Синтаза жирных кислот

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Синтаза жирных кислот
Protein FASN PDB 1xkt.png
PDB rendering based on 1xkt.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволFASN ; FAS; OA-519; SDR27X1
Внешние IDOMIM: 600212 MGI95485 HomoloGene55800 ChEMBL: 4158 GeneCards: FASN Gene
номер EC1.1.1.100
Профиль экспрессии РНК
PBB GE FASN 212218 s at tn.png
PBB GE FASN 217006 x at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez219414104
EnsemblENSG00000169710ENSMUSG00000025153
UniProtP49327P19096
RefSeq (мРНК)NM_004104NM_007988
RefSeq (белок)NP_004095NP_032014
Локус (UCSC)Chr 17:
82.08 – 82.1 Mb
Chr 11:
120.81 – 120.82 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Синтазы жирных кислот (СЖК; КФ 2.3.1) — мультифункциональные ферменты или макромолекулярные комплексы, синтезирующие жирные кислоты. Синтазы содержат несколько ферментативных доменов, которые составляют «сборочную линию», формирующую из простых блоков (ацетил-кофермент A и малонил-кофермент A) молекулу той или иной жирной кислоты.

Типы[править | править код]

Существует два типа синтаз жирных кислот.

  • Тип I обнаружен у животных и грибов и представляет собой один полипептид с несколькими структурными доменами, обладающими определёнными функциональными свойствами.
  • Тип II найден у бактерий и в пластидах растений. Это система монофункциональных ферментов, которые поочерёдно осуществляют удлинение жирнокислотной цепи и её восстановление.

Структура[править | править код]

Синтазы жирных кислот млекопитающих являются димерными белками и состоят из двух одинаковых полипептидных цепей. Каждый мономер включает 3 каталитических домена на N-конце (кетоацилсинтаза (KS), малонил-ацетилтрансфераза (MAT) и дегидратаза (DH)) и 4 домена на C-конце (еноилредуктаза (ER), кетоацилредуктаза (KR), ацилпереносящий белок (ACP) и тиоэстераза (TE)). Эти два структурных кластера разделены большим центральным регионом (около 600 аминокислот).

См. также[править | править код]

Литература[править | править код]

  • Wakil SJ (1989). «Fatty acid synthase, a proficient multifunctional enzyme». Biochemistry 28 (11): 4523–30. DOI:10.1021/bi00437a001. PMID 2669958.
  • (2004) «Fatty acid synthase: a metabolic oncogene in prostate cancer?». J. Cell. Biochem. 91 (1): 47–53. DOI:10.1002/jcb.10708. PMID 14689581.
  • Lejin D (1978). «[Viscosimetry in clinical practice]». Med. Pregl. 30 (9–10): 477–82. PMID 600212.
  • Wronkowski Z (1976). «[Cancer diagnosis of the respiratory system]». Pielȩgniarka i połozna (12): 7–8. PMID 1044453.
  • (1995) «Human fatty acid synthase mRNA: tissue distribution, genetic mapping, and kinetics of decay after glucose deprivation». J. Lipid Res. 36 (7): 1507–21. PMID 7595075.
  • (1994) «Fatty acid synthesis: a potential selective target for antineoplastic therapy». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (14): 6379–83. DOI:10.1073/pnas.91.14.6379. PMID 8022791.
  • (1996) «Human fatty-acid synthase gene. Evidence for the presence of two promoters and their functional interaction». J. Biol. Chem. 271 (23): 13584–92. DOI:10.1074/jbc.271.23.13584. PMID 8662758.
  • (1997) «Expression of fatty acid synthase is closely linked to proliferation and stromal decidualization in cycling endometrium». Int. J. Gynecol. Pathol. 16 (1): 45–51. DOI:10.1097/00004347-199701000-00008. PMID 8986532.
  • (1997) «Human fatty acid synthase: assembling recombinant halves of the fatty acid synthase subunit protein reconstitutes enzyme activity». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (23): 12326–30. DOI:10.1073/pnas.94.23.12326. PMID 9356448.
  • (2000) «Fatty acid synthase is expressed mainly in adult hormone-sensitive cells or cells with high lipid metabolism and in proliferating fetal cells». J. Histochem. Cytochem. 48 (5): 613–22. DOI:10.1177/002215540004800505. PMID 10769045.
  • (2000) «Identification of a novel FAS/ER-alpha fusion transcript expressed in human cancer cells». Biochim. Biophys. Acta 1493 (3): 373–7. DOI:10.1016/s0167-4781(00)00202-5. PMID 11018265.
  • (2000) «FIST/HIPK3: a Fas/FADD-interacting serine/threonine kinase that induces FADD phosphorylation and inhibits fas-mediated Jun NH(2)-terminal kinase activation». J. Exp. Med. 192 (8): 1165–74. DOI:10.1084/jem.192.8.1165. PMID 11034606.
  • (2001) «Human fatty acid synthase: role of interdomain in the formation of catalytically active synthase dimer». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (6): 3104–8. DOI:10.1073/pnas.051635998. PMID 11248039.
  • (2002) «Quaternary structure of human fatty acid synthase by electron cryomicroscopy». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (1): 138–43. DOI:10.1073/pnas.012589499. PMID 11756679.
  • (2002) «Direct and indirect mechanisms for regulation of fatty acid synthase gene expression by liver X receptors». J. Biol. Chem. 277 (13): 11019–25. DOI:10.1074/jbc.M111041200. PMID 11790787.
  • (2002) «Domain movements in human fatty acid synthase by quantized elastic deformational model». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (12): 7895–9. DOI:10.1073/pnas.112222299. PMID 12060737.
  • (2003) «Polyunsaturated fatty acids decrease the expression of sterol regulatory element-binding protein-1 in CaCo-2 cells: effect on fatty acid synthesis and triacylglycerol transport». Biochem. J. 368 (Pt 3): 855–64. DOI:10.1042/BJ20020731. PMID 12213084.

Ссылки[править | править код]