Нейропилин 1

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Нейропилин 1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

1KEX, 2QQI, 2QQM, 2QQN, 3I97, 4DEQ, 4RN5, 5C7G

Идентификаторы
ПсевдонимыNRP1, BDCA4, CD304, NP1, NRP, VEGF165R, Neuropilin 1
Внешние IDOMIM: 602069 MGI: 106206 HomoloGene: 2876 GeneCards: NRP1
Расположение гена (человек)
10-я хромосома человека
Хр.10-я хромосома человека[1]
10-я хромосома человека
Расположение в геноме NRP1
Расположение в геноме NRP1
Локус10p11.22Начало33,177,492 bp[1]
Конец33,336,262 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
8-я хромосома мыши
Хр.8-я хромосома мыши[2]
8-я хромосома мыши
Расположение в геноме NRP1
Расположение в геноме NRP1
Локус8 E2|8 75.78 cMНачало129,085,085 bp[2]
Конец129,229,844 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS




Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001024628
NM_001024629
NM_001244972
NM_001244973
NM_003873

NM_001330068

NM_008737
NM_001358959
NM_001358960

RefSeq (белок)
NP_001019799
NP_001019800
NP_001231901
NP_001231902
NP_001316997

NP_003864

NP_032763
NP_001345888
NP_001345889

Локус (UCSC)Chr 10: 33.18 – 33.34 MbChr 8: 129.09 – 129.23 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Нейропилин 1 (англ. Neuropilin 1, NRP1; CD304) — мембранный белок, экспрессирован в нейронах, продукт гена NRP1.[5][6][7] Один из двух нейропилинов человека.

Функции[править | править код]

Нейропилин 1 является мембрано-связанным ко-рецептором тирозинкиназного рецептора факторов роста эндотелия сосудов (VEGF) и семафоринов. Играет роль в VEGF-индуцированном ангиогенезе, направлении роста аксона, выживании, миграции и прорастании клеток[7].

Взаимодействия[править | править код]

Нейропилин 1 связывается с VEGF-A, VEGF-B[5][8], семафорином 3A.

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000099250 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000025810 - Ensembl, May 2017
  3. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. 1 2 Soker S., Takashima S., Miao H.Q., Neufeld G., Klagsbrun M. Neuropilin-1 is expressed by endothelial and tumor cells as an isoform-specific receptor for vascular endothelial growth factor (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1998. — March (vol. 92, no. 6). — P. 735—745. — doi:10.1016/S0092-8674(00)81402-6. — PMID 9529250.
  6. Chen H., Chédotal A., He Z., Goodman C.S., Tessier-Lavigne M. Neuropilin-2, a novel member of the neuropilin family, is a high affinity receptor for the semaphorins Sema E and Sema IV but not Sema III (англ.) // Neuron  (англ.) : journal. — Cell Press, 1997. — September (vol. 19, no. 3). — P. 547—559. — doi:10.1016/S0896-6273(00)80371-2. — PMID 9331348.
  7. 1 2 Entrez Gene: NRP1 neuropilin 1.
  8. Mamluk R., Gechtman Z., Kutcher M.E., Gasiunas N., Gallagher J., Klagsbrun M. Neuropilin-1 binds vascular endothelial growth factor 165, placenta growth factor-2, and heparin via its b1b2 domain (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — July (vol. 277, no. 27). — P. 24818—24825. — doi:10.1074/jbc.M200730200. — PMID 11986311.

Литература[править | править код]

