Фосфофруктокиназа

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Фосфофруктокиназа
Идентификаторы
Символ Ppfruckinase
Pfam PF00365
InterPro IPR000023
PROSITE PDOC00336

Фосфофруктокиназа (англ. Phosphofructokinase, PFK) — фермент-киназа, отвечающий за фосфорилирование фруктозо-6-фосфата в процессе гликолиза.

Фосфофруктокиназы катализируют перенос фосфатной группы от АТФ к фруктозо-6-фосфату, что является одним из ключевых элементов гликолиза[1][2].

Дефицит фосфофруктокиназы ведет к гликогенозу VII типа (болезнь Таруи) — аутосомно-рецессивному заболеванию, симптомы которого включают тошноту, рвоту, мышечные спазмы и миоглобинурию при мышечных нагрузках[2]. Для борьбы с симптомами больным приходится регулировать свою физическую активность[2].

Регуляция[править | править код]

Существует два типа фосфофруктокиназ:

Тип Синонимы Шифр КФ Субстрат Продукт Фосфатаза Гены субъединиц
Фосфофруктокиназа-1 6-фосфофруктокиназа
фосфогексокиназа
КФ 2.7.1.11 Beta-D-fructose-6-phosphate wpmp.png
Фруктозо-6-фосфат
Beta-D-fructose-1,6-bisphosphate wpmp.png
Фруктозо-1,6-бисфосфат
Фруктозо-1,6-бисфосфатаза PFKL, PFKM, PFKP
Фосфофруктокиназа-2 6-фосфофрукто-2-киназа КФ 2.7.1.105 Fructose 2,6-bisphosphate.svg
Фруктозо-2,6-бисфосфат
Фосфофруктокиназа-2/Фруктозо-2,6-бисфосфатаза PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4

Фосфофруктокиназы и соответствующие им фосфатазы играют важную роль в процессах гликолиза и глюконеогенеза.

Фосфофруктокиназа-1 и фруктозо-1,6-бисфосфатаза взаимно регулируются — при избыточном образовании АТФ в клетке, АТФ начинает ингибировать фосфофруктокиназу-1, что стимулирует глюконеогенез[3]. При превышении расхода АТФ над синтезом повышается концентрация АДФ и АМФ, которые снимают ингибирование фосфофруктокиназы-1 аденозинтрифосфатом[3]; высокая концентрация АМФ также приводит к ингибированию фруктозо-1,6-бисфосфатазы, что стимулирует гликолиз. Аллостерическим регулятором фосфофруктокиназы-1 является цитрат — он усиливает ингибирующее действие АТФ[3]. Кроме того, важным регулятором является фруктозо-2,6-бисфосфат, который активирует фосфофруктокиназу-1 и стимулирует гликолиз в печени, а также ингибирует фруктозо-1,6-бисфосфатазу, снижая её аффинность к субтрату[3].

Фосфофруктокиназа-2 — бифункциональный белок, который обладает активностью как киназы, так и фосфатазы[3]. Соотношение между этими активностями в печени регулируется глюкагоном и инсулином: глюкагон ингибирует гликолиз и стимулирует глюконеогенез, инсулин оказывает обратное действие[3].

Примечания[править | править код]

  1. Wegener G, Krause U (2002). «Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle». Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264–270. DOI:10.1042/bst0300264. PMID 12023862.
  2. 1 2 3 Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). «Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency». Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131–141. PMID 7825568.
  3. 1 2 3 4 5 6 Нельсон, Кокс, 2014, с. 143—146.

Литература[править | править код]

  • Дэвид Л. Нельсон, Майкл М. Кокс. Основы биохимии Ленинджера. — Бином, 2014. — Т. 2. — 633 с. — ISBN 978-5-94774-366-1.

Ссылки[править | править код]