Просмотр отдельных изменений

'{{http://totaldrama-tv.3dn.ru/|Фотосистема (значения)}} [[Файл:Photosystem II - ru.svg|thumb|upright=2|Структурно-функциональная организация комплекса ФСII: (Mn)₄ — Mn-содержащий кластер; Tyr_z — тирозин-161 белка D₁; Tyr_d — тирозин-161 белка D₂; P680 (П₆₈₀) — специальная пара; cyt''b''₅₅₉ — цитохром ''b''₅₅₉; Chl_z, Chl_d — сопровождающие хлорофиллы а; β-Car — β-каротин; Q_a, Q_b — пластохиноны. Пунктиром обозначен циклический поток электронов.]] '''Фотосисте́ма II''' (''втора́я фотосисте́ма'', ''фотосисте́ма два'', ФСII), или '''H₂O-пластохиноноксидоредуктаза''' — первый функциональный комплекс [[Цепь переноса электронов|электрон-транспортной цепи]] (ЭТЦ) [[Хлоропласты|хлоропластов]]. Он расположен в мембранах [[тилакоид]]ов всех [[высшие растения|растений]], [[водоросли|водорослей]] и [[Цианобактерии|цианобактерий]]. Поглощая энергию света в ходе первичных [[Фотохимия|фотохимических]] реакций, он формирует сильный [[окислитель]] — [[димер]] [[Хлорофилл a|хлорофилла a]] (П₆₈₀⁺), который через цепь окислительно-восстановительных реакций способен вызвать [[окисление]] воды. Окисляя воду, фотосистема II поставляет электроны в ЭТЦ хлоропласта, где они используются для восстановления [[НАДФ]]⁺ или [[Фотосистема I#Циклический транспорт электронов#Циклическое фотофосфорилирование|циклического фосфорилирования]]. Помимо этого, окисление воды приводит к образованию протонов и формированию {{нп5|протонный градиент|протонного градиента|en|Electrochemical gradient}}, используемого в дальнейшем для синтеза [[АТФ]]<ref>{{статья|автор= Loll B. et al.|заглавие=Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 Å resolution structure of photosystem II|издание=Nature|volume=438|номер=7070|pages=1040—1044|год=December 2005|pmid=16355230|doi=10.1038/nature04224}}</ref>. Фотохимическое окисление воды, которое осуществляет фотосистема II, сопровождается выделением молекулярного [[кислород]]а. Этот процесс (составная часть [[фотосинтез]]а растений) является основным источником кислорода на [[Земля|Земле]]. == История открытия == [[Реакционный центр]] ФСII был выделен в 1971 году Л. Верноном. В изучение его структурной организации особый вклад внесли исследования Х. Т. Витта (1962), в которых методом дифференциальной [[Спектрофотометрия|спектрофотометрии]] был выделен [[пигмент]] П₆₈₀, и лаборатории [[Красновский, Александр Абрамович|А. А. Красновского]] (В. В. Климов, В. А. Шувалов, А. А. Красновский, 1977), в которых методом импульсной [[Спектроскопия|спектроскопии]] был найден первичный акцептор реакционного центра II — [[феофитин]]{{sfn|Ермаков|2005|с=155}}. В течение нескольких десятков лет различные группы исследователей пытались определить пространственную структуру компонентов, составляющих комплекс фотосистемы II. В итоге методом [[Рентгеноструктурный анализ|рентгеноструктурного анализа]] в 2001 году А. Зоуни с коллегами удалось впервые получить пространственную структуру ФСII из [[цианобактерии]] ''[[Synechococcus elongatus]]'' с разрешением 3,8 [[Ангстрем|Å]]. При этом [[фермент]] был в активной форме, то есть ФСII в кристаллической форме расщепляла воду под воздействием [[свет]]а<ref>{{статья |автор = А. Г. Габдухлаков, М. В. Донцова |заглавие = Структурные исследования фотосистемы II цианобактерий |ссылка = http://www.inbi.ras.ru/ubkh/53/Gabdulkhakov_Dontsova.pdf |язык = русский |издание = Успехи биологической химии |место = Институт белка РАН, Пущино, Московская область |тип = |год = 2013 |том = 53 |номер = |страницы = 323–354 }}</ref>. == Отличия от фотосистемы I == Основная функция фотосистемы II — генерация сильного окислителя, который индуцирует процесс окисление воды и перенос её электронов на {{нп5|мембранный переносчик||en|Membrane transport protein}}. Основная функция [[фотосистема I|фотосистемы I]] — насытить эти низкоуровневые [[электрон]]ы энергией, чтобы с их помощью осуществить восстановление [[Никотинамидадениндинуклеотидфосфат|НАДФ]]⁺. Поскольку энергия суммарного процесса слишком велика, чтобы осуществить его в рамках одного [[Реакционный центр|реакционного центра]], в ходе [[Эволюция (биологическая)|эволюции]] появились две фотосистемы, которые раздельно осуществляют разные части этой реакции. Их специфические функции и определяют особенности их строения. Так, фотосистема I симметрична, то есть в ней работают две ветви электронного транспорта, что делает его значительно более быстрым, в то время как фотосистема II асимметрична и обладает только одной рабочей ветвью, что замедляет транспорт электронов, но делает его более управляемым. Обе фотосистемы значительно отличаются по строению [[Светособирающий комплекс|антенн]], дополнительных субъединиц, способов регуляции и положению в мембране{{sfn|Ермаков|2005|с=121}}. Так, фотосистема I обладает интегральной антенной, хлорофиллы которой расположены непосредственно на главных белках комплекса — А и B, в то время как у фотосистемы II они вынесены на внешние белки CP47 и CP43. По количеству дополнительных малых регуляторных субъединиц ФСII значительно превосходит ФСI, что связано с необходимостью тонкой регуляции процесса окисления воды, который потенциально крайне опасен для клетки. Этим же объясняется неоднородное распределение фотосистем в мембране [[тилакоид]]а: ФСI располагается преимущественно в области маргинальных, торцевых и {{нп5|строма (жидкость)|стромальных|en|Stroma (fluid)}} [[Биологические мембраны|мембран]], а ФСII практически полностью находится в области спаренных мембран, что обеспечивает клетке дополнительную защиту от продуцируемых ею [[Активные формы кислорода|активных форм кислорода]]<ref name="Dimeric and Monomeric" />. Главное отличие фотосистемы II от фотосистемы I — это наличие большого обращённого