Просмотр отдельных изменений
Эта страница позволяет вам проверить переменные, сгенерированные фильтром злоупотреблений, на предмет отдельного изменения.
Переменные, созданные для этого изменения
Переменная | Значение |
---|---|
Имя учётной записи ($1) (user_name) | '193.169.4.50' |
ID страницы ($1) (page_id) | 1869702 |
Пространство имён страницы ($1) (page_namespace) | 0 |
Название страницы (без пространства имён) ($1) (page_title) | 'Кэп' |
Полное название страницы ($1) (page_prefixedtitle) | 'Кэп' |
Действие ($1) (action) | 'edit' |
Описание правки/причина ($1) (summary) | '' |
Была ли правка отмечена как «малое изменение» (больше не используется) (minor_edit) | false |
Вики-текст старой страницы до правки ($1) (old_wikitext) | 'Кэп капитан очевидности когда человек говорит говорит очевидные вещи например спички горят огнём и вы говорите кэп это будет уместно прославляйтесь
== Строение мРНК ==
[[Файл:Mature human mRNA.svg|thumb|600px|Схема строения зрелой эукариотической мРНК]]
[[Файл:5'_cap_structure.png|thumb|300px|Строение 5'-кэпированной мРНК]]
Зрелая [[мРНК]] состоит из нескольких участков с различными функциями: '''5'-кэп''', '''5'-нетранслируемая область''', '''кодирующая (транслируемая) область''', '''3'-нетранслируемая область''' и '''3'-[[полиаденилирование|полиадениновый]] «хвост»'''.
5'-кэп представляет собой 7-метилгуанозин, соединенный 5`-атомом углерода через три остатка фосфорной кислоты к 5`-атому углерода рибозы на 5'-конце молекулы [[мРНК]] (см. рис)
Далее возможно [[метилирование]] [[гидроксил]]ьных групп 2'-атомов углерода трех остатков рибозы на 5'-конце [[мРНК]], (см. рисунок). В функциональном отношении 5'-кэп выглядит как 3'-конец молекулы [[РНК]]: 5'-атом углерода в составе кэпа соединен с остатками фосфорной кислоты, 3'-атом углерода не связан. Данная модификация 5'-конца мРНК обеспечивает значительную устойчивость мРНК к действию 5'-[[Экзонуклеаза|экзонуклеаз]] .
== Механизм кэпирования ==
Исходной точкой кэпирования является 5'-атом углерода молекулы [[мРНК]]. Немодифицированный 5'-атом углерода соединен эфирной связью с тремя остатками фосфорной кислоты. Один концевой фосфат удаляется ферментом [[фосфатаза|фосфатазой]]. Фермент [[гуанилтрансфераза]] отщепляет два концевых фосфата от молекулы [[ГТФ]] и присоединяет остаток [[ГМФ]] к концевому 5'-атому углерода. Образуется 5'-5' трифосфатная связь. N7-атом [[гуанозин]]а метилируется ферментом метилтрансферазой.
Для метилирования 5' проксимальных [[нуклеотид]]ов используются и другие метилтрансферазы.
Показано, что ядерный фермент, осуществляющий кэпирование, перед началом [[Транскрипция (биология)|транскрипции]] находится в связанном состоянии с [[РНК-полимераза|РНК-полимеразой II]]. Сразу после синтеза 5'-конца [[транскрипт]]а [[мРНК]] указанные ферменты связываются с ним и осуществляют кэпирование, данный процесс имеет сходство с [[полиаденилирование]]м. Ферменты, осуществляющие кэпирование мРНК, связываются исключительно с РНК-полимеразой II, одной из функций которой является синтез мРНК.
[[Файл:Ribose_structure_2.png|thumb|Строение молекулы [[Рибоза|рибозы]], показывающее положение 2'-, 3'- и 5'- атомов углерода]]
== Функции ==
Основные функции 5'-кэпа следующие:
* Регуляция экспорта [[мРНК]] из ядра.
* Предотвращение разрушения 5'-конца [[транскрипт]]а в результате действия [[Экзонуклеаза|экзонуклеаз]] .
* Стимуляция [[Трансляция (биология)|трансляции]].
* Способствование удалению [[интрон]]а, проксимального к 5'-концу.
