Фотодыхание

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Фотодыхание

Фотодыхание (гликолатный путь, С2-фотосинтез) — стимулируемое светом выделение углекислого газа и поглощение кислорода у растений преимущественно с С3-типом фотосинтеза. Также под фотодыханием понимают биохимический путь, связанный с регенерацией одной молекулы 3-фосфоглицериновой кислоты (С3) из двух молекул гликолевой кислоты (С2) и лежащий в основе вышеописанного газообмена. Наличие биохимического механизма фотодыхания обусловлено значительной оксигеназной активностью РуБисКО, ключевого фермента цикла Кальвина.

Поглощение кислорода в ходе фотодыхания обусловлено оксигеназной активностью РуБисКО в хлоропластах и работой оксидазы гликолевой кислоты в пероксисомах. Кроме того, окисление образовавшегося в митохондриях НАДН также сопряжено с поглощением кислорода. Выделение углекислого газа (С1) при фотодыхании происходит в митохондриях и связано с конденсацией двух молекул глицина (С2) с образованием одной молекулы серина (С3) (последовательная работа двух ферментов: глициндекарбоксилазы и серингидроксиметилтрансферазы). Также в реакции конденсации глицина в митохондриях выделяется аммиак, который реутилизируется в результате работы глутаминсинтетазы и глутаминоксоглутаратаминотрансферазы (ГС/ГОГАТ-путь). При фотодыхании расходуется АТФ (не происходит запасания энергии) синтезированный в ходе фотофосфорилирования. Также окисление гликолевой кислоты в пероксисомах в ходе фотодыхания служит основным источником токсичного пероксида водорода в фотосинтезирующей растительной клетке.

История[править | править код]

Первые свидетельства фотодыхания были получены в 1920 г. немецким биохимиком Отто Варбургом[1]. При исследовании водорослей рода Chlorella было показано ингибирование фотосинтеза (поглощения углекислого газа) при повышении концентрации кислорода. Этот эффект наблюдался как при высоких, так и при низких интенсивностях света и позднее получил название эффекта Варбурга[2][3] .

Газообмен и отличия от темнового дыхания[править | править код]

Суммарное поглощение кислорода на свету определяется интенсивностью двух процессов: темновым дыханием и светоиндуцируемым дыханием, связанным с фотохимическими реакциями хлоропластов. Фотодыхание активируется при высоких интенсивностях света, в то время как процессы темнового дыхания растений подавляются на свету. Фотодыхание увеличивается при повышении концентрации кислорода от 0 до 100 %, а темновое дыхание насыщается уже при 2 % кислорода[4][5]. В отличие от темнового дыхания процесс поглощения кислорода при фотодыхании не ингибируется типичными дыхательными ядами, например азидом натрия (ингибитор цитохромоксидазы митохондрий).

Взаимодействие органелл при фотодыхании[править | править код]

Осуществление реакций фотодыхания требует тесного взаимодействия трёх органелл растительной клетки: хлоропластов, пероксисом и митохондрий. Выявлен один из интегральных пероксинов PEX10 мембраны пероксисом, обеспечивающий взаимодействие и близкий контакт пероксисомы и хлоропласта.[6][7] Принципиальным для взаимодействия органелл оказывается C3HC4 (Цис3-Гис-Цис4) RING цинковый палец белка PEX10. Мутация нарушающая функцию данного домена оказывается летальной для эмбриона растения на стадии сердца. Рост и развитие у сублетальных мутантов по белку PEX10 нормализуются в условиях обогащенной CO2 среды. В нормальной атмосфере у сублетальных pex10 наблюдается повышенное содержание глиоксилата, сниженное содержание каротиноидов, хлорофиллов a и b, а также сниженный квантовый выход фотосистемы II. При электронной микроскопии наблюдаются изменения в строении пероксисом, а также из разобщенность с хлоропластами.[7] В то же время, точечные мутации в мотиве TLGEEY приводят к формированию нитевидных пероксисом, но при этом не нарушается их ассоциация с хлоропластами.[8] Таким образом, PEX10 контролирует не только ассоциацию пероксисом с хлоропластами, но также их строение.

Субстратная специфичность РуБисКО[править | править код]

Первая реакция фотодыхания — оксигенирование РуБФ при участии РуБисКО

Рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа (РуБисКО) — ключевой фермент фотосинтеза, катализирует две конкурирующие реакции: карбоксилирование и оксигенирование пятиуглеродного сахара рибулозо-1,5-бисфосфата (РуБФ). Молекула кислорода (как и углекислого газа) присоединяется к связанной с ферментом ендиольной форме РуБФ, которая существует вследствие кето-енольной изомерии. Константа Михаэлиса (концентрация полунасыщения) для углекислого газа гораздо ниже (9 мкМ), чем для кислорода (535 мкМ), то есть сродство фермента к углекислому газу значительно выше[9]. Тем не менее скорость оксигеназной реакции высока, поскольку концентрация кислорода в атмосфере составляет 21 %, а углекислого газа — 0,04 %. Благодаря этому у С3-растений интенсивность фотодыхания может достигать 50 % от интенсивности фотосинтеза.

Химизм фотодыхания[править | править код]

Фотодыхание протекает в хлоропластах, пероксисомах и митохондриях.
Декарбоксилирование глицина в митохондриях — ключевая стадия фотодыхания

Из-за наличия оксигеназной активности у фермента рибулозобисфосфаткарбоксилазы, катализирующего присоединение CO2 к рибулозо-1,5-бифосфату на начальной стадии цикла Кальвина, вместо ассимиляции углекислоты под воздействием того же фермента происходит окисление рибулозофосфата с распадом его на 3-фосфоглицериновую кислоту, которая может поступить в цикл, и на фосфат гликолевой кислоты. Он дефосфорилируется и гликолевая кислота транспортируется в пероксисомы, где окисляется до глиоксалевой кислоты и аминируется с получением глицина. В митохондриях из двух молекул глицина образуется серин и углекислый газ. Серин может использоваться для синтеза белка, либо превращается в 3-фосфоглицериновую кислоту и возвращается в цикл Кальвина.

