Пептидная связь: различия между версиями

Перейти к навигации Перейти к поиску
2404 байта добавлено ,  9 месяцев назад
нет описания правки
Нет описания правки
Нет описания правки
[[Файл:Peptidformationball rus.svg|300px|thumb|Схема образования пептидной связи.]]
[[Файл:Protein backbone PhiPsiOmega drawing.svg|мини|Основные двугранные углы φ и ψ (и ω). ]]
 
'''Пептидная связь''' — вид амидной связи, возникающей при образовании [[белок|белков]] и [[пептиды|пептидов]] в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH<SUB>2</SUB>) одной [[аминокислота|аминокислоты]] с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
 
* 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
* '''H''' и '''O''' в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.
* В случае полипептида вращение возможно вокруг связи около азота (N-C, угол вращения обозначен как ψ) или между углеродами каждого пептидного звена (C-C, угол вращения обозначен как φ), но невозможно в месте соединения звеньев из-за их частично двойного характера связи.
* Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
 
== Конформация полипептидов ==
Углы φ и ψ могут принимать различные значения, и число возможных пространственных конфигураций для полипептидной цепи может быть бесконечно большим. Однако в реальных условиях ряд конфигураций не реализуется из-за пространственных затруднений.
 
В пределах стерически дозволенных углов φ и ψ наиболее вероятна такая конфигурация пептидной цепи, при которой потенциальная энергия системы минимальна. Выигрыш потенциальной энергии происходит в результате целого ряда взаимодействий между атомами и атомными группами внутри полипептидной цепи (нековалентные взаимодействия, дипольные взаимодействия, торсионный потенциал).
 
Существует некоторое минимальное расстояние между центрами атомов, при котором их дальнейшее сближение невозможно. Эти расстояния, оценены в основном по данным кристаллографии<ref>{{Статья|ссылка=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0022283663800236|заглавие=Stereochemistry of polypeptide chain configurations|год=1963-07-01|язык=en|издание=Journal of Molecular Biology|том=7|выпуск=1|страницы=95–99|issn=0022-2836|doi=10.1016/S0022-2836(63)80023-6}}</ref>.
 
Для обнаружения белков и [[пептиды|пептидов]], а также их количественного определения в растворе используют [[биуретовая реакция|биуретовую реакцию]].
 
== СсылкиПримечания ==
 
{{org-chem-stub}}{{Примечания}}{{нет ссылок|дата=7 июля 2014}}
{{org-chem-stub}}
{{нет ссылок|дата=7 июля 2014}}
 
[[Категория:Химическая связь]]

Навигация