Регуляция экспорта [[мРНК]] из ядра осуществляется комплексом связывания кэпа ({{lang-en|Cap binding complex}}, CBC). Этот комплекс распознается компонентами ядерных пор и экспортируется в цитоплазму. После первого цикла [[Трансляция (биология)|трансляции]] данный комплекс заменяется такими факторами [[Трансляция (биология)|трансляции]], как eIF4E и eIF4G.<ref>Kapp, L.D.; Lorsch, J.R. (2004), «The Molecular Mechanics of Eukaryotic Translation», Annual Review of Biochemistry 73 (1): 657—704, doi:10.1146/annurev.biochem.73.030403.080419, http://www.ebc.ee/loengud/valgu_biosyntees_2007/Supplement_Eukaryotic_translation.pdf </ref>
5'-кэп является маркером активно транслируемой [[мРНК]] и является, в том числе, регулятором периода полужизни мРНК. Кэп предотвращает деградацию мРНК с 5'-конца и повышает стабильность (увеличивает "период полураспада") мРНК двумя способами. Во-первых, предотвращается деградация мРНК 5'-экзонуклеазами за счет того, что специфичность этих ферментов не позволяет им разрезать 5`-p-p-p-5` связь. Во-вторых, после экспорта из ядра факторы трансляции eIF4E/eIF4G, соединяясь с кэпом, блокируют доступ нуклеаз к кэпу.
Однако прямое стимулирующее действие кэпа на трансляцию значительно превосходит усиление экспрессии генов, опосредованное влиянием кэпа на стабильность мРНК<ref>Gallie D.R. (1991) "The cap and poly(A) tail function synergistically to regulate mRNA translational efficiency", Genes and Development 5, 2108-2116</ref><ref>Michel Y.M., Poncet D., Piron M., Kean K.M. and Borman A.M. (2000) "Cap-poly(A) synergy in mammalian cell-free extracts: investigation of the requirements for poly(A)-mediated of translation initiation", Journal of Biological Chemistry 275, 32268-32276</ref><ref>Preiss T. and Hentze M.W. (1998) "Dual function of the messenger RNA cap structure in poly(A)-tail-promoted translation in yeast", Nature 392, 516-520</ref>
Удаление модифицированных азотистых оснований с 5`-конца мРНК катализируется комплексом декэпирования. Ненужная мРНК пока неизученным образом деградируется в Р-тельцах.<!-- Комментарий --><ref>Parker, R.; Sheth, U. (2007), «P Bodies and the Control of mRNA Translation and Degradation» (w), Molecular Cell 25 (5): 635—646, doi:10.1016/j.molcel.2007.02.011,
http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1097276507001116 </ref>
Механизм удаления [[интрон]]ов, близких к 5'-концу, не до конца изучен, но, по-видимому, 5'-кэп способствует взаимодействию со [[сплайсосома|сплайсосомой]] и удалению интрона.
== Примечания ==
{{примечания}}
== Литература ==
*Translational Control in Biology and Medicine (2007) Edited by N. Sonenberg, J.W.B. Hershey and M.B. Mathews. 934 pages. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Press
*Sonenberg N. (2008) "eIF4E, the mRNA cap-binding protein: from basic discovery to translational research", Biochemistry and Cell Biology 86, 178-183
*Rhoads R.E. (2009) "eIF4E: new family members, new binding partners, new roles", Journal of Biological Chemistry 284, 16711-16715
*Schoenberg D.R. and Maquat L.E. (2009) "Re-capping the message", Trends in Biochemical Sciences 34, 435-442
*Cowling V.H. (2009) "Regulation of mRNA cap methylation", Biochemical Journal 425, 295-302
*Sonenberg N. and Hinnebusch A.G. (2009) "Regulation of translation initiation in eukaryotes: mechanisms and biological targets", Cell 136, 731-745
*Van Der Kelen K., Beyaert R., Inze D. and De Veylder L. (2009) "Translational control of eukaryotic gene expression", Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology 44,143-168
*Jackson R.J., Hellen C.U.T. and Pestova T.V. (2010) "The mechanism of eukaryotic translation initiation and principles of its regulation", Nature Reviews Molecular Cell Biology 10, 113-127
{{mol_bio-stub}}
[[Категория:РНК]]
[[Категория:Биосинтез белка]]
[[Категория:Молекулярно-генетические процессы]]
[[cs:5' čepička]]
[[de:5'-Cap-Struktur]]
[[en:5' cap]]
[[fa:کلاهکگذاری'۵]]
[[fr:Coiffe (biologie)]]
[[nl:5'-cap]]
[[pl:Czapeczka (genetyka)]]
[[pt:Cap 5']]
[[zh:5'端帽]]' |
Вики-текст новой страницы после правки ($1) (new_wikitext) | '== Строение мРНК ==
[[Файл:Mature human mRNA.svg|thumb|600px|Схема строения зрелой эукариотической мРНК]]
[[Файл:5'_cap_structure.png|thumb|300px|Строение 5'-кэпированной мРНК]]
Зрелая [[мРНК]] состоит из нескольких участков с различными функциями: '''5'-кэп''', '''5'-нетранслируемая область''', '''кодирующая (транслируемая) область''', '''3'-нетранслируемая область''' и '''3'-[[полиаденилирование|полиадениновый]] «хвост»'''.