в люмен [[Домен белка|домена]], который состоит из [[Марганец|марганцевого]] кластера и окружающих его защитных белков. Именно здесь происходит процесс фотохимического окисления воды, сопровождаемый выделением [[кислород]]а и протонов{{sfn|Ермаков|2005|с=121}}. == Структурная организация фотосистемы II == {{Enzyme | nom = Photsystème II | image = PhotosystemII.PNG | caption = Структура димера фотосистемы II из цианобактерии ''[[Thermosynechococcus elongatus]]'' <ref>{{PDB|2AXT}}</ref><ref name="10.1038/nature04224">{{cite journal | author = Bernhard Loll, Jan Kern,Wolfram Saenger, Athina Zouni & Jacek Biesiadka | title = Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 Å resolution structure of photosystem II| journal = Nature | volume = | issue = 438 | pages = 1040-1044 | year = 2005| month = December | pmid = 16355230| doi = 10.1038/nature0422410.1021/bi0348260 | url = }}</ref> | EC_number = 1.10.3.9 | index = 1.10.3.9 | IUBMB_EC_number = 1/10/3/9 | code GO = }} {{Pfam_box | Symbol = PSII | Name = Интегральный светособирающий комплекс фотосистемы II CP43/CP47 | image =PS2-complex.png | width = | caption = | Pfam= PF00421 | InterPro= IPR000932 | SMART= | Prosite = | SCOP = | TCDB = 3.E.2 | OPM family= 2 | OPM protein= 3arc | PDB= {{PDB3|1s5l}}b:1-501 {{PDB3|2axt}}B:1-501 }} Фотосистема II состоит из следующих [[Белковая субъединица|белковых субъединиц]] и [[кофактор]]ов<ref name="pmid14979726">{{cite journal | author = Ohad I, Dal Bosco C, Herrmann RG, Meurer J | title = Photosystem II proteins PsbL and PsbJ regulate electron flow to the plastoquinone pool | journal = Biochemistry | volume = 43 | issue = 8 | pages = 2297-308 | year = 2004 | month = March | pmid = 14979726 | doi = 10.1021/bi0348260 | url = }}</ref><ref name="Low">{{cite journal | author = Lan-Xin Shia, b, Wolfgang P. Schröder | title = The low molecular mass subunits of the photosynthetic supracomplex, photosystem II | journal = Biochim Biophys Acta| volume = 15 | issue = 1608 | pages = 75-96 | year = 2004| month = January |pmid =14871485|doi = 10.1016/j.bbabio.2003.12.004 | url = }}</ref><ref>{{cite journal | author =Govindjee, Jan F Kern, Johannes Messinger, John Whitmarsh | title = Photosystem II|url = http://www.life.illinois.edu/govindjee/Electronic%20Publications/2010/2010_govindjee_et_al_Encyclopedia%20of%20Life%20Sciences%282010%29.pdf}}</ref>{{sfn|Ермаков|2005|с=168-170}}: [[Файл:PSII-phosphorescent.png|250px|right|Фотосистема II и её субъединицы]] {| class= "collapsible wikitable" |- !Субъединицы !Описание |- |- | row 3, cell 1| D1 | row 3, cell 2|32 [[Дальтон (единица измерения)|кДа]], интегральный коровый белок, несёт три хлорофилла а и один [[β-каротин]] |- | row 4, cell 1|D2 | row 4, cell 2|33 кДа, {{нп5|Интегральный белок|интегральный|en|Integral membrane protein}} коровый белок, несёт три хлорофилла а и один β-каротин |- | row 5, cell 1|B(CP47) | row 5, cell 2|47 кДа, около 510 [[Аминокислоты|аминокислот]], связывает 16 молекул хлорофилла и 5 молекулы β-каротина, интегральная антенна ФСII, люминальный домен связывается с марганцевым кластером |- | row 6, cell 1|C(CP43) | row 6, cell 2|43 кДа, около 470 аминокислот, связывает около 13 молекул хлорофилла и 5 молекулы β-каротина, интегральная антенна ФСII, гомологичен B(CP47), менее плотно связан с ядром ФСII, что может играть важную роль при репарации после фотодеструкции |- | row 7, cell 1|E | row 7, cell 2|9 кДа, у [[Высшие растения|высших растений]] около 81 аминокислоты, α-субъединица {{нп5|цитохром b|цитохрома b|en|Cytochrome b}}₅₅₉ |- | row 15, cell 1|F | 2 row 15, cell|4 кДа, у [[Высшие растения|высших растений]] около 38 аминокислот, β-субъединица цитохрома b₅₅₉ |- | row 17, cell 1|H | row 17, cell 2|7,7 кДа, по-видимому, играет роль в регуляции переноса электрона с Q_A на Q_B, стабилизирует CP47 и CP43 |- | row 18, cell 1|I | row 18, cell 2|4,8 кДа, мало различается у разных видов, необходим для сборки и функционирования ФСII, способствует образованию [[димер]]а фотосистем |- | row 19, cell 1|J | row 19, cell 2|4,2 кДа, важна для сборки ФСII, регулирует поток электронов на пул [[пластохинон]]ов |- | row 20, cell 1|K | row 20, cell 2|4,1 кДа, у всех [[оксигенный фотосинтез|оксигенных]] организмов, очень консервативна, образование димера ФСII, стабилизирует ядро фотосистемы |- | row 21, cell 1|L | row 21, cell 2|4,3 кДа, необходим для работы сайта Q_a, предотвращает возврат электрона с сайта Q_b на Q_a |- | row 22, cell 1|M | row 22, cell 2|4,7 кДа, у всех оксигенных организмов, стабилизирует [[димер]] ФСII |- | row 24, cell 1|O | row 24,cell 2|27 кДа, защищает ВОК, связывает [[ион]] [[Кальций|кальция]] |- | row 25, cell 1|P | row 25, cell 2|20 кДа, нет у [[Цианобактерии|цианобактерий]], защищает ВОК, регулирует ионное окружение |- | row 26, cell 1|Q | row 26, cell 2|17 кДа, нет у [[Цианобактерии|цианобактерий]], защищает ВОК, регулирует ионное окружение |- | row 26, cell 1|R | row 26, cell 2|12,8 кДа, играет роль якоря, связывая субъединицу P и стабилизируя её |- | row 27, cell 1|S | row 27, cell 2|22 кДа, отсутствует у [[Цианобактерии|цианобактерий]], участвует в {{нп5|Нефотохимическое тушение|нефотохимическом тушении|en|Non-photochemical quenching}} ССКII |- | row 28, cell 1|T(Tc) | row 28, cell 2|3,8 кДа, стабилизирует сайт Q_a, стабилизирует димер |- | row 28, cell 1|T(Tn) | row 28, cell 2|3 кДа, только у [[Высшие растения|растений]] и [[Водоросли|водорослей]], имеет бисульфидный мостик, находится в люмене, функция неизвестна |- | row 28, cell 1|U | row 28, cell 2|10 кДа, только у [[Цианобактерии|цианобактерий]], [[бурые водоросли|бурых]] и [[красные водоросли|красных]] водорослей, расположена в люмене, возможно поставляет ионы кальция и [[хлор]]а работы