BCAA

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск

Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин. Все три аминокислоты являются незаменимыми для человека и должны поступать в организм с пищей[1]. Среднее содержание этих аминокислот в пищевых белках составляет 20—25 %[2]. Хотя большая часть аминокислот метаболизируется в печени, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям, главным образом, в других органах и тканях, включая скелетные мышцы, сердце, нейроны, жировую ткань и почки[1][2].

Помимо очевидной роли в построении молекул белков, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями имеют множество других функций. Считается, что при мышечной работе они могут использоваться для синтеза промежуточных соединений цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза, то есть выступают в качестве источников энергии. Кроме того, эти аминокислоты имеют регуляторные функции: выступая в качестве сигнальных молекул, они регулируют процессы синтеза и деградации белков, клеточного метаболизма и роста, а также секрецию инсулина[3].

Лейцин
Изолейцин
Валин

Роль в структуре белков[править | править вики-текст]

Лейцин, изолейцин и валин являются наиболее гидрофобными протеиногенными аминокислотами, это свойство определяет их роль в структуре белков. Гидрофобные аминокислотные остатки (а значит, в том числе и аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями) встречаются в относительно большом количестве во внутренних частях водорастворимых глобулярных белков, на поверхности доменов мембранных белков, взаимодействующих с липидами мембран, на поверхностях контактов между отдельными α-спиралями, входящими в состав фибриллярного белка. Остатки аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями участвуют в гидрофобных взаимодействиях — слабых взаимодействиях, которые наряду с водородными связями, ионными связями и Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями обеспечивают стабильность третичной структуры белка. Помимо такой общей структурной роли, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями могут выполнять и специфические функции: эти аминокислоты важны для связывания молекул кислорода миоглобином и гемоглобином, а также для связывания субстрата и каталитической активности различных ферментов[2].

Применение[править | править вики-текст]

BCAA применяется очень широко в ряде спортивных дисциплин. В частности в бодибилдинге. Культуристы утверждают, что BCAA помогает повысить выносливость и ускоряет восстановление мышц.[4]

Исследования[править | править вики-текст]

Пищевая добавка ВСАА была использована клинически для помощи в восстановлении пострадавших от ожогов. Однако, в 2006 году вышел документ о том, что в применении ВСАА при ожогах, травме и сепсисе следует отказаться[5]

Некоторые исследования показали возможную связь между высоким уровнем заболеваемости боковым амиотрофическим склерозом среди профессиональных игроков в американский футбол и итальянских футболистов, т.к. игроки с боковым амиотрофическим склерозом принимали в пищу ВСАA.[6]

Деградация[править | править вики-текст]

Деградация аминокислот с разветвленной цепью предполагает разветвленных Альфа-кетокислот дегидрогеназы комплекса (BCKDH). Дефицит этого комплекса приводит к раскачке аминокислот с разветвленной цепью (лейцинизолейцин и валин) и их токсических продуктов в крови и моче.

В BCKDH комплекс преобразует аминокислоты с разветвленной цепью в ацил-КоА - производные, которые после последующих реакций превращаются либо в ацетил-КоАили сукцинил-КоА , которые поступают в цикл лимонной кислоты.[7]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. 1 2 Huang Y., Zhou M., Sun H., Wang Y. (2011). «Branched-chain amino acid metabolism in heart disease: an epiphenomenon or a real culprit?». Cardiovasc Res 90 (2): 220—223. DOI:10.1093/cvr/cvr070. PMID 21502372.
  2. 1 2 3 Brosnan J. T., Brosnan M. E. (2006). «Branched-chain amino acids: enzyme and substrate regulation». J. Nutr. 136 (1 Suppl): 207S—211S. PMID 16365084.
  3. Yoshizawa F. (2012). «New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators». J. Pharmacol. Sci. 118 (2): 149—155. PMID 22293293.
  4. BCAA аминокислоты. Как принимать. — SportWiki энциклопедия. sportwiki.to. Проверено 10 августа 2016.
  5. Jean-Pascal De Bandt, Luc Cynober Therapeutic Use of Branched-Chain Amino Acids in Burn, Trauma, and Sepsis (англ.) // The Journal of Nutrition. — 2006-01-01. — Vol. 136, iss. 1. — P. 308S–313S. — ISSN 1541-6100&f=1003&t=1&v1=&f=4&t=2&v2=&f=21&t=3&v3=&f=1016&t=3&v4=&f=1016&t=3&v5=&bf=4&b=&d=0&ys=&ye=&lng=&ft=&mt=&dt=&vol=&pt=&iss=&ps=&pe=&tr=&tro=&cc=UNION&i=1&v=tagged&s=0&ss=0&st=0&i18n=ru&rlf=&psz=20&bs=20&ce=hJfuypee8JzzufeGmImYYIpZKRJeeOeeWGJIZRrRRrdmtdeee88NJJJJpeeefTJ3peKJJ3UWWPtzzzzzzzzzzzzzzzzzbzzvzzpy5zzjzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzztzzzzzzzbzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzvzzzzzzyeyTjkDnyHzTuueKZePz9decyzzLzzzL*.c8.NzrGJJvufeeeeeJheeyzjeeeeJh*peeeeKJJJJJJJJJJmjHvOJJJJJJJJJfeeeieeeeSJJJJJSJJJ3TeIJJJJ3..E.UEAcyhxD.eeeeeuzzzLJJJJ5.e8JJJheeeeeeeeeeeeyeeK3JJJJJJJJ*s7defeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeSJJJJJJJJZIJJzzz1..6LJJJJJJtJJZ4....EK*&debug=false 0022-3166, 1541-6100.
  6. Marin Manuel, C. J. Heckman Stronger is not always better: could a bodybuilding dietary supplement lead to ALS? // Experimental neurology. — 2011-01-01. — Т. 228, вып. 1. — С. 5–8. — ISSN 0014-4886. — DOI:10.1016/j.expneurol.2010.12.007.
  7. D. D. Sears, G. Hsiao, A. Hsiao, J. G. Yu, C. H. Courtney Mechanisms of human insulin resistance and thiazolidinedione-mediated insulin sensitization (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2009-11-03. — Vol. 106, iss. 44. — P. 18745–18750. — ISSN 1091-6490&f=1003&t=1&v1=&f=4&t=2&v2=&f=21&t=3&v3=&f=1016&t=3&v4=&f=1016&t=3&v5=&bf=4&b=&d=0&ys=&ye=&lng=&ft=&mt=&dt=&vol=&pt=&iss=&ps=&pe=&tr=&tro=&cc=UNION&i=1&v=tagged&s=0&ss=0&st=0&i18n=ru&rlf=&psz=20&bs=20&ce=hJfuypee8JzzufeGmImYYIpZKRJeeOeeWGJIZRrRRrdmtdeee88NJJJJpeeefTJ3peKJJ3UWWPtzzzzzzzzzzzzzzzzzbzzvzzpy5zzjzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzztzzzzzzzbzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzzvzzzzzzyeyTjkDnyHzTuueKZePz9decyzzLzzzL*.c8.NzrGJJvufeeeeeJheeyzjeeeeJh*peeeeKJJJJJJJJJJmjHvOJJJJJJJJJfeeeieeeeSJJJJJSJJJ3TeIJJJJ3..E.UEAcyhxD.eeeeeuzzzLJJJJ5.e8JJJheeeeeeeeeeeeyeeK3JJJJJJJJ*s7defeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeeSJJJJJJJJZIJJzzz1..6LJJJJJJtJJZ4....EK*&debug=false 0027-8424, 1091-6490. — DOI:10.1073/pnas.0903032106.