Просмотр кода страницы Виментин

{{Infobox gene}}
'''Виментин''' ({{lang-en|Vimentin}}) — белок [[промежуточные филаменты|промежуточных филаментов]] соединительных тканей и других тканей мезодермального происхождения. Промежуточные филаменты присутствуют во всех клетках [[Животные|животных]]<ref name="Eriksson">{{cite pmid|19587451}}</ref> и в [[Бактерии|бактериях]]<ref name="Cabeen">{{cite pmid|21047262}}</ref>, и наряду с микротрубочками и актином участвуют в построении [[цитоскелет]]а. Несмотря на то, что большинство промежуточных филаментов — это устойчивые структуры, в фибробластах содержащие виментин филаменты является динамической структурой. Этот белок используется как маркер мезодермальных тканей.

== Строение ==
Мономер виментина, как и все другие белки промежуточных филаментов, имеет центральную α-спираль, заканчивующуюся с одной стороны карбоксигруппой (хвост), а с другой — аминогруппой (голова)<ref name="fuchs">{{cite pmid|7979242}}</ref>. Два мономера закручиваются друг вокруг друга, формируя биспиральные димеры. Два димера формируют тетрамер, которые, в свою очередь, формируют лист, взаимодействуя с другими тетрамерами<ref name="chang">{{cite pmid|16505169}}</ref>. α-спирали содержат [[гидрофобность|гидрофобные]] аминокислоты, которые образуют  [[гидрофобность|гидрофобные]] поверхности спиралей<ref name="fuchs" />. Эти поверхности позволяет двум α-спиралям соединиться и образовать биспираль. Кроме того, у виментина есть закономерное распределение кислых и основных аминокислот, которое играет важную роль в стабилизировании биспиральных димеров, способствуя образования ионных связей<ref name="fuchs" />.

== Функция ==
Виментин прикрепляется к [[Клеточное ядро|ядру]], [[Эндоплазматический ретикулум|эндоплазматическому ретикулуму]] (ЭПР) и [[Митохондрия|митохондриям]]<ref name="katsumoto">{{cite pmid|2192768}}</ref>. Виментин играет значительную роль в закреплении органелл и поддержании их положения в цитоплазме.

Динамическая природа виментина важна для изменения формы клеток. Именно виментин обеспечивает прочность клеток и их устойчивость к механическому стрессу. Поэтому считается, что виментин — компонент цитоскелета, отвечающий за поддержание целостности клетки. Показано, что клетки, лишенные виментина, крайне чувствительны к механическим повреждениям<ref name="goldman">{{cite pmid|8769421}}</ref>. 
Результаты исследования на трансгенных мышах, у которых отсутствовал  виментин, тем не менее, показали, что организм таких мышей работал нормально<ref name="Golucci-Guyon">{{cite pmid|7954832}}</ref>, хотя заживление ран у них происходило медленнее<ref name="Eckes2000">{{cite pmid|10852824}}</ref>. Возможно, что сеть микротрубочек компенсировала отсутствие сети промежуточных филаментов. Это подкрепляет предположение о существовании взаимодействий между микротрубочками и виментином. На существование такого взаимодействия указывает также реорганизация виментинового цитоскелета в присутствии агентов, деполимеризующих микротрубочки. Итак, в основном виментин отвечает за поддержание формы клетки, обеспечивает её целостность и участвует во взаимодействиях разных систем цитоскелета.

Кроме того, виментин управляет транспортом [[Липопротеины низкой плотности|липопротеинов малой плотности]] (LDL) и образующегося из них холестерина из лизосомы до участков клетки, где происходит их этерификация<ref name="sarria">{{cite pmid|1527066}}</ref>. При  блокировании транспорта полученного из LDL холестерина клетки накапливали намного более низкий процент LDL, чем нормальные клетки с виментином. Обнаружение этой функции виментина — первый пример взаимосвязи между обменом веществ в клетке и работой сети промежуточных филаментов.

Виментин также играет роль в образовании [[агресома|агресом]], формирую клетку вокруг агрегируемого белка<ref>{{cite pmid|9864362}}</ref>.

== Клиническое значение ==
Виментин используется в качестве [[Онкомаркеры|онкомаркера]] [[Саркома|саркомы]] для идентификации [[Мезенхима|мезенхимы]]<ref name="pmid2435649">{{cite pmid|2435649}}</ref>.

[[Метилирование ДНК|Метилирование]] гена виментина может быть использовано в качестве маркера [[Колоректальный рак|колоректального рака]]. Кроме того, статистически значимые уровни метилирования виментина также наблюдаются в патологиях верхних отделов желудочно-кишечного тракта, таких как [[пищевод Барретта]], аденокарцинома пищевода и [[рак желудка]] кишечного типа<ref>{{cite pmid|22315367}}</ref>. Также метилирование виментина является негативным прогностическим фактором при гормоно-положительном [[Рак груди|раке груди]]<ref>{{cite pmid|23239149}}</ref>.

Отрицательная регуляция виментина была выявлена в папиллярном [[Рак щитовидной железы|раке щитовидной железы]]<ref name=pmid25978681>{{cite pmid|25978681}}</ref> .

== Примечания ==
{{примечания}}

[[Категория:Белки цитоскелета]]
[[Категория:Опухолевые маркеры]]