Лецитинхолестеринацилтрансфераза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Лецитинхолестеринацилтрансфераза
Обозначения
Символы LCAT
Entrez Gene 3931
HGNC 6522
OMIM 606967
RefSeq NM_000229
UniProt P04180
Другие данные
Шифр КФ 2.3.1.43
Локус 16-я хр., 16q22.1
Wikidata-logo S.svg Информация в Викиданных ?

Лецитинхолестеринацилтрансфераза, или фосфатидилхолинстерол O-трансфераза (ЛХАТ, КФ 2.3.1.43, англ. Lecithin-cholesterol acyltransferase, LCAT) — фермент, превращающий свободный холестерин липопротеинов высокой плотности, в эфиры холестерина, являющиеся более гидрофобной формой холестерина, тип ацилтрансферазы.

Роль[править | править код]

ЛХАТ является ферментом метаболизма липопротеинов. ЛХАТ связан с поверхностью липопротеинов высокой плотности, которые содержат аполипопротеин A1 — активатор этого фермента. Холестерин, превращённый в эфиры холестерина, благодаря высокой гидрофобности перемещается с поверхности липопротеина в ядро, освобождая место на поверхности частицы для захвата нового свободного холестерина. Таким образом, эта реакция является исключительно важной для процесса очищения периферических тканей от холестерина (обратный транспорт холестерина). Частица ЛПВП в результате увеличивается в диаметре или в случае насцентных ЛПВП превращается из дисковидной в сферическую.

Недостаточность ЛХАТ[править | править код]

Недостаточность ЛХАТ является рецессивным наследственным метаболическим заболеванием, вызванным нарушением гена фермента. Характеризуется накоплением холестерина в организме. При полном нарушении активности ЛХАТ развивается помутнение роговицы, протеинурия и почечная недостаточность. При частичной недостаточности развивается только помутнение роговицы (т.н. заболевание «рыбьих глаз»).

См.также[править | править код]

Ссылки[править | править код]

  • Dobiásová M., Frohlich J. Advances in understanding of the role of lecithin cholesterol acyltransferase (LCAT) in cholesterol transport. (англ.) // Clin Chim Acta (англ.) : journal. — 1999. — Vol. 286, no. 1—2. — P. 257—271.