Миелопероксидаза

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Миелопероксидаза
Myeloperoxidase.png
Структура человеческой миелопероксидазы.[1]
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволMPO
Внешние IDOMIM: 606989 MGI97137 HomoloGene55450 ChEMBL: 2439 GeneCards: MPO Gene
номер EC1.11.2.2
Профиль экспрессии РНК
PBB GE MPO 203948 s at tn.png
PBB GE MPO 203949 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez435317523
EnsemblENSG00000005381ENSMUSG00000009350
UniProtP05164P11247
RefSeq (мРНК)NM_000250NM_010824
RefSeq (белок)NP_000241NP_034954
Локус (UCSC)Chr 17:
56.35 – 56.36 Mb
Chr 11:
87.79 – 87.8 Mb
Поиск в PubMed[1][2]


Миелопероксидаза (англ. Myeloperoxidase, КФ 1.11.1.7) — это фермент лизосом нейтрофилов, относится к гем-содержащим белкам. Миелопероксидаза образует гипохлорит-анион, который, будучи сильным окислителем, обладает неспецифическим бактерицидным действием. Однако при многих воспалительных заболеваниях (фиброз, ревматоидный артрит) нейтрофильная миелопероксидаза способна вызвать повреждение ткани. Миелопероксидаза повышается в крови при воспалительном процессе в артериях, который часто вызывает разрушение жировых атеросклеротических отложений в стенке сосуда и последующий тромбоз. Поэтому миелопероксидаза является одним из наиболее точных[источник не указан 3079 дней] диагностических параметров риска инфаркта или инсульта.

Реакция[править | править код]

В присутствии перекиси водорода миелопероксидаза окисляет анион хлора до гипохлорита, обладающего сильным антибактериальным действием за счёт вызываемого оксидативного стресса.

H2O2 + Cl → H2O + OCl

Примечания[править | править код]

  1. PDB 1D7W; Blair-Johnson M, Fiedler T, Fenna R (November 2001). «Human myeloperoxidase: structure of a cyanide complex and its interaction with bromide and thiocyanate substrates at 1.9 Å resolution». Biochemistry 40 (46): 13990–7. DOI:10.1021/bi0111808. PMID 11705390.