ВОК, связывается с ФСII через субъединицу O или V |- | row 28, cell 1|V | 2 row 28, cell |12,1 кДа только у [[Цианобактерии|цианобактерий]], [[бурые водоросли|бурых]] и [[красные водоросли|красных]] водорослей, известна как цитохром c₅₅₀, несёт [[Гем (биохимия)|гем]], оптимизирует работу ВОК |- | row 29, cell 1|W | row 29, cell 2|6,1 кДа, только у [[Высшие растения|растений]] и [[Водоросли|водорослей]], участвует в образовании димера, сборке и репарации ФСII |- | row 30, cell 1|X | row 30, cell 2|4,2 кДа, функция неизвестна |- | row 31, cell 1|Y | row 31, cell 2|4,7 кДа, функция неизвестна |- | row 32, cell 1|Z | row 32, cell 2|6,5 кДа, обеспечивает взаимодействие с [[тример]]ом ССКII |- ! [[Пигмент]]ы ! |- | row 9, cell 1|[[Хлорофилл a]] | row 9, cell 2| 35 [[Молекула|молекул]] в антенной системе |- | row 13, cell 1|Хлорофилл a | row 13, cell 2| 2 молекулы сопровождающих хлорофиллов (Хл_D,Хл_Z) |- | row 27, cell 1|Хлорофиллы а и a' | row 27, cell 2|специальная пара П₆₈₀ |- | row 10, cell 1|[[β-каротин]] | row 10, cell 2| 12 молекул |- ! [[Кофермент]]ы/Кофакторы ! |- | row 11, cell 1|[[Гем]] b559 | row 11, cell 2|[[Протопорфирин IX]], содержащий атом [[Железо|железа]] |- | row 12, cell 1|[[Феофитин]] | row 12, cell 2|Первичный акцептор [[электрон]]ов |- | row 13, cell 1|[[Пластохинон]] | row 13, cell 2|Мобильный переносчик электронов |- | row 14, cell 1|Марганцевый кластер | row 14, cell 2|Также известен как водоокисляющий комплекс или ВОК |- | row 54, cell 1|Fe²⁺ | row 54, cell 2|Осуществляет перенос электрона от Q_A к Q_B |- | row 14, cell 1|Ca²⁺ | row 14, cell 2|ион [[Кальций|кальция]] |- | row 14, cell 1|Cl^- | row 14, cell 2|ион [[хлор]]а |- | row 14, cell 1|НCO₃^- | row 14, cell 2|[[гидрокарбонат]] [[анион]] |} У [[Эукариоты|эукариот]] большинство малых субъединиц, а также субъединиц, окружающих ВОК (''psbO, psbP, psbQ, psbR, psbS, psbTn, psbW, psbX, psbZ''), кодируются в [[Клеточное ядро|ядре]]. Там же находятся гены семейства ''cab'', кодирующие белки светособирающего комплекса II (ССКII). Такой способ распределения генов, когда большие коровые субъединицы белка остаются в [[хлоропласт]]е, а относительно малые субъединицы, выполняющие регуляторные функции, переносятся в ядро, позволяет эукариотической клетке лучше контролировать процесс фотосинтеза и помогает скоординировать работу двух [[геном]]ов<ref name="Vasil">{{книга | автор = | часть = | заглавие = The Photosynthetic Apparatus: Molecular Biology and Operation| оригинал = | ссылка = https://books.google.ru/books?id=88Ttx37OPjgC&pg=PA26&lpg=PA26&dq=cyanobacteria+use+cytochrome+c553+instead+of+plastocyanin&source=bl&ots=e1jURgyYvc&sig=c9mrUM0bQS29bkqbG7No46__ldw&hl=ru&sa=X&ei=VtO7VNbLHOPgywPw8YD4Bg&ved=0CE8Q6AEwCQ#v=onepage&q&f=false | викитека = | ответственный = Lawrence Bogorad, Indra K. Vasil |издание = | место = USA/UK| издательство = Academic Press, Ink. | год = 1991| volume = 7 | pages = 524| серия = | isbn = 9780323147231}}</ref>. Субъединица G была исключена из списка субъединиц фотосистемы II, поскольку было показано, что она кодируется [[ген]]ом ''ndh'', который ответственен за [[синтез]] {{нп5|ферредоксин-НАДФ+-редуктаза|ферредоксин-НАДФ⁺-редуктазы|en|Ferredoxin—NADP(+) reductase}}, а следовательно, не является частью фотосистемы II<ref name="Vasil" />. Субъединица N, расположенная в том же опероне, что и ''psbB'', как оказалось, не является частью комплекса фотосистемы II, однако находится в мембране [[тилакоид]]а и осуществляет сборку и организацию её [[Реакционный центр|реакционного центра]] и других субъединиц, входящих в коровый комплекс<ref>{{cite journal | author =Torabi S, Umate P, Manavski N, Plöchinger M, Kleinknecht L, Bogireddi H, Herrmann RG, Wanner G, Schröder WP, Meurer J. | title =PsbN is required for assembly of the photosystem II reaction center in Nicotiana tabacum. | journal = Plant Cell. | volume = 26 | issue = 3 | pages = 1183-99| year = 2014 | month = March| pmid = 24619613| url = }}</ref>. Сомнения вызывает и субъединица S, которая отсутствует в суперкомплексе ФСII-ССКII, однако этот вопрос остаётся спорным, поскольку поступают сообщения, что её можно обнаружить в димере ФСII<ref name="Low"/>. За последнее десятилетие было открыто множество дополнительных [[Белок|белков]], участвующих в работе фотосистемы II. Так, Psb27 играет важную роль в репарации и организации марганцевого кластера, Psb28 участвует в [[биогенез]]е CP47, Psb29 — в биогенезе ФСII у [[арабидопсис]]а и ''{{нп5|Synechocystis||en|Synechocystis}}'', Psb30 широко распространён в геномах фотосинтезирующих организмов и необходим для стабильной работы ФСII, а Psb31 был обнаружен в водоокисляющем комплексе [[Диатомовые водоросли|диатомовой водоросли]] ''[[Chaetoceros gracilis]]''<ref>{{cite journal | author = Peter D. Mabbitt, Sigurd M. Wilbanks, Julian J. Eaton-Rye | title =Structure and function of the hydrophilic Photosystem II assembly proteins: Psb27, Psb28 and Ycf48 | journal =Plant Physiology and Biochemistry | volume = 81 | issue = | pages = 96–107| year = 2014 | month = August| doi = 10.1016/j.plaphy.2014.02.013| url = }}</ref>. Для некоторых из этих белков было показано, что они связываются со зрелой фотосистемой II или присоединяются к ней на определённых этапах её созревания и сборки, но на данный момент нет убедительных доказательств, позволяющих утверждать, что они являются конститутивной частью этого белкового комплекса. Процесс выделения и исследования малых субъединиц ФСII крайне затруднён по причине их малой [[Молекулярная масса|молекулярной массы]], большой [[Гидрофобность|гидрофобности]] и отсутствия явно выраженной кислотности-основности. По этой, а также по ряду других причин до сих пор не существует единой модели строения фотосистемы