Эластин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Эластин
Идентификаторы
Символы ELN, SVAS, WBS, WS, elastin, ADCL1
Внешние IDs OMIM: 130160 MGI: 95317 GeneCards: 2006
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_007925

RefSeq (белок)

NP_031951

Локус (UCSC) Chr 7: 74.03 – 74.07 Mb Chr 5: 134.7 – 134.75 Mb
Поиск PubMed [1] [2]
Викиданные
Просмотр/Править (Человек)Просмотр/Править (Мышь)

Эласти́н — белок соединительной ткани, обладающий эластичностью.

Состав[править | править код]

Эластин, выделенный из стенки аорты коровы


Эластин является фибриллярным белком с молекулярной массой около 68 кДа[1]. Эластин содержит около 27% глицина, 19% аланина, 10% валина, 4,7% лейцина. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры[2].

Синтез[править | править код]

Эластин у млекопитающих кодируется геном ELM[1][3] и синтезируется фибробластами. Синтез эластина начинается в фибробластах с образования предшественника эластина — белка тропоэластина. Тропоэластин является растворимым мономером, гидрофильные участки которого обогащены остатками лизина. В межклеточном матриксе при участии медьзависимой лизилоксидазы остатки лизина окисляются до аллизина, которые формируют поперечные сшивки, стабилизирующие молекулу эластина. В результате других посттрансляционных модификаций остатков лизина в составе молекул эластина также появляются нетипичные аминокислоты десмозин и изодесмозин, способные входить в состав нескольких пептидных цепей одновременно. За счет этого эластиновые нити объединяются в сетку прочными ковалентными связями[2].

Расщепление[править | править код]

Для эластина характерны нерастворимость, высокая стабильность и низкая скорость метаболизма. Большинство протеиназ неспособны расщеплять эластин. В расщеплении эластина при перестройках соединительной ткани участвует эластаза полиморфноядерных лейкоцитов, эндопептидаза, которая преимущественно расщепляет связи, образованные карбоксильными группами алифатических аминокислот. Она активна в слабощелочной среде (рН 7,5-8,5) и гидролизует во внеклеточном пространстве не только эластин, но и другие белки — протеогликаны, гемоглобин, коллаген, иммуноглобулины. Активность эластазы ингибирует белок α1-антитрипсин (α1-АТ). Наибольшее количество α1-АТ синтезируется печенью и находится в крови. В тканях α1-АТ синтезируется макрофагами.[2]

При переваривании мясной пищи эластин гидролизуется ферментом поджелудочной железы панкреатической эластазой.

Функции в организме[править | править код]

Эластин наряду с коллагеном и некоторыми другими фибриллярными белками находится в межклеточном веществе (матриксе) соединительной ткани, формируя трехмерную сеть белковых волокон. Эта сеть не только важна для механической прочности ткани, но также обеспечивает контакты между клетками, формирует пути миграции клеток, вдоль которых они могут перемещаться (например, при эмбриональном развитии), изолирует разные клетки и ткани друг от друга (например, обеспечивает скольжение в суставах)[4].

Эластин выполняет важные функции в органах, подверженных постоянному растяжению и сжатию, например, в артериях, легких, коже, сухожилиях, различных сфинктерах[5]. Эластиновые и коллагеновые волокна помогают органам восстанавливать исходные размеры после растяжения, например, при защемлении кожи или после опустошения мочевого пузыря[6]. При снижении образования десмозинов (или их отсутствии) поперечные сшивки между волокнами эластина образуются в недостаточном количестве или не образуются вообще. Вследствие этого у эластических тканей снижается предел прочности на разрыв и появляются такие нарушения, как истончённость, вялость, растяжимость, т.е. утрачиваются их резиноподобные свойства. Клинически такие нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких [7]. При нарушении синтеза эластина в организме в результате мутации гена ELM развивается наследственное заболевание артерий — суправульвулярный аортальный стеноз (supravalvular aortic stenosis, SVAS)[3].

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 Эластин человека в базе данных по белкам Uniprot
  2. 1 2 3 Биохимия тканей и жидкостей полостей рта: учебное пособие / Вавилова Т. П. — 2-е изд., испр. и доп. — 2008. — 208 с. : ил.
  3. 1 2 Curran, Mark E.; Atkinson, Donald L.; Ewart, Amanda K.; Morris, Colleen A.; Leppert, Mark F.; Keating, Mark T. (9 April 1993). “The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis”. Cell. 73 (1): 159—168. DOI:10.1016/0092-8674(93)90168-P. Проверено 26 February 2015.
  4. Я.Кольман, К.-Г. Рём. Наглядная биохимия
  5. Урология : учебник / Б. К. Комяков. — 2012. — 464 с.: ил.
  6. Многофотонная микроскопия в изучении морфологических особенностей радиационно-индуцированных повреждений мочевого пузыря. С. С. Кузнецов, В. В. Дуденкова, М. В. Кочуева, Е. Б. Киселева, Н. Ю. Игнатьева, О. Л. Захаркина, Е. А. Сергеева, К. В. Бабак, А. В. Масленникова. Современные технологии в медицине, 2016, том 8, номер 2, стр. 31-39.
  7. Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с. ISBN 5-9231-0254-4