E2F1

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Фактор транскрипции E2F1
Protein E2F1 PDB 2aze.png
PDB представлено на основе 2aze
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволE2F1 ; E2F-1; RBAP1; RBBP3; RBP3
Внешние IDOMIM: 189971 MGI101941 HomoloGene3828 ChEMBL: 4382 GeneCards: E2F1 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE E2F1 2028 s at tn.png
PBB GE E2F1 204947 at tn.png
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez186913555
EnsemblENSG00000101412ENSMUSG00000027490
UniProtQ01094Q61501
RefSeq (мРНК)NM_005225NM_001291105
RefSeq (белок)NP_005216NP_001278034
Локус (UCSC)Chr 20:
32.26 – 32.27 Mb
Chr 2:
154.56 – 154.57 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Фа́ктор транскри́пции E2F1белок, кодируемый у человека геном E2F1[1].

Функция[править | править код]

Белок, кодируемый этим геном, относится к семейству факторов транскрипции E2F. Семейство E2F играет решающую роль в контроле клеточного цикла и действии белков опухолевых супрессоров, а также в преобразовании белков мелких опухолевых ДНК-содержащих вирусов. Белки E2F содержат несколько эволюционно консервативных доменов, имеющихся у большинства членов семейства. Эти домены включают ДНК-связывающий домен[en], домен димеризации, который определяет взаимодействие с регулируемыми дифференцировкой факторами транскрипции (англ. differentiation regulated transcription factor proteins, DP), домен трансактивации, обогащенный кислыми аминокислотами, и домен связывания с белком-супрессором опухолей, который встроен в домен трансактивации. Этот белок и еще два члена этого семейства (E2F2 и E2F3) имеют дополнительный циклин-связывающий домен. E2F1 связывается преимущественно с белком ретинобластомы (pRB) в зависимости от фазы клеточного цикла, что может опосредовать как клеточную пролиферацию, так и p53-зависимый/независимый апоптоз[2].

Взаимодействия с другими белками[править | править код]

E2F1, как было выявлено, взаимодействует с:

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. Neuman E., Sellers W. R., McNeil J. A., Lawrence J. B., Kaelin W. G. Jr. Structure and partial genomic sequence of the human E2F1 gene. (англ.) // Gene. — 1996. — Vol. 173, no. 2. — P. 163—169. — PMID 8964493. [исправить]
  2. Entrez Gene: E2F1 E2F transcription factor 1.
  3. 1 2 Suzuki M., Okuyama S., Okamoto S., Shirasuna K., Nakajima T., Hachiya T., Nojima H., Sekiya S., Oda K. A novel E2F binding protein with Myc-type HLH motif stimulates E2F-dependent transcription by forming a heterodimer. (англ.) // Oncogene. — 1998. — Vol. 17, no. 7. — P. 853—865. — DOI:10.1038/sj.onc.1202163. — PMID 9780002. [исправить]
  4. 1 2 Marti A., Wirbelauer C., Scheffner M., Krek W. Interaction between ubiquitin-protein ligase SCFSKP2 and E2F-1 underlies the regulation of E2F-1 degradation. (англ.) // Nature cell biology. — 1999. — Vol. 1, no. 1. — P. 14—19. — DOI:10.1038/8984. — PMID 10559858. [исправить]
  5. Yang R., Müller C., Huynh V., Fung Y. K., Yee A. S., Koeffler H. P. Functions of cyclin A1 in the cell cycle and its interactions with transcription factor E2F-1 and the Rb family of proteins. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1999. — Vol. 19, no. 3. — P. 2400—2407. — PMID 10022926. [исправить]
  6. Xu M., Sheppard K. A., Peng C. Y., Yee A. S., Piwnica-Worms H. Cyclin A/CDK2 binds directly to E2F-1 and inhibits the DNA-binding activity of E2F-1/DP-1 by phosphorylation. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1994. — Vol. 14, no. 12. — P. 8420—8431. — PMID 7969176. [исправить]
  7. Vandel L., Kouzarides T. Residues phosphorylated by TFIIH are required for E2F-1 degradation during S-phase. (англ.) // The EMBO journal. — 1999. — Vol. 18, no. 15. — P. 4280—4291. — DOI:10.1093/emboj/18.15.4280. — PMID 10428966. [исправить]
  8. Strachan G. D., Jordan-Sciutto K. L., Rallapalli R., Tuan R. S., Hall D. J. The E2F-1 transcription factor is negatively regulated by its interaction with the MDMX protein. (англ.) // Journal of cellular biochemistry. — 2003. — Vol. 88, no. 3. — P. 557—568. — DOI:10.1002/jcb.10318. — PMID 12532331. [исправить]
  9. Kong H. J., Yu H. J., Hong S., Park M. J., Choi Y. H., An W. G., Lee J. W., Cheong J. Interaction and functional cooperation of the cancer-amplified transcriptional coactivator activating signal cointegrator-2 and E2F-1 in cell proliferation. (англ.) // Molecular cancer research : MCR. — 2003. — Vol. 1, no. 13. — P. 948—958. — PMID 14638867. [исправить]
  10. 1 2 Taniura H., Taniguchi N., Hara M., Yoshikawa K. Necdin, a postmitotic neuron-specific growth suppressor, interacts with viral transforming proteins and cellular transcription factor E2F1. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 1998. — Vol. 273, no. 2. — P. 720—728. — PMID 9422723. [исправить]
  11. Kuwako K., Taniura H., Yoshikawa K. Necdin-related MAGE proteins differentially interact with the E2F1 transcription factor and the p75 neurotrophin receptor. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2004. — Vol. 279, no. 3. — P. 1703—1712. — DOI:10.1074/jbc.M308454200. — PMID 14593116. [исправить]
  12. Sansal I., Dupont E., Toru D., Evrard C., Rouget P. NPDC-1, a regulator of neural cell proliferation and differentiation, interacts with E2F-1, reduces its binding to DNA and modulates its transcriptional activity. (англ.) // Oncogene. — 2000. — Vol. 19, no. 43. — P. 5000—5009. — DOI:10.1038/sj.onc.1203843. — PMID 11042687. [исправить]
  13. Darbinian N., Gallia G. L., Kundu M., Shcherbik N., Tretiakova A., Giordano A., Khalili K. Association of Pur alpha and E2F-1 suppresses transcriptional activity of E2F-1. (англ.) // Oncogene. — 1999. — Vol. 18, no. 46. — P. 6398—6402. — DOI:10.1038/sj.onc.1203011. — PMID 10597240. [исправить]
  14. Joshi B., Ko D., Ordonez-Ercan D., Chellappan S. P. A putative coiled-coil domain of prohibitin is sufficient to repress E2F1-mediated transcription and induce apoptosis. (англ.) // Biochemical and biophysical research communications. — 2003. — Vol. 312, no. 2. — P. 459—466. — PMID 14637159. [исправить]
  15. Fusaro G., Dasgupta P., Rastogi S., Joshi B., Chellappan S. Prohibitin induces the transcriptional activity of p53 and is exported from the nucleus upon apoptotic signaling. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 48. — P. 47853—47861. — DOI:10.1074/jbc.M305171200. — PMID 14500729. [исправить]
