Кристаллизующийся фрагмент иммуноглобулина

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Фермент папаин разрезает мономеры иммуноглобулинов на два Fab и один Fc

Кристаллизующийся фрагмент иммуноглобулина (англ. fragment crystallizable region, Fc region, Fc) — концевая часть молекулы иммуноглобулина, которая взаимодействует с Fc-рецептором на поверхности клетки и с некоторыми белками системы комплемента. Данное свойство позволяет антителам активировать иммунную систему. Fc-участок изотипов IgG, IgA и IgD состоит из двух одинаковых белковых фрагментов, соответственно, второго и третьего константных доменов двух тяжелых цепей; в случае изотипов IgM и IgE Fc содержит три константных домена тяжелых цепей (домены CH 2-4) в каждой полипептидной цепочке.[1]

Другая часть антитела называется Fab (от англ. Fragment antigen binding), и состоит из вариабельных участков, которые определяют специфичность мишени, которую связывает антитело. Напротив, Fc всех антител одного класса одинаковы и константны. Отсюда происходит неправильное объяснение происхождения термина Fc как «fragment constant region».

Функция[править | править код]

Fc связывается с различными клеточными рецепторами и белками системы комплемента. Таким путём достигаются некоторые физиологические эффекты иммуноглобулинов — опсонизация, лизис клеток, дегрануляция тучных клеток, базофилов и эозинофилов.

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. Janeway C. A., Jr. et al. Immunobiology (англ.). — 5th ed.. — Garland Publishing  (англ.), 2001. — ISBN 9780815336426.