Филаггрин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Филаггри́н (производное от англ. filament aggregating protein) — структурный белок кожи, который специфически взаимодействует с промежуточными филаментами — кератинами.

Образуется филаггрин из профилаггрина. Профилаггрин — большой (> 400 kDa) нерастворимый полипротеин, который в результате дефосфорилирования и разложения образует мономеры филаггрина в роговом слое кожи[1]. Профилаггрин представляет собой основной компонент кератогиалиновых гранул, которые видны в световой микроскоп в зернистом слое эпидермиса.

Мономерный филаггрин связывается с кератином 1 и 10 и другими промежуточными белками — филаментами кератинового цитоскелета, образуя тесные связи между этими волокнами; таким образом, происходит коллапс и уплощение клеток на поверхности рогового слоя с образованием чешуек (у млекопитающих на кератиновые волокна и связывающий их филаггрин приходится 80—90 % общей массы белка эпидермиса[2]).

В конечном счёте филаггрин в верхней части рогового слоя распадается на отдельные аминокислоты[3]. Филаггрин содержит большое количество гистидина, который метаболизируется в транс-уроканиновую кислоту (транс-UCA) и пирролидон-5-карбоновую кислоту (РСА); эти органические кислоты помогают поддерживать в эпидермисе требуемое значение градиента рН. Мутации с потерей функции в гене филаггрина (FLG) проявляются в нарушении барьерных функций эпидермиса, развитии атопического дерматита и аллергической сенсибилизации.

Примечания[править | править код]

  1. Ovaere P., Lippens S., Vandenabeele P., Declercq W.  The emerging roles of serine protease cascades in the epidermis // Trends in Biochemical Sciences, 2009, 34 (9). — P. 453—463. — DOI:10.1016/j.tibs.2009.08.001.
  2. Proksch E., Brandner J. M., Jensen J.-M.  The skin: an indispensable barrier // Experimental Dermatology, 2008, 17 (12). — P. 1063—1072. — DOI:10.1111/j.1600-0625.2008.00786.x.
  3. Presland R. B., Fleckman P., Haydock P. V., Nirunsuksiri W., Dale B. A.  Characterization of the human epidermal profilaggrin gene: Genomic organization and identification of an S-100-like calcium binding domain at the amino terminus // The Journal of Biological Chemistry, 1992, 267 (33). — P. 23772—23781. — PMID 1429717.