II<ref name="Low"/>. Окислительно-восстановительные (редокс-) агенты, участвующие в транспорте электронов, располагаются в центральной части — ядре — комплекса ФСII и связаны с интегральными белками D₁ и D₂. Они имеют очень высокую степень [[Гомология (биология)|гомологии]] друг с другом по [[Первичная структура |первичному аминокислотному составу]], а также с L- и M-полипептидами [[Реакционный центр|реакционного центра]] [[Пурпурные бактерии|пурпурных бактерий]]. Любопытно отметить, что, в отличие от [[Высшие растения|высших растений]] и [[Водоросли|водорослей]], у которых D₁ и D₂ представлены только одной копией на геном, у некоторых [[Цианобактерии|цианобактерий]] может иметься несколько копий D₁ и D₂, по-разному [[Экспрессия генов|экспрессируемых]] в зависимости от внешних условий<ref name="Vasil"/>. Белки образуют по пять трансмембранных [[Альфа-спираль|α-спиралей]], аминокислотные остатки которых связывают компоненты реакционного центра ФСII, например, на этих белках организован димер П₆₈₀. Кроме того, каждый из белков присоединяет ещё по три молекулы [[Хлорофилл a|хлорофилла a]] (дополнительные и сопровождающие хлорофиллы), молекулу [[феофитин]]а ''а'', [[Каротин|β-каротин]] и [[пластохинон]] (Q_A связан с белком D₂, а Q_B — с белком D₁). Между Q_A и Q_B находится [[ион]] двухвалентного железа, в координации которого участвуют оба интегральных белка. Люменальный домен пептида D₁ присоединяет четыре иона марганца и формирует марганцевый кластер. Кроме белков D₁ и D₂, в состав ядра ФСII входят белки CP47 и CP43 (связывают Хл_Z и Хл_D, расположенные между П₆₈₀ и феофитинами), которые составляют внутреннюю антенну, а также цитохром b₅₅₉. Подобно [[Реакционный центр|реакционному центру]] [[Пурпурные бактерии|пурпурных бактерий]], в фотосистеме II, ввиду её асимметричности, работает только одна ветвь электронного транспорта, расположенная на белке D₁. Сущность явления асимметрии заключается в том, что редокс-агенты образуют разное число [[Водородная связь|водородных связей]] на белках D₁ и D₂. Это влияет на их [[окислительно-восстановительный потенциал]] и делает невозможным прямой транспорт электронов через белок D₂{{sfn|Ермаков|2005|с=168—170}}. Оптимизацию работы водоокисляющего комплекса обеспечивают три [[Гидрофобность|гидрофильных]] белка: P, Q и O (O, V и U у [[Цианобактерии|цианобактерий]]). Они составляют периферийный [[Домен белка|домен]] фотосистемы II. Эта группа белков, называемая белками водоокисляющего комплекса, располагается на люменальной стороне мембраны вблизи марганцевого кластера и играет структурную, защитную и регуляторную роль в процессе окисления [[вода|воды]]. Белок O влияет на состояние марганцевого кластера, а два других белка важны для создания в его области необходимых для окисления воды концентрации ионов [[кальций|кальция]] и [[хлор]]а. Хотя подавляющее число белков обоих фотосистем практически полностью состоит из α-спиралей, субъединицы P, Q и O, напротив практически полностью состоят из [[Β-лист|β-структур]], что делает их более прочными и устойчивыми к окислению{{sfn|Ермаков|2005|с=168—170}}. Белок ядра [[Фотосистема I|фотосистемы I]] А гомологичен белкам D₁+СP43 (молекулярная масса белка А соответствует сумме молекулярных масс белков D₁ и СP43) из фотосистемы II, а белок В гомологичен белкам D₂+CP47 соответственно{{sfn|Хелдт|2011|с = 99}}. === Tyr_z === Tyr_z — остаток [[тирозин]]а белка D₁ (Tyr-161). Это промежуточный переносчик электронов, который переносит электроны между марганцевым кластером и П₆₈₀. Перенос электронов происходит с образованием нейтрального [[Радикал (химия)|радикала]] (Tyr_z •){{sfn|Ермаков|2005|с=168—170}}. :: <math>\mathsf {Tyr_z + P_{680}^+\rightarrow Tyr_z\cdot+ ~ P_{680}}</math> === Специальная пара П₆₈₀ === П₆₈₀, в английской литературе P680 (от {{lang-en|pigment}}, пигмент) — это пара [[Хлорофилл a|хлорофиллов a]], с максимумом поглощения на длине волны в 680 [[нм]]. Поглощая энергию света, она отдаёт один электрон на [[феофитин]], а сама окисляется и становится сильным окислителем П₆₈₀⁺ с окислительно-восстановительным потенциалом +1,12 [[Вольт (единица измерения)|В]]<ref name="GP">{{cite journal | title = Spectroscopic properties of reaction center pigments in photosystem II core complexes: Revision of the multimer model | author = Grzegorz Raszewski, Bruce A. Diner, Eberhard Schlodder and Thomas Renger | journal = [[Biophys. J.]] | year = 2008 | volume = 95 | pages = 105–119 | doi = 10.1529/biophysj.107.123935}}</ref>, что позволяет ей индуцировать процесс окисления воды, окислительно-восстановительный потенциал которой +0,8 В. В то же время редокс-потенциал фотовозбуждённого П₆₈₀ находится в отрицательной области (менее —0,6 В). В отличие от специальной пары [[Фотосистема I|фотосистемы I]] и пары [[бактериохлорофиллы|бактериофиллов]] в фотосистеме [[Пурпурные бактерии|пурпурных бактерий]], в П₆₈₀ хлорофиллы находятся на значительно большем расстоянии (5,2 [[Ангстрем|Å]] против 3,6 Å в П₇₀₀ и 3,5 Å в П₈₇₀), а их плоскости несколько наклонены относительно друг друга, что значительно снижает [[Энергия|энергию]] [[экситон]]ного сопряжения и замедляет скорость захвата энергии света, что в свою очередь делает более медленным процесс разделения [[Заряд (физика)|зарядов]] на паре хлорофиллов. Медленная скорость захвата энергии позволяет регулировать уровни возбуждения в антенне ФСII, что защищает [[реакционный центр]] от фотоингибирования{{sfn|Ермаков|2005|с=161}}. Фотосистема II, так же как и реакционный центр [[Пурпурные бактерии|пурпурных бактерий]], [[Асимметрия|асимметрична]], и две молекулы в димере не эквивалентны. Одна молекула хлорофилла а (П₁) образует [[Водородная связь|водородные связи]] с аминокислотами белка D1₁ при помощи кетоэфирных