Интегрин альфа-V

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Интегрин альфа-V
PDB 1jv2 EBI.jpg
Структура белка ITGAV
Обозначения
Символы ITGAV; CD51, MSK8, VNRA
Entrez Gene 3685
HGNC 6150
OMIM 193210
RefSeq NM_001144999
UniProt P06756
Другие данные
Локус 2-я хр., 2q31 -q32

Интегрин альфа-V (αV, CD51) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGAV.

Функции[править | править исходный текст]

Интегрины с альфа-V являются рецепторами для витронектина, цитотактина, фибронектина, фибриногена, ламинина, металлопротеазы матрикса 2, остеопонтина, остеомодулина, протромбина, тромбоспондина, и фактора фон Виллебранда. Распознают специфическую аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфецирования взаоимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливет ангиогенез в саркоме Капоши. [1]

Входит в гетеродимерный комплекс с бета-субъединицей. Интегрин альфа-V состоит из тяжёлой и лёгкой цепей, связанных дисульфидной связью. Интегрин альфа-V образует димер с интегринами бета-1, бета-3, бета-5, бета-6 или бета-8. Альфа-V/бета-6 связывается с вирусным белком VP1 вируса ящура (FMDV) и служит рецептором вируса. Является рецептором вирусных капсидных белков A9 и B1 вирусов Коксаки. Взаимодействует с внутриклеточным белком RAB25.

Интегрины с альфа-V участвуют во многих процессах развития эмбриона, в ангиогенезе и остеопорозе.

Структура[править | править исходный текст]

Интегрин альфа-V — крупный белок, состоит из 1018 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 116,0 кДа. N-концевой участок (962 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (32 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов и GFFKR мотив, от 4 до 13 участков N-гликозилирования. В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярный участок вырезается и образовавшиеся тяжёлая и лёгкая цепи оказываются связаны только дисульфидной связью.

См.также[править | править исходный текст]

Примечания[править | править исходный текст]

Библиография[править | править исходный текст]

  • Mamuya FA, Duncan MK (August 2011). «αV integrins and TGF-β induced EMT; a circle of regulation». J. Cell. Mol. Med.. DOI:10.1111/j.1582-4934.2011.01419.x. PMID 21883891.
  • Horton MA (1997). «The alpha v beta 3 integrin "vitronectin receptor".». Int. J. Biochem. Cell Biol. 29 (5): 721–5. DOI:10.1016/S1357-2725(96)00155-0. PMID 9251239.
  • Porter JC, Hogg N (1999). «Integrins take partners: cross-talk between integrins and other membrane receptors.». Trends Cell Biol. 8 (10): 390–6. DOI:10.1016/S0962-8924(98)01344-0. PMID 9789327.
  • Sajid M, Stouffer GA (2002). «The role of alpha(v)beta3 integrins in vascular healing.». Thromb. Haemost. 87 (2): 187–93. PMID 11858476.
  • Cooper CR, Chay CH, Pienta KJ (2002). «The role of alpha(v)beta(3) in prostate cancer progression.». Neoplasia 4 (3): 191–4. DOI:10.1038/sj/neo/7900224. PMID 11988838.
  • Cacciari B, Spalluto G (2005). «Non peptidic alphavbeta3 antagonists: recent developments.». Curr. Med. Chem. 12 (1): 51–70. PMID 15638730.

Ссылки[править | править исходный текст]