  • Zachary I., Gliki G. Signaling transduction mechanisms mediating biological actions of the vascular endothelial growth factor family (англ.) // Cardiovascular Research  (англ.) : journal. — 2001. — February (vol. 49, no. 3). — P. 568—581. — doi:10.1016/S0008-6363(00)00268-6. — PMID 11166270.
  • He Z., Tessier-Lavigne M. Neuropilin is a receptor for the axonal chemorepellent Semaphorin III (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — August (vol. 90, no. 4). — P. 739—751. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80534-6. — PMID 9288753.
  • Giger R.J., Urquhart E.R., Gillespie S.K., Levengood D.V., Ginty D.D., Kolodkin A.L. Neuropilin-2 is a receptor for semaphorin IV: insight into the structural basis of receptor function and specificity (англ.) // Neuron  (англ.) : journal. — Cell Press, 1998. — November (vol. 21, no. 5). — P. 1079—1092. — doi:10.1016/S0896-6273(00)80625-X. — PMID 9856463.
  • Chen H., He Z., Bagri A., Tessier-Lavigne M. Semaphorin-neuropilin interactions underlying sympathetic axon responses to class III semaphorins (англ.) // Neuron  (англ.) : journal. — Cell Press, 1998. — December (vol. 21, no. 6). — P. 1283—1290. — doi:10.1016/S0896-6273(00)80648-0. — PMID 9883722.
  • Takahashi T., Nakamura F., Jin Z., Kalb R.G., Strittmatter S.M. Semaphorins A and E act as antagonists of neuropilin-1 and agonists of neuropilin-2 receptors (англ.) // Nature Neuroscience : journal. — 1998. — October (vol. 1, no. 6). — P. 487—493. — doi:10.1038/2203. — PMID 10196546.
  • Rossignol M., Beggs A.H., Pierce E.A., Klagsbrun M. Human neuropilin-1 and neuropilin-2 map to 10p12 and 2q34, respectively (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1999. — May (vol. 57, no. 3). — P. 459—460. — doi:10.1006/geno.1999.5790. — PMID 10329017.
  • Makinen T., Olofsson B., Karpanen T., Hellman U., Soker S., Klagsbrun M., Eriksson U., Alitalo K. Differential binding of vascular endothelial growth factor B splice and proteolytic isoforms to neuropilin-1 (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1999. — July (vol. 274, no. 30). — P. 21217—21222. — doi:10.1074/jbc.274.30.21217. — PMID 10409677.
  • Cai H., Reed R.R. Cloning and characterization of neuropilin-1-interacting protein: a PSD-95/Dlg/ZO-1 domain-containing protein that interacts with the cytoplasmic domain of neuropilin-1 (англ.) // The Journal of Neuroscience  (англ.) : journal. — 1999. — August (vol. 19, no. 15). — P. 6519—6527. — PMID 10414980.
  • Takahashi T., Fournier A., Nakamura F., Wang L.H., Murakami Y., Kalb R.G., Fujisawa H., Strittmatter S.M. Plexin-neuropilin-1 complexes form functional semaphorin-3A receptors (англ.) // Cell. — Cell Press, 1999. — October (vol. 99, no. 1). — P. 59—69. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80062-8. — PMID 10520994.
  • Tamagnone L., Artigiani S., Chen H., He Z., Ming G.I., Song H., Chedotal A., Winberg M.L., Goodman C.S., Poo M., Tessier-Lavigne M., Comoglio P.M. Plexins are a large family of receptors for transmembrane, secreted, and GPI-anchored semaphorins in vertebrates (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1999. — October (vol. 99, no. 1). — P. 71—80. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80063-X. — PMID 10520995.
  • Gagnon M.L., Bielenberg D.R., Gechtman Z., Miao H.Q., Takashima S., Soker S., Klagsbrun M. Identification of a natural soluble neuropilin-1 that binds vascular endothelial growth factor: In vivo expression and antitumor activity (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — March (vol. 97, no. 6). — P. 2573—2578. — doi:10.1073/pnas.040337597. — PMID 10688880. — PMC 15970.
  • Gluzman-Poltorak Z., Cohen T., Herzog Y., Neufeld G. Neuropilin-2 is a receptor for the vascular endothelial growth factor (VEGF) forms VEGF-145 and VEGF-165 [corrected] (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2000. — June (vol. 275, no. 24). — P. 18040—18045. — doi:10.1074/jbc.M909259199. — PMID 10748121.
  • Fuh G., Garcia K.C., de Vos A.M. The interaction of neuropilin-1 with vascular endothelial growth factor and its receptor flt-1 (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2000. — September (vol. 275, no. 35). — P. 26690—26695. — doi:10.1074/jbc.M003955200. — PMID 10842181.
  • Rossignol M., Gagnon M.L., Klagsbrun M. Genomic organization of human neuropilin-1 and neuropilin-2 genes: identification and distribution of splice variants and soluble isoforms (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 2000. — December (vol. 70, no. 2). — P. 211—222. — doi:10.1006/geno.2000.6381. — PMID 11112349.
  • Simpson J.C., Wellenreuther R., Poustka A., Pepperkok R., Wiemann S. Systematic subcellular localization of novel proteins identified by large-scale cDNA sequencing (англ.) // EMBO Reports  (англ.) : journal. — 2000. — September (vol. 1, no. 3). — P. 287—292. — doi:10.1093/embo-reports/kvd058. — PMID 11256614. — PMC 1083732.
  • Whitaker G.B., Limberg B.J., Rosenbaum J.S. Vascular endothelial growth factor receptor-2 and neuropilin-1 form a receptor complex that is responsible for the differential signaling potency of VEGF(165) and VEGF(121) (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — July (vol. 276, no. 27). — P. 25520—25531. — doi:10.1074/jbc.M102315200. — PMID 11333271.
  • Walter J.W., North P.E., Waner M., Mizeracki A., Blei F., Walker J.W., Reinisch J.F., Marchuk D.A. Somatic mutation of vascular endothelial growth factor receptors in juvenile hemangioma (англ.) // Genes, Chromosomes & Cancer  (англ.) : journal. — 2002. — March (vol. 33, no. 3). — P. 295—303. — doi:10.1002/gcc.10028. — PMID 11807987.