5'-кэп представляет собой 7-метилгуанозин, соединенный 5`-атомом углерода через три остатка фосфорной кислоты к 5`-атому углерода рибозы на 5'-конце молекулы [[мРНК]] (см. рис)
Далее возможно [[метилирование]] [[гидроксил]]ьных групп 2'-атомов углерода трех остатков рибозы на 5'-конце [[мРНК]], (см. рисунок). В функциональном отношении 5'-кэп выглядит как 3'-конец молекулы [[РНК]]: 5'-атом углерода в составе кэпа соединен с остатками фосфорной кислоты, 3'-атом углерода не связан. Данная модификация 5'-конца мРНК обеспечивает значительную устойчивость мРНК к действию 5'-[[Экзонуклеаза|экзонуклеаз]] .
== Механизм кэпирования ==
Исходной точкой кэпирования является 5'-атом углерода молекулы [[мРНК]]. Немодифицированный 5'-атом углерода соединен эфирной связью с тремя остатками фосфорной кислоты. Один концевой фосфат удаляется ферментом [[фосфатаза|фосфатазой]]. Фермент [[гуанилтрансфераза]] отщепляет два концевых фосфата от молекулы [[ГТФ]] и присоединяет остаток [[ГМФ]] к концевому 5'-атому углерода. Образуется 5'-5' трифосфатная связь. N7-атом [[гуанозин]]а метилируется ферментом метилтрансферазой.
Для метилирования 5' проксимальных [[нуклеотид]]ов используются и другие метилтрансферазы.
Показано, что ядерный фермент, осуществляющий кэпирование, перед началом [[Транскрипция (биология)|транскрипции]] находится в связанном состоянии с [[РНК-полимераза|РНК-полимеразой II]]. Сразу после синтеза 5'-конца [[транскрипт]]а [[мРНК]] указанные ферменты связываются с ним и осуществляют кэпирование, данный процесс имеет сходство с [[полиаденилирование]]м. Ферменты, осуществляющие кэпирование мРНК, связываются исключительно с РНК-полимеразой II, одной из функций которой является синтез мРНК.
[[Файл:Ribose_structure_2.png|thumb|Строение молекулы [[Рибоза|рибозы]], показывающее положение 2'-, 3'- и 5'- атомов углерода]]
== Функции ==
Основные функции 5'-кэпа следующие:
* Регуляция экспорта [[мРНК]] из ядра.
* Предотвращение разрушения 5'-конца [[транскрипт]]а в результате действия [[Экзонуклеаза|экзонуклеаз]] .
* Стимуляция [[Трансляция (биология)|трансляции]].
* Способствование удалению [[интрон]]а, проксимального к 5'-концу.
