Аспарагиназа: различия между версиями
Перейти к навигации
Перейти к поиску
| [непроверенная версия] | [непроверенная версия] |
Содержимое удалено Содержимое добавлено
Нет описания правки |
Морган (обсуждение | вклад) мНет описания правки |
||
| Строка 1: | Строка 1: | ||
L-аспарагиназа - фермент класса амидогидролаз, |
L-аспарагиназа - [[фермент]] класса амидогидролаз, катализирующий [[гидролиз]] преимущественно L-аспарагина. |
||
Этот фермент является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой 140-150 кДа в зависимости от источника. Каждый мономер состоит примерно из 330 аминокислотных |
Этот фермент является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой 140-150 кДа в зависимости от источника. Каждый мономер состоит примерно из 330 аминокислотных остатков, образующих 14 β-складок и 8 α-спиралей, которые формируют два легкоразличимых домена: N-концевой большего размера и C-концевой. |
||
Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма. |
Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма. |
||
[[Категория:Гидролазы]] |
|||
Версия от 03:38, 22 октября 2005
L-аспарагиназа - фермент класса амидогидролаз, катализирующий гидролиз преимущественно L-аспарагина. Этот фермент является гомотетрамером с четырьмя активными центрами с молекулярной массой 140-150 кДа в зависимости от источника. Каждый мономер состоит примерно из 330 аминокислотных остатков, образующих 14 β-складок и 8 α-спиралей, которые формируют два легкоразличимых домена: N-концевой большего размера и C-концевой. Активный центр образуется между мономерами. Несмотря на то, что все необходимое для катализа уже есть у димера, активной для бактериальных аспаргиназ является лишь тетрамерная форма.