Тимопоэтин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Тимопоэтин
Protein TMPO PDB 1gjj.png
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволTMPO ; CMD1T; LAP2; LEMD4; PRO0868; TP
Внешние IDOMIM: 188380 MGI106920 HomoloGene31144 GeneCards: TMPO Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE TMPO 209753 s at tn.png
PBB GE TMPO 209754 s at tn.png
PBB GE TMPO 203432 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez711221917
EnsemblENSG00000120802ENSMUSG00000019961
UniProtP42166Q61029
RefSeq (мРНК)NM_001032283NM_001080129
RefSeq (белок)NP_001027454NP_001073598
Локус (UCSC)Chr 12:
98.91 – 98.94 Mb
Chr 10:
91.15 – 91.17 Mb
Поиск в PubMed[1][2]


Тимопоэтин (англ. thymopoietin) — это ген человека[1] и его белковый продукт, гормон, который синтезируется в клетках тимуса и принимает участие в контроле дифференцировки Т-лимфоцитов кластера дифференцировки CD90. Пре-мРНК гена тимопоэтина подвергается альтернативному сплайсингу, при этом образуются три различных мРНК, и соответственно, три формы белка—массой 75 кДа (альфа-форма), 51 кДа (бета-форма) и 39 кДа (гамма-форма), которые экспрессируются во всех клетках. Ген тимопоэтина человека локализован на двенадцатой хромосоме (участок 12q22) и состоит из восьми экзонов.

Альфа-форма белка представлена в ядре лимфоцитов, в то время как бета- и гамма-формы локализованы в ядерной мембране. Бета-форма белка является гомологом мышиного белка LAP2 (полипептид, связанный ламиной 2), который играет роль в регуляции ядерной архитектуры, связывая ламин В1 и хромосомы. Данное взаимодействие регулируется в ходе митоза путём фосфорилирования.

Примечания[править | править код]

Литература[править | править код]

  • Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW, Mathew S, Siekierka JJ, Goldstein G (1995). “Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2”. Genomics. 28 (2): 198—205. DOI:10.1006/geno.1995.1131. PMID 8530026.
  • Dechat T, Vlcek S, Foisner R (2000). “Review: lamina-associated polypeptide 2 isoforms and related proteins in cell cycle-dependent nuclear structure dynamics”. J. Struct. Biol. 129 (2–3): 335—45. DOI:10.1006/jsbi.2000.4212. PMID 10806084.
  • Twomey JJ, Goldstein G, Lewis VM; et al. (1977). “Bioassay determinations of thymopoietin and thymic hormone levels in human plasma”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (6): 2541—5. DOI:10.1073/pnas.74.6.2541. PMID 302007.
  • Heavner GA, Audhya T, Goldstein G (1990). “Peptide analogs of thymopentin distinguish distinct thymopoietin receptor specificities on two human T cell lines”. Regul. Pept. 27 (2): 257—62. DOI:10.1016/0167-0115(90)90044-W. PMID 2158125.
  • Audhya T, Schlesinger DH, Goldstein G (1987). “Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (11): 3545—9. DOI:10.1073/pnas.84.11.3545. PMID 3473468.
  • Fuccello A, Audhya T, Talle MA, Goldstein G (1984). “Immunoassay for bovine serum thymopoietin: discrimination from splenin by monoclonal antibodies”. Arch. Biochem. Biophys. 228 (1): 292—8. DOI:10.1016/0003-9861(84)90070-5. PMID 6364989.
  • Harris CA, Andryuk PJ, Cline S; et al. (1994). “Three distinct human thymopoietins are derived from alternatively spliced mRNAs”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (14): 6283—7. DOI:10.1073/pnas.91.14.6283. PMID 7517549.
  • Hara H, Hayashi K, Ohta K; et al. (1995). “A new thymopoietin precursor gene from human thymus”. Biochem. Mol. Biol. Int. 34 (5): 927—33. PMID 7703909.
  • Goldstein G, Schlesinger DH, Audhya T (1994). “Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (13): 6249. DOI:10.1073/pnas.91.13.6249. PMID 8016147.
  • Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW; et al. (1996). “Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2”. Genomics. 28 (2): 198—205. DOI:10.1006/geno.1995.1131. PMID 8530026.
  • Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY; et al. (1996). “A "double adaptor" method for improved shotgun library construction”. Anal. Biochem. 236 (1): 107—13. DOI:10.1006/abio.1996.0138. PMID 8619474.
  • Berger R, Theodor L, Shoham J; et al. (1996). “The characterization and localization of the mouse thymopoietin/lamina-associated polypeptide 2 gene and its alternatively spliced products”. Genome Res. 6 (5): 361—70. DOI:10.1101/gr.6.5.361. PMID 8743987.
  • Yu W, Andersson B, Worley KC; et al. (1997). “Large-scale concatenation cDNA sequencing”. Genome Res. 7 (4): 353—8. PMID 9110174.
  • Furukawa K, Fritze CE, Gerace L (1998). “The major nuclear envelope targeting domain of LAP2 coincides with its lamin binding region but is distinct from its chromatin interaction domain”. J. Biol. Chem. 273 (7): 4213—9. DOI:10.1074/jbc.273.7.4213. PMID 9461618.
  • Furukawa K, Kondo T (1998). “Identification of the lamina-associated-polypeptide-2-binding domain of B-type lamin”. Eur. J. Biochem. 251 (3): 729—33. DOI:10.1046/j.1432-1327.1998.2510729.x. PMID 9490046.
  • Dechat T, Gotzmann J, Stockinger A; et al. (1998). “Detergent-salt resistance of LAP2alpha in interphase nuclei and phosphorylation-dependent association with chromosomes early in nuclear assembly implies functions in nuclear structure dynamics”. Embo J. 17 (16): 4887—902. DOI:10.1093/emboj/17.16.4887. PMID 9707448.
  • Furukawa K (1999). “LAP2 binding protein 1 (L2BP1/BAF) is a candidate mediator of LAP2-chromatin interaction”. J. Cell. Sci. 112 ( Pt 15): 2485—92. PMID 10393804.
  • Weber PJ, Eckhard CP, Gonser S; et al. (1999). “On the role of thymopoietins in cell proliferation. Immunochemical evidence for new members of the human thymopoietin family”. Biol. Chem. 380 (6): 653—60. DOI:10.1515/BC.1999.081. PMID 10430029.
  • Dechat T, Korbei B, Vaughan OA; et al. (2000). “Lamina-associated polypeptide 2alpha binds intranuclear A-type lamins”. J. Cell. Sci. 113 Pt 19: 3473—84. PMID 10984438.
  • Martins SB, Eide T, Steen RL; et al. (2001). “HA95 is a protein of the chromatin and nuclear matrix regulating nuclear envelope dynamics”. J. Cell. Sci. 113 Pt 21: 3703—13. PMID 11034899.