Металлотионеин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Структура бета-E-домена металлотионеина Ec-1 из пшеницы.

Металлотионеин (англ. Metallothionein) — семейство низкомолекулярных белков с высоким содержанием цистеина. Молекулярная масса варьирует от 500 Да до 14 кДа. Белки локализуются на мембране аппарата Гольджи. Металлотионеины способны связывать как физиологические (цинк, медь, селен), так и ксенобиотические (кадмий, ртуть, серебро, мышьяк и др.) тяжёлые металлы. Связывание тяжёлых металлов обеспечивается наличием тиольных групп остатков цистеинов, которые составляют около 30% от всего аминокислотного состава.[1]

Металлотионеины были обнаружены в 1957 году при выделении белков, связывающих кадмий, из коркового вещества почек лошади.[2] Хотя функции металлотионеинов полностью не выяснены, эти белки участвуют в защите от интоксикации тяжёлыми металлами, играют роль в регуляции физиологических тяжёлых металлов цинка и меди и обеспечивают защиту от окислительного стресса. У человека существует 4 изоформы металлотионеинов: металлотионеины 1, 2, 3 и 4, причём металлотионеин 1 экспрессируется 9 отдельными генами (подтипы A, B, E, F, G, H, L, M, X). Большие количества этих белков синтезируется в печени и почках. Синтез зависит от уровня в пище цинка, меди и селена, а также аминокислот гистидина и цистеина.

Примечания[править | править код]

  1. Metallothioneins and Related Chelators. — Cambridge : RSC Publishing, 2009. — Vol. 5. — ISBN 978-1-84755-899-2.
  2. Margoshes, M. and B.L. Vallee (1957). “A cadmium protein from equine kidney cortex”. Journal of American Chemical Society. 79 (17): 4813. DOI:10.1021/ja01574a064.

Литература[править | править код]

Ссылки[править | править код]