групп в C₉ и C₁₀ положениях, а вторая молекула хлорофилла а (П₂) образует только одну водородную связь. Поскольку П₁ образует большее число водородных связей, его редокс-потенциал выше и электрондвижущая сила больше. В момент возбуждения димера электрон переходит от П₂ к молекуле хлорофилла П₁, и образуется [[Диполь (электродинамика)|диполь]]. Из-за возникновения локального [[Электрическое поле|электрического поля]] происходит изменение [[Конформация|конформации]] специальной пары, что облегчает дальнейший перенос электрона на [[феофитин]], а положительный заряд локализуется на одном из хлорофиллов<ref name=Rutherford2003>{{cite journal | author = Rutherford AW, Faller P | title = Photosystem II: evolutionary perspectives | journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences | volume = 358 | issue = 1429 | pages = 245–253 | date = 2003-01-29 | pmid = 12594932 | pmc = 1693113 | doi = 10.1098/rstb.2002.1186}}</ref>. :* В соответствии со следующим уравнением П₆₈₀ поглощает квант света и переходит в фотовозбуждённое состояние, в результате чего один из его электронов переходит с основного подуровня S₀ на первый синглетный подуровень S₁: ::<math>\mathsf { \mathit {h\nu} + P_{680} \rightarrow P_{680 \, _{S_{1}}}^* }</math> === Феофитин === Феофитин — первый акцептор электронов в фотосистеме II. Именно здесь, между феофитином (E_о‘ = —0,53 В) и фотовозбуждённым пигментом П₆₈₀, происходит первичное фотохимическое разделение зарядов. Перенос электрона осуществляется в течение нескольких [[Секунда#Кратные и дольные единицы|пикосекунд]]<ref>{{cite journal |doi= |author=Suleyman I. Allakhverdiev, Tatsuya Tomo, Yuichiro Shimada, Hayato Kindo, Ryo Nagao, Vyacheslav V. Klimov, and Mamoru Mimuro|title=Redox potential of pheophytin a in photosystem II of two cyanobacteria having the different special pair chlorophylls|journal=PNAS |volume=107|issue=8 |pages= 3924–3929|year=February 23, 2010}}</ref>. :* Фотовозбуждённый П₆₈₀^* отдаёт один электрон феофитину, в результате чего происходит разделение зарядов, и образуется первичная радикальная пара: :: <math>\mathsf {P_{680 \, _{S_{1} } }^* + Pheo \rightarrow P_{680}^+ + Pheo^-}</math> === Пластохиноны Q_A и Q_B === [[Файл:Kok-cycle.svg|thumb|260px|left|S-цикл; показаны стадии изменения валентности атомов марганца]] В ФСII есть два сайта связывания пластохинонов: в одном из них (Q_A·Fe²⁺) постоянно находится связанный пластохинон в комплексе с [[Железо|железом]], а второй сайт (Q_B) способен обратимо связывать свободные [[пластохинон]]ы {{нп5|Мембраны хлоропласта|мембраны|en|Chloroplast membrane}}. Оба пластохинона играют роль вторичных акцепторов электрона, принимая его от [[феофитин]]а. Перенос электрона между феофитином и пластохиноном происходит в первые 200 пикосекунд. Сначала происходит перенос электрона от феофетина и одноэлектронное [[Восстановление (химия)|восстановление]] Q_A, в результате чего он переходит в форму свободного радикала — [[семихинон]]а. Аминокислотное окружение сайта Q_A делает его крайне нестабильным и повышает его восстановительную способность (E_о‘ = —0,13 В), так что он сразу же передаёт электрон на Q_B. При этом Q_A окисляется и готов принять следующий электрон от [[феофитин]]а, а Q_B остаётся в форме семихинона до следующего акта передачи [[электрон]]ов, стабилизированный своим аминокислотным окружением. Получив от Q_A второй электрон, Q_B полностью восстанавливается, используя два [[протон]]а из стромального пространства. В форме Q_BH₂ он [[Диссоциация (химия)|диссоциирует]] из комплекса ФСII в [[Гидрофобность|гидрофобную]] фазу [[липидный бислой|мембраны]] и становится компонентом пула пластохинонов{{sfn|Ермаков|2005|с=168-170}}. :* Феофитин отдаёт электрон Q_A с образованием [[семихинон]]-радикала: :: <math>\mathsf{Pheo^- + Q_A \rightarrow Pheo + Q_A \cdot}</math> :* Q_A восстанавливает Q_B, который тоже переходит в состояние [[семихинон]]-радикала: :: <math>\mathsf{Q_A \cdot + ~ Q_B \rightarrow Q_A + Q_B \cdot}</math> :* Q_B получает второй электрон от Q_A и завершает свое восстановление, присоединяя два протона из стромы и диффундируя в липидный бислой: :: <math>\mathsf{Q_A \cdot + ~ Q_B \cdot + 2H^+ \rightarrow Q_A + H_{2}Q_{B}}</math> === Цитохром b₅₅₉ === Цитохром b₅₅₉ — гетеродимерный белок, состоящий из одной [[Альфа-спираль|альфа]] (PsbE) и одной [[Β-лист|бета]] (PsbF) субъединицы, между которыми расположен [[Гем (биохимия)|гем]]. Этот белок является одним из основных компонентов ядра фотосиcтемы II. Хотя цитохром b₅₅₉ и не принимает участия в основном транспорте электронов, он играет важнейшую роль во вспомогательном или циклическом транспорте электронов, который позволяет восстановить окисленный П₆₈₀ при заблокированном потоке электронов от [[вода|воды]]. В ФСII обнаружены две формы цитохрома b₅₅₉: высокопотенциальная (b₅₅₉''H'' E_о‘ = +0,37 В) и низкопотенциальная (b₅₅₉''L'' E_о‘ = +0,08 В). Высокопотенциальная форма протонирована, низкопотенциальная — депротонирована. При определённых условиях наблюдается взаимопревращение одной формы в другую, поэтому цитохром b₅₅₉ может осуществлять не только циклический транспорт электронов, но и транспорт протонов в люмен в ходе [[Окислительно-восстановительные реакции|окислительно-восстановительных реакций]]<ref>{{cite journal |author=Daniel I. Arnon and George M.-S. Tang |title=Cytochrome b-559 and proton conductance in oxygenic photosynthesis |journal=Proc Natl Acad Sci U S A.