Натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза
| Na+/K+-АТФ-аза | |
|---|---|
 Натрий-калиевый насос, состояние E2-Pi. Вычисленные углеводородные границы липидного бислоя изображены как синяя (внутренняя) и красная (внешняя) плоскости | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 7.2.2.13 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
 Медиафайлы на Викискладе | |
Na+/K+-АТФ-аза (Na+/K+ аденозинтрифосфатаза, натрий-калиевая помпа, натрий-калиевый насос[1][2]) — фермент из группы транспортных аденозинтрифосфатаз (КФ 7.2.2.13), встречающийся в плазматической мембране всех клеток животных. Na+/K+-АТФ-аза активно переносит ионы К+ внутрь клетки, в то время как ионы Na+ выбрасываются во внешнюю среду. Фермент не является настоящим антипортером, так как оба катиона транспортируются против электрохимического градиента (градиента потенциала)[3]. Основная функция — поддержание потенциала покоя и регулирование клеточного объёма.
Принцип действия[править | править код]
 | В разделе не хватает ссылок на источники (см. рекомендации по поиску). |
На первой стадии фермент присоединяет с внутренней стороны мембраны три иона Na+ . Эти ионы изменяют конформацию активного центра АТФ-азы. После этого фермент способен гидролизовать одну молекулу АТФ. Выделившаяся после гидролиза энергия расходуется на изменение конформации переносчика, благодаря чему три иона Na+ и ион PO43−(фосфат) оказываются на внешней стороне мембраны. Здесь ионы Na+ отщепляются, и присоединяются два иона К+. После этого фермент возвращается в исходную конформацию, фосфат-ион и ионы К+ оказываются на внутренней стороне мембраны. Здесь ионы К+ отщепляются, и переносчик вновь готов к работе.
В итоге во внеклеточной среде создается высокая концентрация ионов Na+, а внутри клетки — высокая концентрация K+. Эта разность концентраций используется в клетках при проведении нервного импульса.
История[править | править код]
Na+/K+-АТФаза была открыта Йенсом Скоу в 1957 году. Он выделил этот фермент из периферических нервов с помощью уабаина — специфически связывающегося с АТФазой гликозида. В 1997 году за это открытие он был удостоен Нобелевской премии по химии.
См. также[править | править код]
Примечания[править | править код]
- ↑ Нобелевская премия (1997: Скоу Е. Х., Бойер П., Уокер Дж.) / Рокачевская Н. В., Шолле В. Д. // Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов. — М. : Большая российская энциклопедия, 2004—2017.
- ↑ Проницаемость / Антонов B. Ф., Алексеев О. В. // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1983. — Т. 21 : Преднизолон — Растворимость. — 560 с. : ил.
- ↑ US National Library of Medicine. Antiporters (2011).
.svg){kind=small} | Это заготовка статьи по биохимии. Помогите Википедии, дополнив её. |
 | Для улучшения этой статьи желательно:
|