Условия, стимулирующие фотодыхание[править | править код]

Очевидно, что снижение концентрации углекислого газа приводит к стимуляции фотодыхания. Как было сказано выше, фотодыхание интенсифицируется и при увеличении концентрации кислорода. Увеличение температуры приводит к снижению устойчивости ендиольного интермедиата реакции, катализируемой РуБисКО, что способствует реакции оксигенирования РуБФ. Помимо того, при повышении температуры растворимость углекислого газа уменьшается несколько сильнее растворимости кислорода (хотя и намного превышает её при любых температурах).

Биологическое значение фотодыхания[править | править код]

Хотя достоверно известно, что фотодыхание снижает эффективность фотосинтеза, приводит к потерям ассимилированного углерода, тем не менее вопрос о функциях фотодыхания остается дискуссионным. Основная гипотеза предполагает, что фотодыхание возникло как путь, служащий для оптимальной утилизации гликолата, образующегося в результате оксигеназной активности РуБисКО. При этом тот факт, что оксигеназная активность РуБисКО не была элиминирована в ходе эволюции, объясняется, по-видимому тем, что существующее соотношение карбоксилазной и оксигеназной активностей достигло предела, определяемого химизмом реакции и не может быть увеличено. Сравнительный анализ фермента разных организмов показывает, что РуБисКО существовала уже 3,5 млрд лет назад, когда в атмосфере было мало кислорода и уже к тому времени заняла ключевую позицию в цикле ассимиляции углерода при фотосинтезе. При этом её оксигеназная функция в условиях низкого содержания кислорода не играла существенной роли. По мере увеличения содержания кислорода потери ассимилированного углерода в результате фотодыхания нарастали, однако сложность строения РуБисКО, по-видимому, помешала эволюции каталитического центра устранить оксигеназную активность[9]. Данная гипотеза косвенно подтверждается отсутствием значительных успехов в попытках генноинженерным способом увеличить сродство РуБисКО к углекислому газу путём изменения аминокислотной последовательности активного центра фермента[10].

В связи с этим в ходе эволюции у ряда растений возникли минимизирующие фотодыхание механизмы, не связанные с модификацией РуБисКО. К таким механизмам относятся различные типы C4-фотосинтеза и CAM-фотосинтез (англ.). В этих биохимических путях первичную фиксацию углекислоты осуществляет фосфоенолпируваткарбоксилаза (ФЕП-карбоксилаза), что позволяет в конечном счёте концентрировать углекислоту в месте её ассимиляции в реакции карбоксилирования РуБФ, катализируемой РуБисКО.

См. также[править | править код]

Литература[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. Чиков В. И. Фотодыхание // Соросовский образовательный журнал, 1996, № 11, c. 2-8
  2. Turner JS, Brettain EG (February 1962). «Oxygen as a factor in photosynthesis». Biol Rev Camb Philos Soc 37: 130–70. DOI:10.1111/j.1469-185X.1962.tb01607.x. PMID 13923215.
  3. Zelitch I. Chapter 8, Section E: Inhibition by O2 (The Warburg Effect) // Photosynthesis, Photorespiration, and Plant Productivity. — New York: Academic Press, 1971. — P. 253–255. — ISBN 0124316085.
  4. Физиология растений / под ред. И. П. Ермакова. — М. : «Академия», 2007. — 640 с. — ISBN 978-5-7695-36-88-5.
  5. Фотосинтез. Физиолого-экологические и биохимические аспекты / А.Т Мокроносов, В. Ф. Гавриленко, Т. В. Жигалова; под ред. И. П. Ермакова. — М. : «Академия», 2006. — 448 с. — ISBN 5-7695-2757-9
  6. Bob B. Buchanan, Wilhelm Gruissem, Russel L. Jones. Biochemistry & Molecular Biology of Plants. — Second Edition. — Chichester, West Sussex. — XV, 1264 с. — ISBN 9780470714218.
  7. 1 2 Uwe Schumann, Jakob Prestele, Henriette O'Geen, Robert Brueggeman, Gerhard Wanner Requirement of the C3HC4 zinc RING finger of the Arabidopsis PEX10 for photorespiration and leaf peroxisome contact with chloroplasts (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2007-01-16. — Vol. 104, iss. 3. — P. 1069–1074. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — DOI:10.1073/pnas.0610402104.
  8. Jakob Prestele, Georg Hierl, Christian Scherling, Stefan Hetkamp, Claus Schwechheimer Different functions of the C3HC4 zinc RING finger peroxins PEX10, PEX2, and PEX12 in peroxisome formation and matrix protein import // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2010-08-17. — Т. 107, вып. 33. — С. 14915–14920. — ISSN 0027-8424. — DOI:10.1073/pnas.1009174107.
  9. 1 2 Биохимия растений / Г.-В. Хелдт; пер. с англ. — М. : БИНОМ. Лаборатория знаний, 2011. — 471 с. — ISBN 978-5-94774-795-9
  10. Spreitzer RJ, Salvucci ME (2002). «Rubisco: structure, regulatory interactions, and possibilities for a better enzyme». Annu Rev Plant Biol 53: 449–75. DOI:10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233. PMID 12221984.