Аспарагиназа: различия между версиями
[отпатрулированная версия] | [отпатрулированная версия] |
Rubinbot (обсуждение | вклад) м r2.5.4) (робот добавил: es:L-Asparaginasa |
Нет описания правки |
||
Строка 1: | Строка 1: | ||
'''L-аспарагина́за''' ([[Шифр КФ|КФ]] [http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?3.5.1.1 3.5.1.1]), ''L-Аспарагин амидогидролаза'') — [[фермент]] класса гидролаз, катализирующий [[гидролиз]] преимущественно [[аспарагин|L-аспарагина]] |
'''L-аспарагина́за''' ([[Шифр КФ|КФ]] [http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?3.5.1.1 3.5.1.1]), ''L-Аспарагин амидогидролаза'') — [[фермент]] класса гидролаз, катализирующий [[гидролиз]] преимущественно [[аспарагин|L-аспарагина]]. Применяется как противоопухолевое цитостатическое средство в терапии некоторых [[лейкоз]]ов, а также при приготовлении пищи. |
||
== Строение == |
== Строение == |
Версия от 21:40, 27 июня 2011
L-аспарагина́за (КФ 3.5.1.1), L-Аспарагин амидогидролаза) — фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз преимущественно L-аспарагина. Применяется как противоопухолевое цитостатическое средство в терапии некоторых лейкозов, а также при приготовлении пищи.
Строение
Аспарагиназа является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой по различным данным от 140 до 150 кДа. Каждый мономер состоит примерно из 330 аминокислотных остатков, образующих 14 β-складок и 8 α-спиралей, которые формируют два легкоразличимых домена: N-концевой большего размера и C-концевой. Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для большинства бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма.
Механизм действия
Многочисленные работы, проведенные с целью прояснения механизма действия L-аспарагиназы, показали двухэтапный пинг-понг механизм, такой же как и у сериновой протеазы с единственным исключением, что в качестве нуклеофила у L-аспарагиназы выступает не серин (Ser), а треонин (Thr), расположенный в области подвижной петли активного центра. По положению подвижной петли различают две основные конформации: закрытую и открытую. Связывание субстрата с активным центром инициирует переход подвижной петли в закрытую конформацию, тем самым сближая катализирующий нуклеофил с субстратом.
Расщепление аспарагина приводит к уменьшению его переплазматической концентрации. В нормальных клетках для восстановления уровня аспарагина запускается работа аспарагинсинтетазы; в лейкозных клетках экспрессия аспарагинсинтетазы снижена. Таким образом, аспарагиназа за счет расщепления аспарагина способна блокировать белковый синтез, тем самым вызывая апоптоз клеток опухоли.
Это заготовка статьи по биохимии. Помогите Википедии, дополнив её. |
Для улучшения этой статьи желательно:
|