|volume=85 |pages=9524–9528 |year=1988 |pmid= 16594007 |issue=24}}</ref>. == Водоокисляющий комплекс == [[Файл:Manganese cluster in the oxygen-evolving complex.svg|thumb|250px|Предположительная структура марганцевого кластера]] Марганцевый кластер состоит из четырёх атомов [[Марганец|марганца]] в [[Степень окисления|степени окисления]] от +3 до +5, пяти связывающих их атомов [[кислород]]а и одного атома [[Кальций|кальция]]. Точная структура марганцевого кластера до сих пор остаётся предметом споров и догадок. Крайне недостоверными оказались его структуры, полученные методом [[Рентгеноструктурный анализ|рентгено-кристаллгоргафии]], поскольку было показано, что атомы [[марганец|марганца]] могут восстанавливаться под воздействием [[Рентгеновское излучение|рентгеновского излучения]]. Однако кристаллография в комбинации с другими, более щадящими спектроскопическими методами, такими как {{нп5|EXAFS||en|Extended X-ray absorption fine structure}} и [[Электронный парамагнитный резонанс|ЭПР]], помогли учёным получить довольно хорошее представление о базовой организации кластера. Также полагают, что в поддержании структуры марганцевого кластера может участвовать [[Гидрокарбонаты|гидрокарбонат]]-[[анион]], который связывается с люменальным доменом D₁<ref>{{cite journal|author = Ferreira KN, Iverson TM, Maghlaoui K, Barber J, Iwata S | title = Architecture of the photosynthetic oxygen-evolving center | journal = Science | volume = 303 | issue = 5665 | pages = 1831–8 | date = March 2004 | pmid = 14764885 | doi = 10.1126/science.1093087 }}</ref>. Механизм окисления воды в настоящее время ещё не вполне ясен, но можно считать экспериментально доказанным следующее. Движущей силой окисления воды является образование в ходе первичных фотохимических реакций очень сильного [[Окислитель|окислителя]] П₆₈₀ с потенциалом +1,12 В. Между марганцевым кластером и П₆₈₀ существует промежуточный переносчик электронов Tyr_Z — остаток [[тирозин]]а белка D₁ (Tyr-161), который последовательно переносит четыре электрона от воды на специальную пару хлорофиллов. [[Файл:Manganese cluster.svg|left|250px|мини|Схема организации Mn-кластера]] Последовательность реакций представляется следующим образом. Tyr_Z окисляется и восстанавливает П₆₈₀⁺. Окисление [[тирозин]]а идёт с образованием нейтрального [[радикал (химия)|радикала]] (Tyr_Z•), что указывает на сопряжённость процесса снятия электрона от [[гидроксил]]а [[тирозин]]а с процессом передачи его протона на акцептор. В качестве акцепторов протона могут выступать остатки [[гистидин]]а H190 и [[глутамат|глутаминовой кислоты]] E189 белка D₁, расположенные вблизи [[тирозин]]а-161. Далее протон может быть передан по цепочке [[Аминокислоты|аминокислот]] к люменальной поверхности мембраны, где происходит его выброс в люменальное пространство. Тирозин же восстанавливается за счёт работы марганцевого кластера и окисления воды: образовавшийся нейтральный радикал Tyr_Z• отрывает [[атом]] [[водород]]а от молекулы воды, связанной с атомами марганца в кластере. Только один из [[ион]]ов марганца, а именно четвёртый Mn, связывает молекулу воды в качестве субстрата и забирает от неё электроны. Предполагается, что непосредственно перед формированием O=O связи четвёртый Mn переходит в состояние Мn⁺⁵. В этом случае O=O связь может быть образована за счет [[Реакции нуклеофильного присоединения|нуклеофильной атаки]] на электрон-дефицитный комплекс Мn⁺⁵=O второй молекулой воды, которая связана с с близлежащим ионом кальция. Полное окисление воды и образование [[кислород]]а требует четырёхкратного повторения описанных событий{{sfn|Ермаков|2005|с=168-170}}. === Кинетика водоокисления === [[Файл:OxygenEvaluation.png|thumb|Выделение кислорода]] Состояние системы окисления воды меняется в зависимости от уровня окисленности атомов марганца в кластере. Представления о существовании отдельных функционально различимых состояний ('''S-состояний''') водоокисляющей системы возникло на основе работ П. Жолио и сотр. (1969)<ref>{{cite journal |doi=10.1111/j.1751-1097.1969.tb05696.x |author=Joliot P., Barbieri G., Chabaud R. |title=Un nouveau modele des centres photochimiques du systeme II |journal=Photochemistry and Photobiology |volume=10 |issue=5 |pages=309–329 |year=1969 }}</ref>. Они показали, что при облучении адаптированных к темноте [[Хлоропласты|хлоропластов]] кратковременными вспышками света выделение кислорода происходит колебательно, с максимумом на третью вспышку и периодом, соответствующим четырём вспышкам<ref>{{cite journal | author = Joliot P | title = Period-four oscillations of the flash-induced oxygen formation in photosynthesis | journal = Photosyn. Res. | volume = 76 | issue = 1-3 | pages = 65–72 | year = 2003 | pmid = 16228566 | doi = 10.1023/A:1024946610564 }}</ref>. Опираясь на результаты этих экспериментов, Бессель Кок и сотр.<ref>{{cite journal | author = Kok B, Forbush B, McGloin M | title = Cooperation of charges in photosynthetic O2 evolution-I. A linear four step mechanism | journal = Photochem. Photobiol. | volume = 11 | issue = 6 | pages = 457–75 | date = June 1970 | pmid = 5456273 | doi = 10.1111/j.1751-1097.1970.tb06017.x }}</ref> предложили модель '''S-цикла''', согласно которой система окисления воды может находится в различных состояниях, обозначаемых S₀, S₁, S₂, S₃ и S₄. Переход из одного состояния в другое совершается в результате действия вспышки света и удаления [[электрон]]а из системы. Выделение молекулярного кислорода из двух молекул воды происходит лишь при переходе из состояния S₃ в S₄, причём состояние S₄ нестабильно и сразу же переходит в S₀. Согласно современным представлениям, в ходе S-цикла изменяется [[валентность]] атомов Mn. В результате изменения окислительно-восстановительных свойств кластера достигается высокий потенциал (потенциал максимально окисленного кластера около +0,9 В), что делает возможным окисление воды. Этот процесс сопровождается выделением четырёх протонов в люмен, но оно не синхронизировано с выделением кислорода{{sfn|Ермаков|2005|с=168-170}}. == Светособирающий комплекс == {{main|Светособирающие комплексы}} [[Файл:Superkomplex2.jpg|thumb|left|300 px|Суперкомплекс димера ФСII и её внешней антенны ССКII]]Внутренняя антенна фотосистемы II состоит из двух кодируемых [[Хлоропласты|хлоропластным]] [[геном]]ом белков — CP43 и CP47, которые вплотную примыкают к центральному гетеродимеру D₁/D₂ (CP43 располагается вблизи D₁, а CP47 — около D₂). Белок CP43 ассоциирован с 13 молекулами [[Хлорофилл a|хлорофилла а]] и 3—5 молекулами [[Каротин|β-каротина]]<ref name="Low" />. CP47 несёт 16 молекул [[Хлорофилл a|хлорофилла а]] и 5 молекул [[Каротин|β-каротина]]. С этими антеннами контактируют внешние «минорные» антенны: CP29, CP26 и CP23, также известные как Lhcb4-6, причём CP26, CP29 и ССКII находятся в контакте друг с другом. Каждый из этих белков содержит по 18 молекул [[Хлорофилл a|хлорофилла а]], 9 молекул [[Хлорофилл b|хлорофилла b]] и 6 молекул [[каротин]]оида{{sfn|Страсбургер|2008|с=107}}. Благодаря своему положению минорные белки осуществляют функцию регулирования стока энергии от внешних антенн на реакционный центр ФСII. Именно в минорных белках протекает [[виолоксантиновый цикл]], играющий фотопротекторную роль при избыточном освещении и помогающий подготовить растение к смене дня и ночи{{sfn|Ермаков|2005|с=145}}. Внешняя мобильная антенна состоит из Lhcb1-3 (масса около 26 кДа), организованных в [[тример]]. Все три белка кодируются в [[Клеточное ядро|ядре]]. Каждый из белков мобильной антенны содержит 7 молекул [[Хлорофилл a|хлорофилла а]], 6 молекул [[Хлорофилл b|хлорофилла b]], 2 перекрещенные молекулы [[лютеин]]а, и по одной молекуле {{нп5|Неоксантин|неоксантина|en|Neoxanthin}} и {{нп5|виолоксантин|виолоксантина||Violaxanthin}} (или [[зеаксантин]]а). При [[фосфорилирование|фосфорилировании]] этой антенны специальными [[фермент]]ами её заряд становится более отрицательным, и она мигрирует от фотосистемы II в область расположения фотосистемы I, где ассоциируется с её внешней антенной. Таким образом осуществляется перераспределение энергии между двумя фотосистемами и тонкая настройка фотосинтеза{{sfn|Страсбургер|2008|с=107}}. == Защита от фотоингибирования == === Циклический транспорт электронов === Помимо основного, нециклического потока электронов, в ходе которого происходит перенос низкоуровневых электронов от воды на пул пластохинонов, фотосистема II может осуществлять циклический транспорт электронов внутри самой себя, когда электрон курсирует по замкнутому пути внутри фотосистемы. Такой вид транспорта реализуется в условиях, когда интенсивность света превышает возможности [[Электронотранспортная цепь фотосинтеза|ЭТЦ]] утилизировать его энергию или при повреждении водоокисляющего комплекса. В ходе этого процесса происходит обратный перенос электронов от восстановленного первичного [[Хиноны|хинона]] Q_B на цитохром c₅₅₉, затем на вспомогательный хлорофилл Хл_Z, а далее на [[Каротин|β-каротин]], который восстанавливает окисленный пигмент П₆₈₀⁺. В экстремальных условиях возможно протекание [[Фотосистема I#Псевдоциклический транспорт|псевдоциклического транспорта электронов]] (перенос электронов от [[вода|воды]] на [[кислород]]){{sfn|Ермаков|2005|c=161}}. П₆₈₀⁺ является сильнейшим окислителем и поэтому представляет серьёзную опасность для [[Клетка|клетки]]. В нормальных {{нп5|Физиологические условия|физиологических условиях|en|Physiological condition}} донором электронов для него является Tyr_Z, однако в экстренном восстановлении, например в условиях низкой [[Температура|температуры]], в его восстановлениимогут принимать участие Tyr_D, Хл_Z и Хл_D, а также β-каротин белка D₁{{sfn|Ермаков|2005|c=161}}. В результате восстановления П₆₈₀⁺ β-каротин окисляется с образованием каротин-радикала (Car⁺), поглощающего при 950 нм. Восстановление Car⁺ возможно через цитохром b₅₅₉{{sfn|Ермаков|2005|с=146}}. :: <math>\mathsf {P_{680}^+ + Car \rightarrow P_{680} + Car^+}</math> === Защитная функция каротиноидов === Помимо участия в циклическом транспорте, у каротиноидов [[Реакционный центр|реакционного центра]] есть и другая функция — осуществлять тушения триплетного [[Хлорофилл b|хлорофилла]]. На D₁ и D₂ белках симметрично расположены две молекулы β-каротина. На D₁ β-каротин находится в форме все-{{нп5|Цис-транс изомерия|''транс''|en|Cis–trans isomerism}}, то есть все его связи находится в ''транс''-положении, в то время как на D₂ β-каротин имеет одну ''цис''-связь в 15-ом положении. Если в результате фотовозбуждения образуется крайне реакционно-активная триплетная форма одного из хлорофиллов [[пигмент]]а П₆₈₀, β-каротин поглощает часть его избыточной энергии, переводя электрон в основное состояние. При этом происходит спонтанный переход связи в 15-ом положении из ''цис''- в ''транс''-, а избыточная энергия триплетного электрона выделяется в виде [[Тепло|тепла]]<ref>{{cite journal | author =Carbonera D, Agostini G, Morosinotto T, Bassi R | title = Quenching of chlorophyll triplet states by carotenoids in reconstituted Lhca4 subunit of peripheral light-harvesting complex of photosystem I.