Тетрамер

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Гемоглобин человека как пример тетрамера. Субъединицы α и β покрашены красным и синим цветами соответственно

Тетраме́р — это олигомерная молекула, состоящая из четырёх субъединиц-мономеров. Примером тетрамера из неорганической химии может служить этоксид титана[en] с эмпирической формулой Ti(OCH3)4. Это вещество тетрамерно в твёрдом состоянии, и тетрамер этоксида титана имеет формулу Ti4(OCH3)16[1]. Пример тетрамера из органической химии — кобофенол А[en]. Это соединение состоит из четырёх молекул ресвератрола[2][3].

В биохимии тетрамером называют биомолекулу, состоящую из четырёх единиц. Если эти единицы одинаковы, то говорят о гомотетрамере[4] (например, гомотетрамером является конкавалин A[5]), в противном случае молекулу называют гетеротетрамером[6] (например, гемоглобин является гетеротетрамером[7]). Субъединицы в составе гетеротетрамера могут быть схожи, как в случае гемоглобина, или совершенно различны, как в случае иммуноглобулинов. Различные субъединицы в составе гетеротетрамера могут иметь разную активность, как в случае биотин-связывающих субъединиц авидина[8], или одинаковые функциональные свойства, как в случае гемоглобина, все четыре субъединицы которого связывают кислород. Связывание мономеров в белковых тетрамерах[en] обеспечивается нековалентными взаимодействиями[en]: водородными связями, электростатическими и гидрофобными взаимодействиями[9].

В 1996 году Альтман и Дэвис предложили использовать тетрамерные белки для определения характеристик Т-лимфоцитов для их изоляции для дальнейшего анализа. Этот метод получил название тетрамерный анализ[en]. Тетрамеры были успешно использованы для получения новых знаний о реакции Т-лимфоцитов на вирусы и злокачественные опухоли[10].

Примечания[править | править код]

  1. Wright D. A., Williams D. A. The crystal and molecular structure of titanium tetramethoxide (англ.) // Acta Crystallographica Section B Structural Crystallography and Crystal Chemistry. — 1968. — 15 August (vol. 24, no. 8). — P. 1107—1114. — ISSN 0567-7408. — doi:10.1107/S0567740868003766. [исправить]
  2. Shu N., Zhou H., Hu C. Simultaneous determination of the contents of three stilbene oligomers in Caragana sinica collected in different seasons using an improved HPLC method. (англ.) // Biological & Pharmaceutical Bulletin. — 2006. — April (vol. 29, no. 4). — P. 608—612. — doi:10.1248/bpb.29.608. — PMID 16595888. [исправить]
  3. Li Liya, Henry Geneive E., Seeram Navindra P. Identification and Bioactivities of Resveratrol Oligomers and Flavonoids from Carex folliculata Seeds (англ.) // Journal of Agricultural and Food Chemistry. — 2009. — 26 August (vol. 57, no. 16). — P. 7282—7287. — ISSN 0021-8561. — doi:10.1021/jf901716j. [исправить]
  4. GO term: protein homotetramerization (недоступная ссылка). YeastGenome. Дата обращения 14 мая 2011. Архивировано 27 сентября 2011 года.
  5. Hardman K. D., Ainsworth C. F. Structure of concanavalin A at 2.4-A resolution. (англ.) // Biochemistry. — 1972. — 19 December (vol. 11, no. 26). — P. 4910—4919. — doi:10.1021/bi00776a006. — PMID 4638345. [исправить]
  6. GO term: protein heterotetramerization (недоступная ссылка). YeastGenome. Дата обращения 14 мая 2011. Архивировано 27 сентября 2011 года.
  7. Hemoglobin.
  8. GREEN NM. AVIDIN. 1. THE USE OF (14-C)BIOTIN FOR KINETIC STUDIES AND FOR ASSAY. (англ.) // The Biochemical Journal. — 1963. — December (vol. 89). — P. 585—591. — doi:10.1042/bj0890585. — PMID 14101979. [исправить]
  9. Hellgren M., Kaiser C., de Haij S., Norberg A., Höög J. O. A hydrogen-bonding network in mammalian sorbitol dehydrogenase stabilizes the tetrameric state and is essential for the catalytic power. (англ.) // Cellular And Molecular Life Sciences : CMLS. — 2007. — December (vol. 64, no. 23). — P. 3129—3138. — doi:10.1007/s00018-007-7318-1. — PMID 17952367. [исправить]
  10. Lee P. P. Tetramer Analysis (англ.) // Measuring Immunity. Basic Biology and Clinical Assessment. — 2005. — P. 268—276. — doi:10.1016/B978-012455900-4/50284-1.