Фишер, Эдмонд

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Эдмонд Фишер
Edmond Fischer Nobel Laureate 1992.jpg
Дата рождения 6 апреля 1920(1920-04-06)[1][2][…] (99 лет)
Место рождения
Страна
Научная сфера биохимия
Место работы
Альма-матер
Научный руководитель Kurt Heinrich Meyer[d]
Награды и премии
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Эдмонд Генри Фи́шер (англ. Edmond Henri Fischer; род. 6 апреля 1920, Шанхай, Китай) — швейцарский американский биохимик, лауреат Нобелевской премии по физиологии и медицине 1992 года «За открытия, касающиеся обратимого белкового фосфорилирования как механизма биологической регуляции». Почётный профессор Вашингтонского университета (Сиэтл).

Член Национальной академии наук США (1973)[4], иностранный член Лондонского королевского общества (2010)[5].

Биография[править | править код]

Эдмонд Фишер родился в Шанхае (Китай) 6 апреля 1920 года. Его дед по отцовской линии переехал из Франции, где родился и жил, сначала в Индокитай, а затем в Китай. В Китае он основал газету на французском языке «Китайский курьер» (Courrier de Chine) и французскую муниципальную школу, в которую и ходил в детстве Фишер. В семь лет его отправили в школу в Швейцарию. Фишер окончил Женевский университет (Женева) и получил там же докторскую степень. Его основная работа заключалась в исследовании и характеристике фермента амилазы. В начале 1950-х годов Фишер переехал в Вашингтонский университет в Сиэтле, где сейчас он — почётный профессор. Его постдоком был Николас Тонкс.

Научный вклад[править | править код]

Эдмонд Фишер и Эдвин Кребс начали сотрудничество через шесть месяцев после переезда Фишера в Ващингтонский университет. Они изучали фермент гликогенфосфорилазу и обнаружили, что серия реакций, вызываемых гормонами и кальцием, приводит к активации-инактивации этого фермента. Активация-инактивация фермента вызывалась его обратимым фосфорилированием. Процесс, который открыли Фишер и Кребс, катализируется двумя ферментами: протеинкиназой и фасфатазой. Протеинкиназы (наиболее распространённая из них — тирозинкиназа) переносит фосфатную группу с АТФ на гидроксильную группу фермента. При этом конформация фермента изменяется и он становится каталитически активным. Затем белковая фосфатаза отщепляет фосфатную группу и фермент возвращается в изначальную неактивную форму. Оказалось, что такое циклическое регулирование ферментативной активности и соответствующих метаболических процессов чрезвычайно широко распространено в природе.

Награды[править | править код]

Общественная деятельность[править | править код]

В 2016 году подписал письмо с призывом к Greenpeace, Организации Объединенных Наций и правительствам всего мира прекратить борьбу с генетически модифицированными организмами (ГМО)[7][8][9].

Примечания[править | править код]

Ссылки[править | править код]