Фактор ускорения распада комплемента

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Фактор ускорения распада комплемента
Protein CD55 PDB 1h03.png
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы CD55, CR, CROM, DAF, TC, CD55 molecule (Cromer blood group), CHAPLE
Внешние IDs OMIM: 125240 MGI: 104849 HomoloGene: 479 GeneCards: 1604
Профиль экспрессии РНК
PBB GE CD55 201925 s at fs.png

PBB GE CD55 201926 s at fs.png
Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_007827
NM_001317361

RefSeq (белок)

NP_000565
NP_001108224
NP_001287831
NP_001287832
NP_001287833

NP_001304290
NP_031853

Локус (UCSC) Chr 1: 207.32 – 207.39 Mb Chr 1: 130.39 – 130.42 Mb
Поиск PubMed [1] [2]
Викиданные
Просмотр/Править (Человек)Просмотр/Править (Мышь)

Фактор ускорения распада комлемента, или CD55 (англ. Complement decay-accelerating factor; DAF) — мембранный белок, ингибитор системы комплемента. Продукт гена человека CD55.[1]

Функции[править | править код]

DAF регулирует систему комплемента на клеточной поверхности. Он распознаёт фрагменты C4b и C3b, образующиеся в процессе активации C4 (классический и лектиновый пути) и C3 (альтернативный путь). Взаимодействие DAF со связанными с клеткой C4b и C3b блокирует способность катализировать превращение C2 и фактора B в активные фрагменты C2a и Bb и, как следствие, предотвращает образование комплексов C4b2a и C3bBb, амплификацию конвертаз каскада комплемента. В результате это блокирует образование мембраноатакующих комплексов (МАК).[2]

Является антигеном системы групп крови Кромера.

Структура[править | править код]

CD55 (DAF) состоит из 319 аминокислоты (после отщепления сигнального пептида и пропептида). Является гликопротеином с молекулярной массой 70 кДа. Включает 4 домена Sushi, участок липидирования (связывания гликозилфосфатидилинозитола, что обеспечивает заякоривание белка на клеточной мембране) и 8 внутримолекулярных дисульфидных связей. Кроме этого, содержит один участок N-гликозилирования.

Тканевая специфичность[править | править код]

Широко представлен как в клетках гемопоэтического ряда, так и в негемопоэтических клетках.

Патология[править | править код]

Пароксизмальная ночная гемоглобинурия[править | править код]

Так как DAF заякорен на клеточной мембране за счёт гликозилфосфатидилинозитола, экспрессия белка снижается при мутациях, которые снижают уровень этого липида, таких как пароксизмальная ночная гемоглобинурия. При этом, эритроциты с низким уровнем DAF подвергаются комплемент-опосредованному гемолизу.[3]

Вирусная инфекция[править | править код]

DAF является рецептором некоторых вирусов Коксаки и других энтеровирусов, которые используют белок для проникновения в клетку.[4]

Примечания[править | править код]

  1. Medof ME, Lublin DM, Holers VM, Ayers DJ, Getty RR, Leykam JF, Atkinson JP, Tykocinski ML (April 1987). “Cloning and characterization of cDNAs encoding the complete sequence of decay-accelerating factor of human complement”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (7): 2007—11. DOI:10.1073/pnas.84.7.2007. PMC 304572. PMID 2436222.
  2. genecards.org
  3. Parker C, Omine M, Richards S; et al. (2005). “Diagnosis and management of paroxysmal nocturnal hemoglobinuria”. Blood. 106 (12): 3699—709. DOI:10.1182/blood-2005-04-1717. PMC 1895106. PMID 16051736.
  4. Karnauchow TM, Tolson DL, Harrison BA, Altman E, Lublin DM, Dimock K (August 1996). “The HeLa cell receptor for enterovirus 70 is decay-accelerating factor (CD55)”. J. Virol. 70 (8): 5143—52. PMC 190469. PMID 8764022.

Литература[править | править код]

  • Selinka HC, Wolde A, Sauter M; et al. (2004). “Virus-receptor interactions of coxsackie B viruses and their putative influence on cardiotropism”. Med. Microbiol. Immunol. 193 (2–3): 127—31. DOI:10.1007/s00430-003-0193-y. PMID 12920584.
  • Mikesch JH, Schier K, Roetger A; et al. (2007). “The expression and action of decay-accelerating factor (CD55) in human malignancies and cancer therapy”. Cell. Oncol. 28 (5–6): 223—32. PMID 17167176.

Ссылки[править | править код]