Сериновые протеазы

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Трипсин — типичная сериновая протеаза

Сериновые протеазы, также сериновые эндопептидазы (КФ 3.4.21) — группа ферментов, катализирующих процесс деградации (протеолиз) белков на составлющие их молекулы α-аминокислот посредством гидролиза пептидной связи. Основное отличие от других протеаз — наличие в своём активном центре аминокислоты серина.

Сериновые протеазы содержатся как в многоклеточных, так и в одноклеточных организмах, они есть как у эукариот, так и у прокариот. Их подразделяют на кланы по особенностям структуры, а кланы в свою очередь делятся на семейства, члены которых имеют схожие последовательности.

Некоторые ингибиторы сериновых эндопептидаз (к примеру, Нарлапревир) имеют клиническое значение, так как обладают способностью подавлять репликацию вирусов.

Литература[править | править код]

  • «Анализ распределения и доменной архитектуры пяти семейств сериновых протеаз в геномах эукариот». Tripathi LP, Sowdhamini R (2008). “Genome-wide survey of prokaryotic serine proteases: analysis of distribution and domain architectures of five serine protease families in prokaryotes”. BMC Genomics. 9: 549. DOI:10.1186/1471-2164-9-549. PMC 2605481. PMID 19019219.