| journal = Biochemistry | volume =44 | issue = 23 | pages = 8337-46 | year =2005 | month =June | pmid = 15938623 }}</ref>. :: <math>\mathsf {P_{680 \, _{T_{1} } }^* + Car_{cys} \rightarrow P_{680} + Car_{trans} + Q}</math> === Репарация фотосистемы II === Ещё один механизм защиты от {{нп5|Фотоингибирование|фотоингибирования|en|Photoinhibition}} — замена «жертвенного» белка D₁. Из-за высокого содержания фотоактивных редокс-агентов и [[Ароматичность|ароматических]] [[Аминокислоты|аминокислот]], а также вследствие близости к водоокисляющему комплексу этот белок весьма неустойчив к действию света, поэтому при интенсивной инсоляции он быстро окисляется или претерпевает процесс фотодеструкции. Интенсивность синтеза D₁ белка составляет 50 % от всех синтезируемых в [[Хлоропласты|хлоропласте]] белков, тогда как его доля от белков хлоропласта — 0,1 %. Время полужизни этого [[Белки|белка]] всего 30 минут. Процесс репарации происходит по следующей схеме. Сначала происходит разборка комплекса ФСII: уходят белки ВОК, снимаются атомы Mn, отсоединяются CP43 и CP47. Далее происходит удаление «испорченного» белка: «отгрызаются» выступающие из мембраны участки белка D₁ (работает специальная [[протеаза]] degP2), а специальный белок AtFtsH «выталкивает» его останки из мембраны и [[Протеолиз|протеолитически]] разлагает их<ref>{{cite journal | author =Luciński R, Jackowski G. | title =AtFtsH heterocomplex-mediated degradation of apoproteins of the major light harvesting complex of photosystem II (LHCII) in response to stresses. | journal = J Plant Physiol. | volume = 170 | issue = 12 | pages = 1082-9| year = 2013 | month = August| pmid = 23598180| doi = 10.1016/j.jplph.2013.03.008 }}</ref>. Синтез нового белка D₁ идет в [[Ламелла (клеточная биология) |ламеллах]], после чего он претерпевает [[процессинг]] (удаляется N-концевой [[метионин]], оставшийся [[треонин]] [[Ацетилирование|ацетилируется]], этот [[треонин]] может обратимо фосфорилироваться). Затем происходит миграция D₁ в граны: белок [[пальмитирование|пальмитируется]] и в таком виде встраивается в мембрану гран, после чего происходит обратная сборка ФСII<ref>{{cite journal|author = Yin Lan|title= Molecular mechanisms optimizing photosynthesis during high light stress in plants |journal=University of Gothenburg. Faculty of Science|year=2014-04-28|pages=178&ndash;182|url=https://gupea.ub.gu.se/bitstream/2077/35359/5/gupea_2077_35359_5.pdf}}</ref><ref>{{cite journal|author =Peter J. Nixon, Myles Barker, Marko Boehm, Remco de Vries and Josef Komenda|title= FtsH-mediated repair of the photosystem II complex in response to light stress|volume=56|issue=411|year=2005 |month=January |pages=178&ndash;182|url=http://jxb.oxfordjournals.org/content/56/411/357.full.pdf}}</ref>. == Локализация в мембране тилакоида == [[Файл:Photosystem localisation.png|thumb|Размещение фотосинтетических комплексов в мембране тилакоида]] Фотосистема II, генерируя сильный окислитель и являясь потенциальным источником [[активные формы кислорода|активных форм кислорода]], представляет серьёзную опасность для [[Клетка (биология)|клетки]]. Поэтому неудивительно, что большая часть этого комплекса расположена в области спаренных мембран — в максимально удалённом и защищённом месте{{sfn|Ермаков|2005|с=123}}. В отличие от [[Фотосистема I|фотосистемы I]], которая у [[Высшие растения|высших растений]] присутствует только в виде [[мономер]]а, фотосистема II способна образовывать [[димер]]ы во всех трёх фотосинтезирующих группах организмов ([[растения]], [[цианобактерии]], [[водоросли]]). Полагают, что образование димера способствует устойчивости ФСII, а также служит одним из тонких механизмов настройки фотосинтеза. В общем случае, для высших растений получены приблизительно следующие результаты. Две молекулы ФСII, образующие димер и присоединяющие 2—4 тримера ССКII, называются суперкомплексами. Такие димеры преобладают в центральной части гран — спаренных и маргинальных мембранах, где они организованны в специфические упорядоченные структуры, однако они практически не встречаются в области торцевых и стромальных мембран. Помимо суперкомлекса, в мембране присутствует димер ФСII, содержащий только минорные антенны; он более равномерно распределён по мембране тилакоидов, его концентрация максимальна в области маргинальных мембран, но даже в торцевых и стромальных мембранах он составляет не ниже 10 % от общего числа ФСII. Торцевые мембраны преимущественно заняты мономерными комплексами ФСII с разным количеством антенн, из которых менее 2 % составляют так называемые базовые ФСII (D₁ + D₂ + цит. b₅₅₉), проходящие здесь цикл репарации<ref name="Dimeric and Monomeric">{{cite journal|author = Ravi Danielsson, Marjaana Suorsa, Virpi Paakkarinen, Per-Åke Albertsson, Stenbjörn Styring, Eva-Mari Aro and Fikret Mamedov|title= Dimeric and Monomeric Organization of Photosystem II| journal = The Journal of Biological Chemistry| issue = 281 | pages = 14241-14249| year = 2006 | month = May|doi= 10.1074/jbc.M600634200 }}</ref>. == Галерея == <gallery widths=200> Photosystem-II 2AXT.PNG|Модель фотосистемы II с указанием субъединиц PSII Seitenansicht.jpg|Положение в мембране 4fby spline het.png|Димер ФСII из ''[[Thermosynechococcus elongatus]]'' Fotoukład 2.svg|Схема фотосистемы II </gallery> == См. также == * [[Цитохром b6f-комплекс]] * [[Терминальная оксидаза]] == Примечания == {{примечания|2}} == Литература == * {{книга | автор = Зитте П. и др. |ответственный=Под ред. В. В. Чуба | заглавие = Ботаника | том = 2. Физиология растений | издание = 35-е изд |место=М. | издательство = Академия | год = 2008 | страниц = 495 | ref = Страсбургер }} * {{книга | автор = Медведев С. С. | заглавие = Физиология растений |место=СПб. | издательство = БХВ-Петербург | год = 2013 | страниц = 335 | ref = Медведев }} * {{книга | ответственный = Под ред. И. П. Ермакова | заглавие = Физиология растений |место=М. | издательство = Академия | год = 2005 | страниц = 634 | ref = Ермаков }} * {{книга | автор = Хелдт Г. В. | заглавие = Биохимия растений |место=М. |отвественный=Пер. с англ. | издательство = БИНОМ. Лаборатория знаний | год = 2011 | страниц = 471 | ref = Хелдт }} == Ссылки == * [http://www.phomem.biophys.msu.ru/ Информационная система «Фотосинтетическая мембрана»] * [http://fizrast.ru/fotosintez/etapy/fotohimiya/potok-elektonov.html «Циклический и нециклический поток электронов.»] в онлайн энциклопедии Физиология растений {{Избранная статья}} [[Категория:Фотосинтез]]'