  16. Wang S., Zhang B., Faller D. V. Prohibitin requires Brg-1 and Brm for the repression of E2F and cell growth. (англ.) // The EMBO journal. — 2002. — Vol. 21, no. 12. — P. 3019—3028. — DOI:10.1093/emboj/cdf302. — PMID 12065415. [исправить]
  17. Wang S., Nath N., Fusaro G., Chellappan S. Rb and prohibitin target distinct regions of E2F1 for repression and respond to different upstream signals. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1999. — Vol. 19, no. 11. — P. 7447—7460. — PMID 10523633. [исправить]
  18. 1 2 Dyson N., Dembski M., Fattaey A., Ngwu C., Ewen M., Helin K. Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1. (англ.) // Journal of virology. — 1993. — Vol. 67, no. 12. — P. 7641—7647. — PMID 8230483. [исправить]
  19. Nicolas E., Ait-Si-Ali S., Trouche D. The histone deacetylase HDAC3 targets RbAp48 to the retinoblastoma protein. (англ.) // Nucleic acids research. — 2001. — Vol. 29, no. 15. — P. 3131—3136. — PMID 11470869. [исправить]
  20. Pardo P. S., Leung J. K., Lucchesi J. C., Pereira-Smith O. M. MRG15, a novel chromodomain protein, is present in two distinct multiprotein complexes involved in transcriptional activation. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2002. — Vol. 277, no. 52. — P. 50860—50866. — DOI:10.1074/jbc.M203839200. — PMID 12397079. [исправить]
  21. 1 2 Choubey D., Li S. J., Datta B., Gutterman J. U., Lengyel P. Inhibition of E2F-mediated transcription by p202. (англ.) // The EMBO journal. — 1996. — Vol. 15, no. 20. — P. 5668—5678. — PMID 8896460. [исправить]
  22. Fajas L., Paul C., Zugasti O., Le Cam L., Polanowska J., Fabbrizio E., Medema R., Vignais M. L., Sardet C. pRB binds to and modulates the transrepressing activity of the E1A-regulated transcription factor p120E4F. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7738—7743. — DOI:10.1073/pnas.130198397. — PMID 10869426. [исправить]
  23. 1 2 Wu C. L., Zukerberg L. R., Ngwu C., Harlow E., Lees J. A. In vivo association of E2F and DP family proteins. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1995. — Vol. 15, no. 5. — P. 2536—2546. — PMID 7739537. [исправить]
  24. 1 2 3 4 Rotheneder H., Geymayer S., Haidweger E. Transcription factors of the Sp1 family: interaction with E2F and regulation of the murine thymidine kinase promoter. (англ.) // Journal of molecular biology. — 1999. — Vol. 293, no. 5. — P. 1005—1015. — DOI:10.1006/jmbi.1999.3213. — PMID 10547281. [исправить]
  25. Lin S. Y., Black A. R., Kostic D., Pajovic S., Hoover C. N., Azizkhan J. C. Cell cycle-regulated association of E2F1 and Sp1 is related to their functional interaction. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1996. — Vol. 16, no. 4. — P. 1668—1675. — PMID 8657142. [исправить]
  26. Karlseder J., Rotheneder H., Wintersberger E. Interaction of Sp1 with the growth- and cell cycle-regulated transcription factor E2F. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 1996. — Vol. 16, no. 4. — P. 1659—1667. — PMID 8657141. [исправить]
  27. Sardet C., Vidal M., Cobrinik D., Geng Y., Onufryk C., Chen A., Weinberg R. A. E2F-4 and E2F-5, two members of the E2F family, are expressed in the early phases of the cell cycle. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1995. — Vol. 92, no. 6. — P. 2403—2407. — PMID 7892279. [исправить]
  28. Helin K., Wu C. L., Fattaey A. R., Lees J. A., Dynlacht B. D., Ngwu C., Harlow E. Heterodimerization of the transcription factors E2F-1 and DP-1 leads to cooperative trans-activation. (англ.) // Genes & development. — 1993. — Vol. 7, no. 10. — P. 1850—1861. — PMID 8405995. [исправить]
  29. Liu K., Lin F. T., Ruppert J. M., Lin W. C. Regulation of E2F1 by BRCT domain-containing protein TopBP1. (англ.) // Molecular and cellular biology. — 2003. — Vol. 23, no. 9. — P. 3287—3304. — PMID 12697828. [исправить]
  30. Yu X., Chini C. C., He M., Mer G., Chen J. The BRCT domain is a phospho-protein binding domain. (англ.) // Science (New York, N.Y.). — 2003. — Vol. 302, no. 5645. — P. 639—642. — DOI:10.1126/science.1088753. — PMID 14576433. [исправить]
  31. Zhou F., Zhang L., Wang A., Song B., Gong K., Zhang L., Hu M., Zhang X., Zhao N., Gong Y. The association of GSK3 beta with E2F1 facilitates nerve growth factor-induced neural cell differentiation. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2008. — Vol. 283, no. 21. — P. 14506—14515. — DOI:10.1074/jbc.M706136200. — PMID 18367454. [исправить]

Литература[править | править код]