Регуляция экспорта [[мРНК]] из ядра осуществляется комплексом связывания кэпа ({{lang-en|Cap binding complex}}, CBC). Этот комплекс распознается компонентами ядерных пор и экспортируется в цитоплазму. После первого цикла [[Трансляция (биология)|трансляции]] данный комплекс заменяется такими факторами [[Трансляция (биология)|трансляции]], как eIF4E и eIF4G.<ref>Kapp, L.D.; Lorsch, J.R. (2004), «The Molecular Mechanics of Eukaryotic Translation», Annual Review of Biochemistry 73 (1): 657—704, doi:10.1146/annurev.biochem.73.030403.080419, http://www.ebc.ee/loengud/valgu_biosyntees_2007/Supplement_Eukaryotic_translation.pdf </ref>
5'-кэп является маркером активно транслируемой [[мРНК]] и является, в том числе, регулятором периода полужизни мРНК. Кэп предотвращает деградацию мРНК с 5'-конца и повышает стабильность (увеличивает "период полураспада") мРНК двумя способами. Во-первых, предотвращается деградация мРНК 5'-экзонуклеазами за счет того, что специфичность этих ферментов не позволяет им разрезать 5`-p-p-p-5` связь. Во-вторых, после экспорта из ядра факторы трансляции eIF4E/eIF4G, соединяясь с кэпом, блокируют доступ нуклеаз к кэпу.
Однако прямое стимулирующее действие кэпа на трансляцию значительно превосходит усиление экспрессии генов, опосредованное влиянием кэпа на стабильность мРНК<ref>Gallie D.R. (1991) "The cap and poly(A) tail function synergistically to regulate mRNA translational efficiency", Genes and Development 5, 2108-2116</ref><ref>Michel Y.M., Poncet D., Piron M., Kean K.M. and Borman A.M. (2000) "Cap-poly(A) synergy in mammalian cell-free extracts: investigation of the requirements for poly(A)-mediated of translation initiation", Journal of Biological Chemistry 275, 32268-32276</ref><ref>Preiss T. and Hentze M.W. (1998) "Dual function of the messenger RNA cap structure in poly(A)-tail-promoted translation in yeast", Nature 392, 516-520</ref>
Удаление модифицированных азотистых оснований с 5`-конца мРНК катализируется комплексом декэпирования. Ненужная мРНК пока неизученным образом деградируется в Р-тельцах.<!-- Комментарий --><ref>Parker, R.; Sheth, U. (2007), «P Bodies and the Control of mRNA Translation and Degradation» (w), Molecular Cell 25 (5): 635—646, doi:10.1016/j.molcel.2007.02.011,
http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1097276507001116 </ref>
Механизм удаления [[интрон]]ов, близких к 5'-концу, не до конца изучен, но, по-видимому, 5'-кэп способствует взаимодействию со [[сплайсосома|сплайсосомой]] и удалению интрона.
== Примечания ==
{{примечания}}
== Литература ==
*Translational Control in Biology and Medicine (2007) Edited by N. Sonenberg, J.W.B. Hershey and M.B. Mathews. 934 pages. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Press
*Sonenberg N. (2008) "eIF4E, the mRNA cap-binding protein: from basic discovery to translational research", Biochemistry and Cell Biology 86, 178-183
*Rhoads R.E. (2009) "eIF4E: new family members, new binding partners, new roles", Journal of Biological Chemistry 284, 16711-16715
*Schoenberg D.R. and Maquat L.E. (2009) "Re-capping the message", Trends in Biochemical Sciences 34, 435-442
*Cowling V.H. (2009) "Regulation of mRNA cap methylation", Biochemical Journal 425, 295-302
*Sonenberg N. and Hinnebusch A.G. (2009) "Regulation of translation initiation in eukaryotes: mechanisms and biological targets", Cell 136, 731-745
*Van Der Kelen K., Beyaert R., Inze D. and De Veylder L. (2009) "Translational control of eukaryotic gene expression", Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology 44,143-168
*Jackson R.J., Hellen C.U.T. and Pestova T.V. (2010) "The mechanism of eukaryotic translation initiation and principles of its regulation", Nature Reviews Molecular Cell Biology 10, 113-127
{{mol_bio-stub}}
[[Категория:РНК]]
[[Категория:Биосинтез белка]]
[[Категория:Молекулярно-генетические процессы]]
[[cs:5' čepička]]
[[de:5'-Cap-Struktur]]
[[en:5' cap]]
[[fa:کلاهکگذاری'۵]]
[[fr:Coiffe (biologie)]]
[[nl:5'-cap]]
[[pl:Czapeczka (genetyka)]]
[[pt:Cap 5']]
[[zh:5'端帽]]' |
Была ли правка сделана через выходной узел сети Tor (tor_exit_node) | 0 |
Unix-время изменения ($1) (timestamp) | 1323361604 |