in osteopontin suggests a new mechanism by which thrombin can regulate inflammation and tissue repair». Trends Cardiovasc. Med. 10 (4): 155–9. PMID 11239795.
  • Evans JP (2001). «Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization.». Bioessays 23 (7): 628–39. DOI:10.1002/bies.1088. PMID 11462216.
  • Yamakawa K, Takahashi T, Horio Y, et al. (1993). «Frequent homozygous deletions in lung cancer cell lines detected by a DNA marker located at 3p21.3-p22.». Oncogene 8 (2): 327–30. PMID 8381220.
  • Yokosaki Y, Monis H, Chen J, Sheppard D (1996). «Differential effects of the integrins alpha9beta1, alphavbeta3, and alphavbeta6 on cell proliferative responses to tenascin. Roles of the beta subunit extracellular and cytoplasmic domains.». J. Biol. Chem. 271 (39): 24144–50. DOI:10.1074/jbc.271.39.24144. PMID 8798654.
  • Yokosaki Y, Matsuura N, Sasaki T, et al. (2000). «The integrin alpha(9)beta(1) binds to a novel recognition sequence (SVVYGLR) in the thrombin-cleaved amino-terminal fragment of osteopontin.». J. Biol. Chem. 274 (51): 36328–34. DOI:10.1074/jbc.274.51.36328. PMID 10593924.
  • Young BA, Taooka Y, Liu S, et al. (2002). «The cytoplasmic domain of the integrin alpha9 subunit requires the adaptor protein paxillin to inhibit cell spreading but promotes cell migration in a paxillin-independent manner.». Mol. Biol. Cell 12 (10): 3214–25. PMID 11598204.
  • Eto K, Huet C, Tarui T, et al. (2002). «Functional classification of ADAMs based on a conserved motif for binding to integrin alpha 9beta 1: implications for sperm-egg binding and other cell interactions.». J. Biol. Chem. 277 (20): 17804–10. DOI:10.1074/jbc.M200086200. PMID 11882657.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932.
  • Majumdar M, Tarui T, Shi B, et al. (2004). «Plasmin-induced migration requires signaling through protease-activated receptor 1 and integrin alpha(9)beta(1).». J. Biol. Chem. 279 (36): 37528–34. DOI:10.1074/jbc.M401372200. PMID 15247268.
  • Chen C, Young BA, Coleman CS, et al. (2004). «Spermidine/spermine N1-acetyltransferase specifically binds to the integrin alpha9 subunit cytoplasmic domain and enhances cell migration.». J. Cell Biol. 167 (1): 161–70. DOI:10.1083/jcb.200312166. PMID 15479742.
  • Vlahakis NE, Young BA, Atakilit A, Sheppard D (2005). «The lymphangiogenic vascular endothelial growth factors VEGF-C and -D are ligands for the integrin alpha9beta1.». J. Biol. Chem. 280 (6): 4544–52. DOI:10.1074/jbc.M412816200. PMID 15590642.
  • Yokosaki Y, Tanaka K, Higashikawa F, et al. (2005). «Distinct structural requirements for binding of the integrins alphavbeta6, alphavbeta3, alphavbeta5, alpha5beta1 and alpha9beta1 to osteopontin.». Matrix Biol. 24 (6): 418–27. DOI:10.1016/j.matbio.2005.05.005. PMID 16005200.
  • Gulubova M, Vlaykova T (2006). «Immunohistochemical assessment of fibronectin and tenascin and their integrin receptors alpha5beta1 and alpha9beta1 in gastric and colorectal cancers with lymph node and liver metastases.». Acta Histochem. 108 (1): 25–35. DOI:10.1016/j.acthis.2005.12.001. PMID 16430945.

Ссылки[править | править код]