Эластин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Эластин
Идентификаторы
ПсевдонимыELN, SVAS, WBS, WS, elastin, ADCL1
Внешние IDOMIM: 130160 GeneCards: ELN
Расположение гена (человек)
7-я хромосома человека
Хр.7-я хромосома человека[1]
7-я хромосома человека
Расположение в геноме ELN
Расположение в геноме ELN
Локус7q11.23Начало74,027,789 bp[1]
Конец74,069,907 bp[1]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
н/д
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000501
NM_001081752
NM_001081753
NM_001081754
NM_001081755

NM_001278912
NM_001278913
NM_001278914
NM_001278915
NM_001278916
NM_001278917
NM_001278918
NM_001278939

н/д

RefSeq (белок)
NP_000492
NP_001075221
NP_001075222
NP_001075223
NP_001075224

NP_001265841
NP_001265842
NP_001265843
NP_001265844
NP_001265845
NP_001265846
NP_001265847
NP_001265868

н/д

Локус (UCSC)Chr 7: 74.03 – 74.07 Mbн/д
Поиск по PubMedИскать[2]н/д
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)

Эласти́н — белок соединительной ткани, обладающий эластичностью.

Состав[править | править код]

Эластин, выделенный из стенки аорты коровы

Эластин является фибриллярным белком с молекулярной массой около 68 кДа[3]. Данный белок содержит около 27 % глицина, 19 % аланина, 10 % валина, 4,7 % лейцина. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, в результате полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры[4].

Синтез[править | править код]

Эластин у млекопитающих кодируется геномом ELN[3][5] и синтезируется фибробластами. Синтез эластина начинается в фибробластах с образования предшественника эластина — белка тропоэластина. Тропоэластин - растворимый мономер, гидрофильные участки которого обогащены остатками лизина. В межклеточном матриксе при участии медьзависимой лизилоксидазы остатки лизина окисляются до аллизина, которые формируют поперечные сшивки, стабилизирующие молекулу эластина. В результате других посттрансляционных модификаций остатков лизина в составе молекул эластина также появляются нетипичные аминокислоты десмозин и изодесмозин, способные входить в состав нескольких пептидных цепей одновременно. За счет этого эластиновые нити объединяются в сетку прочными ковалентными связями[4].

Расщепление[править | править код]

Для эластина характерны нерастворимость, высокая стабильность и низкая скорость метаболизма. Большинство протеиназ неспособны расщеплять эластин. В расщеплении эластина при перестройках соединительной ткани участвует эластаза полиморфноядерных лейкоцитов, эндопептидаза, которая преимущественно расщепляет связи, образованные карбоксильными группами алифатических аминокислот. Она активна в слабощелочной среде (рН 7,5—8,5) и гидролизует во внеклеточном пространстве не только эластин, но и другие белки — протеогликаны, гемоглобин, коллаген, иммуноглобулины. Активность эластазы ингибирует белок α1-антитрипсин (α1-АТ). Наибольшее количество α1-АТ синтезируется печенью и находится в крови. В тканях α1-АТ синтезируется макрофагами[4].

При переваривании мясной пищи эластин гидролизуется ферментом поджелудочной железы панкреатической эластазой.

Хорошо усваивается организмом позвоночных через пищевую цепь. Наиболее эластиносодержащими продуктами являются прежде всего морепродукты, в особенности моллюски, головоногие и ракообразные, а так же мясные продукты, особенно свинина и говядина, а из растительных продуктов - морская капуста.

Функции в организме[править | править код]

Эластин наряду с коллагеном и некоторыми другими фибриллярными белками находится в межклеточном веществе (матриксе) соединительной ткани, формируя трехмерную сеть белковых волокон. Эта сеть не только важна для механической прочности ткани, но также обеспечивает контакты между клетками, формирует пути миграции клеток, вдоль которых они могут перемещаться (например, при эмбриональном развитии), изолирует разные клетки и ткани друг от друга (например, обеспечивает скольжение в суставах)[6].

Эластин выполняет важные функции в органах, подверженных постоянному растяжению и сжатию, например, в артериях, лёгких, коже, сухожилиях, различных сфинктерах[7]. Эластиновые и коллагеновые волокна помогают органам восстанавливать исходные размеры после растяжения, например, при защемлении кожи или после опустошения мочевого пузыря[8]. При снижении образования десмозинов (или их отсутствии) поперечные сшивки между волокнами эластина образуются в недостаточном количестве или не образуются вообще. Вследствие этого у эластических тканей снижается предел прочности на разрыв и появляются такие нарушения, как истончённость, вялость, растяжимость, то есть утрачиваются их резиноподобные свойства. Клинически такие нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких[9]. При нарушении синтеза эластина в организме в результате мутации гена ELN развивается наследственное заболевание артерий — суправульвулярный аортальный стеноз (supravalvular aortic stenosis, SVAS)[5].

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000049540 - Ensembl, May 2017
  2. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. 1 2 Эластин человека в базе данных по белкам Uniprot. Дата обращения: 27 августа 2016. Архивировано 26 сентября 2017 года.
  4. 1 2 3 Биохимия тканей и жидкостей полостей рта: учебное пособие / Вавилова Т. П. — 2-е изд., испр. и доп. — 2008. — 208 с. : ил. Дата обращения: 27 августа 2016. Архивировано 13 октября 2016 года.
  5. 1 2 Curran, Mark E.; Atkinson, Donald L.; Ewart, Amanda K.; Morris, Colleen A.; Leppert, Mark F.; Keating, Mark T. The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1993. — 9 April (vol. 73, no. 1). — P. 159—168. — doi:10.1016/0092-8674(93)90168-P. Архивировано 24 сентября 2015 года.
  6. Я.Кольман, К.-Г. Рём. Наглядная биохимия. Дата обращения: 27 августа 2016. Архивировано 21 августа 2016 года.
  7. Урология : учебник / Б. К. Комяков. — 2012. — 464 с.: ил. Дата обращения: 27 августа 2016. Архивировано 13 октября 2016 года.
  8. Многофотонная микроскопия в изучении морфологических особенностей радиационно-индуцированных повреждений мочевого пузыря. С. С. Кузнецов, В. В. Дуденкова, М. В. Кочуева, Е. Б. Киселева, Н. Ю. Игнатьева, О. Л. Захаркина, Е. А. Сергеева, К. В. Бабак, А. В. Масленникова. Современные технологии в медицине, 2016, том 8, номер 2, стр. 31-39. Дата обращения: 27 августа 2016. Архивировано 17 сентября 2016 года.
  9. Биохимия: Учеб. для вузов, Под ред. Е.С. Северина., 2003. 779 с. ISBN 5-9231-0254-4. Дата обращения: 27 августа 2016. Архивировано из оригинала 4 сентября 2016 года.